На влакнести протеини, известни също като Фибриларен белтък, са клас на протеини, които са важни компоненти на всяка жива клетка. Колаген, еластин, кератин или фиброин са примери за този вид протеин.
Те изпълняват много разнообразни и сложни функции. Най-важните са тези на защита (като шипове на дикобраз) или на подкрепа (като тази, която осигурява на паяците паяжината, която те самите тъкат и която ги държи окачени).
Повтаряща се структура на копринения фиброин, фиброзен протеин (Източник: Sponk via Wikimedia Commons)
Влакнестите протеини са съставени от напълно разширени полипептидни вериги, които са организирани в един вид „влакно“ или „въже“ с голяма устойчивост. Тези протеини са механично много силни и са неразтворими във вода.
В по-голямата си част компонентите на влакнестите протеини са полимери на последователно повтарящи се аминокиселини.
Човечеството се е опитало да пресъздаде свойствата на влакнестите протеини, използвайки различни биотехнологични инструменти, но изясняването с такава точност подреждането на всяка аминокиселина във полипептидната верига не е лесна задача.
структура
Влакнестите протеини имат сравнително прост състав в структурата си. Те обикновено се състоят от три или четири аминокиселини, свързани заедно, които се повтарят многократно.
Тоест, ако протеинът се състои от аминокиселини като лизин, аргинин и триптофан, следващата аминокиселина, която се свързва с триптофана, отново ще бъде лизин, последван от аргинин и друга триптофанова молекула и т.н.
Има влакнести протеини, които имат мотиви на аминокиселини, разположени на две или три различни аминокиселини, освен повтарящите се мотиви на техните последователности, а при други протеини аминокиселинната последователност може да бъде силно променлива, 10 или 15 различни аминокиселини.
Структурите на много от влакнестите протеини се характеризират с рентгенова кристалография и чрез методи на ядрено-магнитен резонанс. Благодарение на това бяха детайлно описани фиброобразни протеини, тръбни, ламинарни, спираловидни, оформени като "фуния" и др.
Всеки уникален полипептиден шаблон образува направление и всеки направление е една от стотиците единици, съставляващи ултраструктурата на „фиброзен протеин“. Обикновено всяка нишка е подредена спирално по отношение една на друга.
Характеристика
Благодарение на мрежата от влакна, които изграждат влакнести протеини, техните основни функции се състоят в това да служат като структурен материал за подкрепа, устойчивост и защита за тъканите на различни живи организми.
Защитните структури, изградени от влакнести протеини, могат да защитят жизненоважните органи на гръбначните животни от механични удари, неблагоприятни метеорологични условия или атака от хищници.
Нивото на специализация на фиброзните протеини е уникално в животинското царство. Паяжината, например, е основна опорна материя за начина, по който паяците водят. Този материал има уникална здравина и гъвкавост.
Толкова много, че в днешно време много синтетични материали се опитват да пресъздадат гъвкавостта и устойчивостта на паяжината, дори използвайки трансгенни организми за синтезиране на този материал с помощта на биотехнологични инструменти. Трябва обаче да се отбележи, че очакваният успех все още не е постигнат.
Важно свойство, което влакнестите протеини имат е, че те позволяват връзката между различните тъкани на гръбначни животни.
Освен това многостранните свойства на тези протеини позволяват на живите организми да създават материали, които съчетават сила и гъвкавост. Това в много случаи е основната съставка за движението на мускулите при гръбначните животни.
Пример за влакнести протеини
колаген
Той е протеин от животински произход и е може би един от най-обилните в тялото на гръбначни животни, тъй като съставлява повечето от съединителните тъкани. Колагенът се откроява със своите силни, разтегливи, неразтворими и химически инертни свойства.
Молекулярна структура на колаген, фиброзен протеин от животински произход (Източник: Невит Дилмен чрез Wikimedia Commons)
Тя се състои най-вече от кожата, роговицата, междупрешленните дискове, сухожилията и кръвоносните съдове. Колагеновите влакна са изградени от паралелна тройна спирала, която представлява почти една трета от само аминокиселината глицин.
Този протеин образува структури, известни като "колагенови микрофибрили", които се състоят от обединението на няколко колагенови тройни спирала заедно.
еластин
Подобно на колагена, еластинът е протеин, който е част от съединителната тъкан. Въпреки това, за разлика от първия, той осигурява еластичност на тъканите, вместо устойчивост.
Еластиновите влакна се състоят от аминокиселините валин, пролин и глицин. Тези аминокиселини са силно хидрофобни и е установено, че еластичността на този фиброзен протеин се дължи на електростатични взаимодействия в неговата структура.
Еластинът изобилства от тъкани, които интензивно се подлагат на цикли на удължаване и релаксация. При гръбначните животни се намира в артерии, връзки, бели дробове и кожа.
кератин
Кератинът е протеин, който се намира предимно в ектодермалния слой на гръбначните животни. Този протеин образува важни структури като коса, нокти, тръни, пера, рога, наред с други.
Кератинът може да се състои от α-кератин или β-кератин. Α-кератинът е много по-твърд от β-кератина. Това е така, защото α-кератинът се състои от α-хелици, които са богати на аминокиселината цистеин, който има способността да образува дисулфидни мостове с други равни аминокиселини.
В β-кератина, от друга страна, той е съставен в по-голяма част от полярни и аполарни аминокиселини, които могат да образуват водородни връзки и са организирани в сгънати β листове. Това означава, че структурата му е по-малко устойчива.
фиброин
Това е протеинът, който изгражда паяжината и нишките, произведени от копринените червеи. Тези нишки са съставени предимно от аминокиселините глицин, серин и аланин.
Структурите на тези протеини са β-листове, организирани антипаралелно на ориентацията на нишката. Тази характеристика му придава устойчивост, гъвкавост и малко способност за разтягане.
Фиброинът е слабо разтворим във вода и дължи голямата си гъвкавост на голямата твърдост, която съединението на аминокиселините му придава в основната си структура и на мостовете на Вандер Ваалс, които се образуват между вторичните групи аминокиселини.
Препратки
- Бейли, К. (1948). Фиброзни протеини като компоненти на биологичните системи. Британски медицински бюлетин, 5 (4-5), 338-341.
- Хъгинс, ML (1943). Структурата на влакнестите протеини. Химически рецензии, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Влакнести протеини-коприна като моделна система. Разграждане и стабилност на полимерите, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, & Creamer, LK (1979). Фиброзни протеини, научни, промишлени и медицински аспекти. В Международна конференция за фиброзните протеини 1979: Маси Университет). Академична преса.
- Parry, DA и Squire, JM (2005). Фиброзни протеини: разкрити са нови структурни и функционални аспекти. Напредък в протеиновата химия (том 70, стр. 1-10). Академична преса.
- Schmitt, FO (1968). Фиброзни протеини - невронални органели. Трудове на Националната академия на науките на Съединените американски щати, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Фиброзни протеини и тъканно инженерство. Материали днес, 9 (12), 44-53.