ЛИЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЯ - 2025

На лизин (Lys, K) или -diaminocaproic ε киселина, е една от 22 аминокиселини, които правят до протеини на живите организми и за хората, се счита да бъде от съществено значение, защото няма маршрут за биосинтеза.

Открит е от Дрексел през 1889 г. като продукт на хидролизата (разлагането) на казеиногена. Години по-късно Фишер, Зигфрид и Хедин определят, че той също е част от протеини като желатин, яйчен албумин, конглютин, фибрин и други протеини.

Химична структура на аминокиселината лизин (Източник: Borb, чрез Wikimedia Commons)

По-късно възникването му е демонстрирано при покълване на разсад и в по-голямата част от изследваните растителни протеини, с което се определя неговото изобилие като основен съставен елемент на всички клетъчни протеини.

Смята се за една от основните „ограничаващи“ аминокиселини в диети, богати на зърнени култури, и поради тази причина се смята, че влияе върху качеството на протеиновото съдържание, консумирано от различните слаборазвити популации в света.

Някои изследвания установяват, че приемът на лизин благоприятства производството и освобождаването на хормоните инсулин и глюкагон, които имат важно влияние върху енергийния метаболизъм на организма.

характеристики

Лизинът е положително заредена α-аминокиселина, има 146 g / mol молекулно тегло, а стойността на константата на дисоциация на страничната й верига (R) е 10,53, което означава, че при физиологично pH нейната заместителна аминогрупа тя е напълно йонизирана, което дава на аминокиселината нетен положителен заряд.

Появата му в протеините на различни видове живи организми е близо 6% и различни автори считат, че лизинът е от съществено значение за растежа и адекватното възстановяване на тъканите.

Клетките имат голямо количество лизинови производни, които изпълняват голямо разнообразие от физиологични функции. Сред тях са хидроксилизин, метил-лизин и други.

Това е кетогенна аминокиселина, което означава, че нейният метаболизъм произвежда въглеродни скелети на посредническите субстрати за образуване на пътища на молекули като ацетил-КоА, с последващо образуване на кетонови тела в черния дроб.

За разлика от други незаменими аминокиселини, това не е глюкогенна аминокиселина. С други думи, разграждането му не завършва с производството на посредници, генериращи глюкоза.

структура

Лизинът е класифициран в групата на основни аминокиселини, чиито странични вериги имат йонизируеми групи с положителни заряди.

Страничната му верига или R група има втора първична аминогрупа, прикрепена към въглеродния атом в ε позиция на неговата алифатна верига, оттук и името й „ε-аминокапронова“.

Той има α въглероден атом, към който са прикрепени водороден атом, амино група, карбоксилна група и R странична верига, характеризираща се с молекулна формула (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2 + NH3 +).

Тъй като страничната верига има три метиленови групи и въпреки че молекулата на лизин има положително заредена амино група при физиологично рН, тази R група има силен хидрофобен характер, поради което често се "погребва" в протеиновите структури., оставяйки само ε-амино групата.

Аминогрупата на страничната верига на лизин е силно реактивна и обикновено участва в активните центрове на много протеини с ензимна активност.

Характеристика

Лизинът, като основна аминокиселина, изпълнява множество функции като микроелементи, особено при хора и други животни, но също така е метаболит в различни организми като бактерии, дрожди, растения и водорасли.

Характеристиките на страничната му верига, по-специално тези на ε-аминогрупата, прикрепена към въглеводородната верига, която е способна да образува водородни връзки, й придават специални свойства, които я правят участник в каталитични реакции в различни видове ензими.

Той е много важен за нормалния растеж и ремоделирането на мускулите. В допълнение, тя е молекула-предшественик за карнитин, съединение, синтезирано в черния дроб, мозъка и бъбреците, което е отговорно за транспортирането на мастни киселини до митохондриите за производство на енергия.

Тази аминокиселина е необходима и за синтеза и образуването на колаген, важен протеин от системата на съединителната тъкан в човешкото тяло, следователно допринася за поддържането на структурата на кожата и костите.

Той има експериментално разпознати функции в:

- Защитата на червата от стресови стимули, замърсяване с бактериални и вирусни патогени и др.

- Намаляване на симптомите на хронична тревожност

- Насърчаване на растежа на бебета, които растат при диети с ниско качество

Биосинтеза

Хората и другите бозайници не могат да синтезират аминокиселината лизин in vivo и поради тази причина те трябва да го получат от животински и растителни протеини, погълнати с храна.

В естествения свят са се развили два различни пътя за биосинтеза на лизин: един, използван от „по-ниски“ бактерии, растения и гъби, и друг, използван от еугленеиди и „по-високи“ гъби.

