МИОФИЛАМЕНТИ: ВИДОВЕ, СТРУКТУРА И ОРГАНИЗАЦИЯ - БИОЛОГИЯ - 2025

На myofilaments са контрактилните протеини на миофибрили, които са структурни звена на мускулни клетки, клетки удължени наречени мускулни влакна.

Мускулните влакна и техните компоненти имат конкретни имена. Например мембраната, цитоплазмата, митохондриите и ендоплазменият ретикулум са известни съответно като сарколема, саркоплазма, саркозоми и саркоплазмен ретикулум.

Структура на миофиламенти (Източник: Mikael Häggström, използван с разрешение. Via Wikimedia Commons)

По същия начин контрактилните елементи вътре се наричат ​​миофибрили; и контрактилните протеини, изграждащи миофибрили, се наричат ​​миофиламенти.

Има два вида миофиламенти: тънка и дебела. Тънките нишки са съставени главно от три протеина: F-актин, тропомиозин и тропонин. Дебелите нишки от своя страна са изградени единствено от друг протеин, известен като миозин II.

В допълнение към тях има и други протеини, свързани както с дебели, така и с тънки нишки, но те нямат контрактилни функции, а по-скоро структурни, сред които са назоваването на няколко, титин и небулин.

Видове мускулни влакна

Особеното подреждане на миофиламентите, които съставляват миофибрилите, поражда два вида мускулни влакна: набраздени мускулни влакна и гладки мускулни влакна.

Набраздените мускулни влакна, когато се изследват под оптичен микроскоп, показват модел на ивици или напречни ивици, които се повтарят по цялата им повърхност и дават името на мускула, който ги съдържа, на набразден мускул. Има два типа набраздени мускулни влакна, скелетни и сърдечни.

Мускулните влакна, които не показват този модел на напречни ивици, се наричат ​​гладки влакна. Те са тези, които изграждат мускулите на съдовите стени и вътрешностите.

структура

Тънки миофиламенти

Тези миофиламенти се състоят от F актин и два свързани протеини: тропомиозин и тропонин, които имат регулаторни функции.

F актинът, или нишковидният актин, е полимер на друг по-малък кълбовиден протеин, наречен G актин или глобуларен актин, с молекулно тегло около 42 kDa. Той има място за свързване на миозин и е подреден в две вериги, подредени като двойна спирала, съставена от приблизително 13 мономера на завой.

F-актиновите нишки се характеризират с това, че имат два полюса: единият положителен, насочен към Z диска, а другият отрицателен, разположен към центъра на саркомера.

Тропомиозинът също е съставен от двойна верига от полихептидна система с двойна спирала. Това е 64 kDa протеин, който образува нишки, които са разположени в каналите, оставени от двойните спирални вериги на тънките F-актинови нишки, сякаш "запълват" празните пространства в спиралата.

В покой тропомиозинът покрива или "покрива" местата на свързване на актина с миозина, предотвратявайки взаимодействието на двата протеина, което е причината за свиване на мускулите. Около всяка тънка нишка и на около 25-30 м от началото на всеки тропомиозин е друг протеин, наречен тропонин.

Тропонинът (Tn) е протеинов комплекс, състоящ се от три кълбовидни полипептидни субединици, наречени тропонин T, C и I. Всяка молекула на тропомиозин има асоцииран тропонин комплекс, който го регулира, и заедно те са отговорни за регулирането на започване и прекратяване. на свиване на мускулите.

Плътни миофиламенти

Дебелите нишки са полимери на миозин II, които тежат 510 kDa и са съставени от две тежки вериги от 222 kDa всяка и четири леки вериги. Леките вериги са от два вида: 18 kDa основни леки вериги и 22 kDa регулаторни леки вериги.

Всяка тежка верига на миозин II е във формата на прът с малка кълбовидна глава в края си, която се изпъква почти 90 ° и има две свързващи места, едно за актин и едно за АТФ. Ето защо тези протеини принадлежат към семейството на ATPases.

