ПРОЛИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, ХРАНИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В пролин (Pro, P) принадлежи на 22 аминокиселини, класифицирани като основен. Това е несъществена аминокиселина, тъй като може да се синтезира от хора и други бозайници.

През 1900 г. немският учен Ричард Уилстаттер е първият, който извлича и наблюдава пролин. Въпреки това, Емили Фишер, през 1901 г., въвежда термина "пролин" на базата на пиролидиновия пръстен на аминокиселината; Този изследовател също успя да обясни подробно синтеза на пролин от млечен казеин.

Химична структура на аминокиселината пролин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

В протеини като казеин, пролинът играе съществена роля в структурните „обрати“ и гънки. В този протеин пролинът е хомогенно разпределен в цялата структура и се свързва с β казеин и αs протеин; освен това предотвратява образуването на дефектни конструктивни завои или бримки.

В биохимичните анализи, които обикновено се използват за определяне на точната последователност на аминокиселини, съставляващи протеини, пролинът е една от най-трудните аминокиселини за откриване, тъй като вторичната аминогрупа на пролин има различно поведение и не може да бъде лесно открита., Щервата е може би най-известната болест, свързана с пролин. Това е свързано с недостиг на прием на витамин С, който пряко влияе на хидроксилирането на пролин в колагеновите влакна, причинявайки системно отслабване поради нестабилността на колагеновите влакна, които са в цялото тяло.

характеристики

Вторичната аминогрупа, свързана с α-въглерода, прави задачата за класифицирането на пролин донякъде трудна. В някои текстове обаче той се класифицира заедно с разклонени аминокиселини или с алифатни странични вериги, тъй като страничната верига или R групата на пролин е хидрофобна или алифатна.

Една от най-важните характеристики на пролина е, че в никакъв случай той не може да образува водородни връзки, което го прави идеален за структуриране на сложните и сложни завои в третичните структури на протеините.

Точно както всички аминокиселини имат две изоформи, които зависят от централния въглероден атом, пролинът може да бъде открит в природата като L-пролин или като D-пролин. Формата на L-пролин обаче е най-изобилната в природата и е тази, която е част от протеиновите структури.

В протеините, където се намира, пролинът често заема места близо до повърхността или до местата на сгъване или „усукване“ на полипептидната верига, тъй като твърдата и затворена структура на пролин затруднява силно взаимодействие с други аминокиселини.,

структура

Пролинът има особена структура сред основните аминокиселини, тъй като има вторична аминогрупа (NH2), а не първичната амино група, която е характерна за всички аминокиселини.

R групата или страничната верига на пролин е пиролидин или тетрахидропиролов пръстен. Тази група се образува от хетероцикличен амин (без двойни връзки) от пет въглеродни атома, където всеки от тях е наситен с водородни атоми.

Пролинът има особеността, че "централният" въглероден атом е включен в хетероцикличния пиролидинов пръстен, така че единствените "свободни" или "изпъкнали" атоми са карбоксилната група (COOH) и водородният атом (H) на хетероцикличния пръстен на аминокиселината.

Молекулната формула на Пролин е C5H9NO2 и името му IUPAC е пиролидин-2-карбоксилна киселина. Той има приблизително молекулно тегло от 115,13 g / mol и честотата му на поява в протеините е приблизително 7%.

Характеристика

Колагеновите и тропоколагенни влакна са най-обилните протеини при повечето гръбначни животни. Те съставят кожата, сухожилията, матрицата на костите и много други тъкани.

Колагенните влакна се състоят от много повтарящи се полипептидни тройни спирали, които от своя страна се състоят от множество остатъци от пролин и глицин в последователността глицин-пролин-пролин / хидроксипролин (последният е модифицирано производно на пролин).

В естествената си форма пролинът е част от проколаген, като това е предшественик на колаген полипептиди и някои други протеини на съединителната тъкан. Ензимът проколаген пролин хидроксилаза е отговорен за хидроксилирането на пролиновите остатъци, за да възникне хидроксипролин и по този начин да постигне зреенето на проколаген до самия колаген.

Каква е основната функция на пролина в колагеновите влакна?