Биосинтеза на лизин в растенията, по-ниските гъби и бактериите

В тези организми лизинът се получава от диаминопимелова киселина по седемстепенен път, започващ с пируват и аспартат полуалдехид. За бактерии, например, този път включва производството на лизин за целите на (1) синтеза на протеини, (2) синтеза на диаминопимелат и (3) синтеза на лизин, който ще бъде използван в клетъчната стена на пептидогликана.

Аспартатът в организмите, които представят този път, не само води до лизин, но и води до производството на метионин и треонин.

Пътят се разминава в аспартатен полуалдехид за получаване на лизин и в хомосерин, който е предшественик на треонин и метионин.

Биосинтеза на лизин във висшите и еуглинидните гъби

Синтезът на ново лизин при по-високи гъби и еуглинидни микроорганизми се осъществява чрез междинния L-α-аминоадипат, който се трансформира многократно по различни начини, отколкото в бактерии и растения.

Маршрутът се състои от 8 ензимни стъпки, включващи 7 свободни междинни продукта. Първата половина от пътя се осъществява в митохондриите и се постига синтез на α-аминоадипат. Превръщането на α-аминоадипат в L-лизин става по-късно в цитозола.

- Първата стъпка от маршрута се състои в кондензацията на α-кетоглутарат и ацетил-CoA молекули от ензима хомоцитратна синтаза, който води до хомоцитринова киселина.

- Хомоциторна киселина се дехидратира в цис-хомоаконитна киселина, която след това се превръща в хомоизоцитна киселина чрез хомоаконитазен ензим.

- Хомоизоцитраната киселина се окислява от хомоизоцитрат дехидрогеназа, като по този начин се постига преходното образуване на оксоглутарат, който губи молекула на въглероден диоксид (CO2) и се оказва като α-катоадипинова киселина.

- Това последно съединение се трансаминира чрез процес, зависим от глутамат, благодарение на действието на ензима аминоадипат аминотрансфераза, който произвежда L-α-аминоадипинова киселина.

- Страничната верига на L-α-аминоадипиновата киселина се редуцира до образуването на L-α-аминоадипинова-8-полуалдехидна киселина чрез действието на аминоадипат редуктаза, реакция, която изисква ATP и NADPH.

- Сакропин редуктаза след това катализира кондензацията на L-α-аминоадипинова киселина-8-полуалдехид с молекула на L-глутамат. Впоследствие имино се намалява и се получава сукропин.

- Накрая, въглерод-азотната връзка в глутаматната част на захаропин се "прерязва" от ензима захаропин дехидрогеназа, като се получават L-лизин и α-кетоглутарат киселина като крайни продукти.

Алтернативи на лизин

Експерименталните тестове и анализи, проведени с плъхове в периода на растеж, направиха възможно да се изясни, че ε-N-ацетил-лизин може да замени лизин за подпомагане на растежа на потомството и това благодарение на наличието на ензим: ε-лизин ацилаза, Този ензим катализира хидролизата на ε-N-ацетил-лизин за получаване на лизин и това прави много бързо и в големи количества.

Деградация

При всички видове бозайници първият етап на разграждане на лизин се катализира от ензима лизин-2-оксоглутарат редуктаза, способен да преобразува лизин и α-оксоглутарат в захаропин, производно на аминокиселина, присъстващо във физиологични течности на животните и чийто съществуването в тях е демонстрирано в края на 60-те години.

Сукропинът се превръща в α-аминоадипат 8-семиалдехид и глутамат под действието на ензима захаропин дехидрогеназа. Друг ензим също е способен да използва сакропин като субстрат, за да го хидролизира отново до лизин и α-оксоглутарат и това е известно като захаропинова оксидоредуктаза.

Сакропинът, един от основните метаболитни посредници при разграждането на лизин, има изключително висока скорост на оборот при физиологични условия, поради което той не се натрупва в течности или тъкани, което е доказано от откритите високи активности на захаропин дехидрогеназа.

Въпреки това, количеството и активността на ензимите, участващи в метаболизма на лизин, зависи до голяма степен от различни генетични аспекти на всеки конкретен вид, тъй като има вътрешни изменения и специфични механизми за контрол или регулиране.

"Sacaropinuria"

Има патологично състояние, свързано с обилната загуба на аминокиселини като лизин, цитрулин и хистидин чрез урината и това е известно като "захаропинурия". Сукропинът е аминокиселинно производно на метаболизма на лизин, който се екскретира заедно с трите аминокиселини, споменати в урината на „сакропинурични“ пациенти.

Първоначално захаропинът е открит в пивоварните дрожди и е предшественик на лизина в тези микроорганизми. В други еукариотни организми това съединение се произвежда по време на разграждането на лизин в митохондриите на хепатоцитите.