Дебела нишка е съставена от повече от 200 молекули на миозин II. Кълбовидната глава на всяка от тези молекули действа като "гребло" по време на свиване, избутвайки актина, към който е прикрепена, така че да се плъзга към центъра на саркомера.

организация

В скелетно набраздено мускулно влакно миофибрилите заемат по-голямата част от саркоплазмата и са подредени в подредени надлъжни клъстери в цялата клетка.

В надлъжен разрез, гледан с оптичен микроскоп, се наблюдават светлинни ленти, наречени ленти I, и тъмни ленти, наречени ленти А. Тези ленти съответстват на подреденото разположение на миофибрилите и следователно на миофиламентите, които ги съставят.

В центъра на Band I има тъмна и тънка линия, наречена Disk Line или Z. В центъра на всяка лента A има по-светла зона, известна като Band H, която е разделена централно с по-тъмна линия, наречена Line M, Разграничена между две Z линии, е описана структура, наречена саркомер, която е функционалната единица на скелетния мускул. Саркомерът е съставен от контрактилни миофиламенти, подредени по подреден начин в ленти A, H и хеми-лента I във всеки край.

I лентите съдържат само тънки нишки, лентата A съдържа дебели нишки, преплетени в двата им края с фини нишки, а лентата H съдържа само дебели нишки.

Как се организират миофиламенти в саркомерите?

Както дебели и тънки миофиламенти могат да се видят чрез изследване на проба от скелетен скелетен мускул под електронен микроскоп. За тях се казва, че се „преплитат” или „преплитат” помежду си в последователна, подредена и паралелна подредба.

Тънките нишки произхождат от Z дисковете и се простират от всяка страна в обратна посока и към центъра на всеки съседен саркомер. От Z дисковете във всеки край на саркомера, в отпуснат мускул, актинът пътува до началото на Н-лентата от всяка страна.

Така в мускулните влакна на отпуснат скелетен мускул дебелите миофиламенти заемат централната зона, която образува тъмните ленти или А ленти; и тънките нишки се простират от двете страни на саркомера, без да достигат до центъра му.

В напречно сечение в областта, където дебелите и тънки нишки се припокриват, може да се наблюдава шестоъгълна шарка, която включва дебелата нишка в центъра и шест тънки нишки, които я заобикалят, и които са разположени на всеки от краищата на шестоъгълника, Тази организация на миофиламенти в саркомера се запазва от функцията на серия от протеини, свързани с миофиламенти и които имат структурни функции, сред които могат да се подчертаят титин, алфа актин, небулин, миомезин и протеин С.,

Механизъм на свиване

Когато ацетил холин (невротрансмитер) се освобождава в нервно-мускулната плоча чрез стимулация на моторен неврон, мускулното влакно се възбужда и отваря напрежение от калциеви канали на саркоплазмения ретикулум.

Калцият се свързва с тропонин С, причинявайки конформационна промяна в тропомиозин, излагайки активните места на актина, като по този начин инициира свиване. Когато нивата на калций спадат, тропомиозинът се връща в първоначалното си положение и свиването спира.

Излагането на местата на свързване на актина към миозина позволява както протеините да се свързват, така и миозина да изтласка актина към центъра на саркомера, плъзгайки се върху миозина.

По време на свиването на мускулите, Z линиите на всеки саркомер се приближават към центъра, приближавайки се до линията М, увеличавайки интердигитацията между актин и миозин и намалявайки размера на I и H лентите. Степента на съкращаване ще зависи от сумирането на съкращаването на всеки от саркомерите на договорения мускул.

Препратки

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Физиология. Mosby; Международно издание.
2. Fox, SI (2006). Човешка физиология (9-то изд.). Ню Йорк, САЩ: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Текстов атлас на хистологията (2-ро изд.). Мексико DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Илюстрирана биохимия на Harper (28 изд.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Биохимия. Бърлингтън, Масачузетс: Нийл Патерсън Издатели.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Хистология. Текст и атлас с корелирана клетъчна и молекулярна биология (5-то изд.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. Уест, Дж. (1998). Физиологични основи на медицинската практика (12 изд.). Мексико DF: редакция Médica Panamericana.