Хидроксипролинът му дава характеристиките на устойчивост на колаген, тъй като това аминокиселинно производно има способността да образува голям брой водородни връзки между веригите на тройната спирала, които съставляват протеина.

Ензимите, които катализират хидроксилирането на пролинови остатъци, изискват присъствието на витамин С (аскорбинова киселина) и, както бе споменато по-горе, скорбутът се дължи на отслабването на колагеновите влакна поради провал в хидроксилирането на пролиновите остатъци., което причинява намаляване на водородните връзки, които държат колагеновите влакна.

Други функции

Пролинът е от съществено значение за образуването на протеинови гънки и обрати.

Затворената му структура прави тази аминокиселина трудна за „настаняване“ вътре в протеините, в допълнение, тъй като не може да образува водородни връзки, за да „взаимодейства“ с други близки остатъци, предизвиква образуването на „завои“ или „обрати“. в цялата структура на протеините, където се намира.

Всички краткотрайни протеини притежават поне един участък с обилни повторения на пролин, глутамат, серин и треонин. Тези региони варират от 12 до 60 остатъци и се наричат ​​PEST последователности.

Протеините, съдържащи PEST последователността, са белязани с повсеместна употреба за последващо разграждане в протеазомите.

Биосинтеза

Много аминокиселини могат да бъдат синтезирани от междинните съединения на гликолизата, пътя на пентоза фосфата или цикъла на лимонената киселина (цикъл на Кребс). Пролин и аргинин се образуват в късите глутаматни пътища.

На практика общият биосинтетичен път за всички живи организми започва с превръщането на L-глутамат в γ-L-глутамил-5-фосфат благодарение на действието на ензима глутамат-5-киназа (в бактерии) или чрез γ-глутамил -киназа (при хора).

Тази реакция включва АТФ-зависимо фосфорилиране, при което в допълнение към основния продукт се генерира ADP молекула.

Реакцията, катализирана от глутамат 5-полуалдехид дехидрогеназа (при бактерии) или от γ-глутамилфосфат редуктаза (при хора), превръща γ-L-глутамил-5-фосфат в L-глутамат-5-полуалдехид и тази реакция заслужава присъствие на кофактора NADPH.

L-глутамат-5-полуалдехидът е обратимо и спонтанно дехидратиран до (S) -1-1-пиролин-5-карбоксилат, който впоследствие се превръща в L-пролин от ензима пиролин-5-карбоксилат редуктаза (при бактерии и хора), в чиято реакция също е необходима молекула от NADPH или NADH.

Деградация

Пролин, аргинин, глутамин и хистидин постоянно се разграждат до α-кетоглутарат, за да влязат в цикъла на лимонената киселина или в цикъла на Кребс. В конкретния случай на пролин, той първо се окислява от ензима пролин оксидаза до пиролин-5-карбоксилат.

В първия етап, когато се случи окисляването на пролин до пиролин-5-карбоксилат, отделените протони се приемат от E-FAD, редуцирайки до E-FADH2; този етап е изключителен за аминокиселината пролин.

Чрез спонтанна реакция пиролин-5-карбоксилатът се трансформира в глутамат γ-семалдехид, който след това служи като субстрат за ензима глутамат γ-семиалдехид дехидрогеназа. В тази стъпка се освобождават два протона, единият от тях се приема от NAD, който се редуцира до NADH, а другият е свободен под формата на Н +.

Аргининът, подобно на пролин, се трансформира в γ-полуалдехид глутамат, но чрез алтернативен метаболитен път, включващ два различни ензима.

Ензимът глутамат γ-семалдехид дехидрогеназа превръща глутамат γ-семиалдехид в L-глутамат. Впоследствие този L-глутамат се окислява отново от ензим глутамат дехидрогеназа, с който накрая се образува α-кетоглутарат, който ще бъде включен в цикъла на лимонената киселина.

В етапа на окисляване на глутамат се освобождават протон (Н +) и амино група (NH3 +). Протонът намалява NADP + групата и се образува NADPH молекула.

Въпреки многото прилики, които съществуват между пътищата на разграждане и биосинтеза на пролин и аргинин, тези аминокиселини се синтезират и разграждат по напълно противоположни пътища, използвайки различни ензими, различни кофактори и различни вътреклетъчни отделения.