Храни, богати на лизин

Лизинът се получава от храни, консумирани в диетата, а средно възрастният човек се нуждае от поне 0,8 g от него на ден. Той се намира в множество протеини от животински произход, особено в червени меса като говеждо, агнешко и пилешко.

Той се намира в риба като риба тон и сьомга и в морски дарове, като стриди, скариди и миди. Той също присъства в съставните протеини на млечните продукти и техните производни.

В растителните храни се намира в картофи, чушки и праз. Среща се и в авокадо, праскови и круши. В бобови растения като бъбреци, нахут и соя; в тиквени семки, в ядки от макадамия и в кашу (просто, кашу и др.)

Ползи от приема му

Тази аминокиселина е включена в многобройни лекарствени препарати, т.е. изолирани от естествени съединения, особено от растения.

Той се използва като антиконвулсант, а също така е доказано, че е ефективен при инхибиране на репликацията на Herpes Simplex Virus тип 1 (HSV-1), който обикновено се проявява във времена на стрес, когато имунната система е потисната или „отслабена“ като мехури. или херпес по устните.

Ефикасността на добавките на L-лизин за лечение на настинки се дължи на факта, че той "се конкурира" или "блокира" аргинин, друга протеинова аминокиселина, която е необходима за размножаването на HSV-1.

Определено е, че лизинът има и антианксиолитични ефекти, тъй като помага да се блокират рецепторите, които участват в отговорите на различни стресови стимули, в допълнение към участието в намаляването на нивата на кортизола, „хормона на стреса“.

Някои изследвания показват, че може да бъде полезно за инхибиране на растежа на ракови тумори, за здравето на очите, за контрол на кръвното налягане, наред с други.

При животни

Обща стратегия за лечение на инфекции с херпесен вирус I при котки е добавката с лизин. Въпреки това, някои научни публикации установяват, че тази аминокиселина няма, при котките, никакво антивирусно свойство, а по-скоро действа чрез намаляване на концентрацията на аргинин.

За здравето на кърмачетата

Експерименталният прием на L-лизин, добавен към млякото на кърмачета през периода на лактация, се оказа полезен за натрупването на телесна маса и предизвикване на апетит при деца през първите етапи на постнаталното развитие.

Въпреки това, излишъкът от L-лизин може да предизвика прекомерно отделяне на урината с аминокиселини, както с неутрални, така и с основни характеристики, което води до техния дисбаланс в тялото.

Излишната добавка на L-лизин може да доведе до потискане на растежа и други очевидни хистологични ефекти в основните органи, вероятно поради загуба на аминокиселини в урината.

В същото проучване е показано също, че добавката лизин подобрява хранителните свойства на приетите растителни протеини.

Други подобни проучвания, проведени при възрастни и деца от двата пола в Гана, Сирия и Бангладеш, разкриха полезните свойства на приема на лизин за намаляване на диарията при деца и някои фатални респираторни състояния при възрастни мъже.

Нарушения на лизинния дефицит

Лизинът, като всички основни и неесенциални аминокиселини, е необходим за правилния синтез на клетъчни протеини, които допринасят за образуването на системи на органи на тялото.

Отбелязаният дефицит на лизин в диетата, тъй като тя е основна аминокиселина, която не се произвежда от организма, може да доведе до развитие на тревожни симптоми, медиирани от серотонин, в допълнение към диарията, свързана и със серотониновите рецептори.

Препратки

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Добавката лизин не е ефективна за предотвратяване или лечение на инфекция с котешки херпесвирус 1 при котки: систематичен преглед. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Сахаропинурия: нова вродена грешка на метаболизма на лизин. Природа, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Herez-Timaure, N. (2015). Оценка на смилаеми нива на лизин в диети с висока енергийна плътност за довършителни прасета. Списание MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Стипендианти, BFCI, & Lewis, MHR (1973). Лизинов метаболизъм при бозайници. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Лизинов катаболизъм: поток, метаболитна роля и регулиране. Бразилско списание по физиология на растенията, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Ефект на добавката лизин върху здравето и заболеваемостта при субекти, принадлежащи към бедни периферни домакинства в Акра, Гана. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Хътън, Калифорния, Перуджини, МА и Джерард, JA (2007). Инхибиране на биосинтезата на лизин: развиваща се антибиотична стратегия. Молекулярни биосистеми, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Поглъщането на лизин значително намалява глюкозния отговор към погълнатата глюкоза без промяна в инсулиновия отговор. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). Хранителен ефект от добавката на L-лизин върху растежа на бебетата и децата. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Произведено на 4 септември 2019 г. от www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000). Биосинтеза на лизин и метаболизма при гъбичките. Доклади за естествени продукти, 17 (1), 85–97.