Храни, богати на валин

По принцип всички високопротеинови храни имат големи количества пролин. Те включват месо, мляко, яйца и други. Въпреки това, когато тялото ни е в оптимално здравословно състояние и хранене, то е в състояние да ендогенно синтезира пролин.

Пролинът може да се намери и в много бобови растения и ядки, както и в пълнозърнести храни като овес, например. Други храни, богати на пролин, са пшеничните трици, орехите, бадемите, грахът и бобът.

Някои магазини за здравословна храна често формулират таблетки от аминокиселини L-лизин и L-пролин, комбинирани, за да помогнат на хората със ставни проблеми или да забавят стареенето на тъканите.

Въпреки това не е доказано със сигурност, че приемът на хранителни добавки на тези аминокиселини оказва значително влияние върху забавянето на старостта или други условия за напредване на възрастта.

Ползи от приема му

Диетите, богати на пролин, обикновено се предписват на хора със ставни заболявания като артрит, навяхвания, разкъсани връзки, дислокации, тендинит и други и това се дължи на връзката му със синтеза на колагенови влакна, присъстващи в съединителните тъкани на тялото.

Много от фармакологичните лосиони и таблетки, използвани в естетическата индустрия, са обогатени с L-пролин, тъй като някои изследвания показват, че тази аминокиселина може по някакъв начин да повиши синтеза на колаген и следователно да подобри текстурата на кожата, т.е. ускоряват заздравяването на рани, разкъсвания, язви и изгаряния.

В хранителната промишленост има протеини, които имат "биоактивни пептиди", които изпълняват функции извън хранителните им свойства. Тези пептиди обикновено имат две до девет аминокиселинни остатъци, включително пролин, аргинин и лизин.

Споменатите биоактивни пептиди могат да имат антихипертензивна активност с определен опиоиден ефект; те могат да действат като имуномодулатори, като стимулират имунния отговор срещу някои патогени и дори могат да причинят повишаване на вазоактивността, което подобрява циркулацията на тези, които ги консумират.

Нарушения на дефицита

Глутенът е протеин, присъстващ в пшеничните зърна, който причинява възпаление на червата. Хората, страдащи от „глутенова непоносимост“, са известни като пациенти с целиакия и за този протеин е известно, че е богат на пролин и глутамин, чието протеолитично разграждане е трудно за хора с това състояние.

Някои заболявания имат общо с неправилното сгъване на важни протеини и много често тези дефекти имат общо с цис-транс изомеризацията на амидните връзки в пролиновите остатъци, тъй като за разлика от други пептидни връзки, в които транс изомерът е силно благоприятен, в пролин е неблагоприятен.

При пролиновите остатъци се забелязва, че има значителна тенденция към образуването на цис изомер първо от транс изомера в амидите, съседни на пролиновите остатъци, което може да генерира "неправилна" конформация на протеините.

Метаболитни нарушения

Както при другите основни и неесенциални аминокиселини, основните патологични нарушения, свързани с пролин, обикновено са свързани с дефекти в пътищата на асимилация на тази аминокиселина.

Хиперпролинемията например е типичен случай на дефицит на един от ензимите, които участват в пътя на разграждането на пролин, по-специално 1-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, което води до натрупване на субстрата му, т.е. което накрая инактивира маршрута.

Тази патология обикновено се диагностицира от високо съдържание на пролин в кръвната плазма и от присъствието на 1-пиролин-5-карбоксилатния метаболит в урината на засегнатите пациенти.

Основните симптоми на това заболяване се състоят в неврологични нарушения, бъбречни заболявания и загуба на слуха или глухота. Други по-тежки случаи включват тежка умствена изостаналост и изразени психомоторни затруднения.

Препратки

1. Абу-Бейкър, С. (2015). Преглед на биохимията: концепции и връзки
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Пролинна биосинтеза и осморегулация в растенията. Растителният журнал, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, & Barbas, CF (2000). Катализирани с пролин директни асиметрични алдолови реакции. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципите на Ленингер в биохимията. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Химическата конституция на протеините (том 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Пролин: многофункционална аминокиселина. Тенденции в науката за растенията, 15 (2), 89-97.