- структура
- Група R (метил, СН
- Характеристика
- Други функции
- Биосинтеза
- Деградация
- Общ процес на разграждане на аминокиселини
- Разграждане на аланин
- Храни, богати на аланин
- Препратки
В аланин (Ala) е една от 22 известни аминокиселини, които съдържат структура на протеин на всички организми, от бактерии на човека. Тъй като може да бъде синтезиран от тялото, той е класифициран като несъществена аминокиселина.
Протеините имат основна или първична структура, изградена от верига от аминокиселини, наречена полипептидна верига, в тези вериги всяка аминокиселина е изградена от централен въглерод, наречен α въглерод.
Химична структура на аминокиселината Аланин (Източник: Borb, чрез Wikimedia Commons)
Α въглеродът е свързан към четири групи: амино група (-NH2), карбоксилна група (-COOH), водороден атом (-Н) и група или странична верига (-R), която идентифицира всяка аминокиселина. В страничната верига въглеродите поемат последователно буквите ß, γ, δ и ε.
Аминокиселините се класифицират по полярността на техните странични вериги и по този начин има аполарни хидрофобни и полярни хидрофилни аминокиселини, които от своя страна могат да бъдат неутрални, основни и кисели. Аланинът е хидрофобна аполарна аминокиселина и е най-простата аминокиселина след глицина и най-изобилната в повечето протеини.
Аланинът може да се образува в мускулите и да се транспортира до черния дроб, където той се въвежда в глюконеогенния път, тоест пътят за образуване на глюкоза от негликозидни вещества. Аланинът също може да се синтезира в черния дроб чрез катаболизма на триптофан и урацил и може да се разгради, за да се образува пируват.
Той участва в синтеза на триптофан, пиридоксин (витамин В6) и карнозин и, тъй като може да се превърне в пируват, индиректно участва в регулирането на гликемията или като източник на енергия за скелетните мускули.
Използва се като хранителна добавка за подобряване на спортните показатели и естествено се намира в говеждото, свинското и рибата, както и в млякото и неговите производни и в яйцата. Някои бобови растения, плодове и ядки също са богати на аланин.
структура
По-рано беше обсъдено, че аланинът, като всички аминокиселини, има а-въглерод с четири групи, прикрепени към него, като R групата е метилова група (-CH3).
Следователно при телесно pH (около 7.4) α-въглеродът на аланин се свързва към протонирана аминогрупа (-NH3 +), карбоксилна група, загубила протон (-COO-), водород и a метилова група (-СНз).
Повечето аминокиселини са йонизируеми при рН 7,0 и геометрично те могат да имат изомери, които са известни като енантиомери, които са огледални изображения, също като дясната и лявата ръка.
Тогава всички аминокиселини могат да бъдат намерени като "хирални двойки", обозначени като D или L (съответно декстро и лево), в зависимост от положението на атомите, заобикалящи α-въглерода.
Въпреки това, аланинът, както при повечето аминокиселини, се намира най-вече в L-форма, тъй като той е формата, която ензимите вмъкват по време на синтеза на протеини.
Тази аминокиселина може да се намери и като β-аланин, в който аминогрупата е свързана към своя β-въглерод, тоест към първия въглерод от страничната си верига.
Β-Аланинът се намира в пантотеновата киселина (витамин В5) и в някои естествени пептиди. D-аланинът се намира в някои полипептиди, които са част от стените на някои бактериални клетки.
Група R (метил, СН
Метиловата група на аланиновата странична верига е наситен въглеводород, който придава неполярна хидрофобна характеристика на тази аминокиселина. Тази характеристика на аланин е обща с другите аминокиселини от тази група, като глицин, валин, левцин и изолевцин.
Аминокиселините, които съставляват групата на алифатиците, са химически неутрални аминокиселини и играят много важна роля за формирането и поддържането на триизмерната структура на протеините, тъй като имат тенденцията да взаимодействат помежду си, изключвайки водата.
Тези аминокиселини, включително аланин, съдържат един и същ брой йонизируеми групи с противоположни заряди, така че те нямат нетен заряд и се наричат "цвитериони".
Характеристика
Подобно на повечето от известните аминокиселини, аланинът се използва в синтеза на пептиди и протеини като цяло и участва в установяването на полипептидната структура и в третичната структура на някои протеини.
Друга важна функция на аланин е да участва косвено в контрола на гликемията:
Той може да доведе до пируват и обратно, може също така да достигне до черния дроб и да стане глюкоза чрез глюконеогенеза, която да бъде освободена в кръвообращението или да се използва при синтеза на гликоген, ако е необходимо.
Аланинът участва като амониев преносител от мускула към черния дроб, тъй като може да бъде синтезиран чрез аминиране от пируват, транспортиран до черния дроб и там да бъде трансформиран чрез трансаминация.
Това се случва едновременно с трансформацията на α-кетоглутарат в глутамат, който може да влезе в цикъла на уреята и да се превърне обратно в пируват.
Други функции
Тази аминокиселина е от съществено значение за синтеза на триптофан и пиридоксин. Въпреки че химически слабо реагира, аланинът може да има функции за разпознаване на субстрата и ензимна регулация.
Една от функциите на β-аланин е като хранителна добавка, тъй като се използва като ергогенно средство за упражнения. Поглъщането на β-аланин увеличава концентрацията на карнозин (дипептид, образуван от β-аланин и хистидин) в скелетния мускул, действащ като „буфер“.
Обикновено карнозинът не допринася значително за общия буферен капацитет на мускулната клетка и това се дължи на ниската му концентрация. Прилагането на β-аланин увеличава тази концентрация и следователно буферния капацитет, като по този начин подобрява издръжливостта чрез намаляване на умората.
Биосинтеза
Най-важният синтез на аланин в човешкото тяло се осъществява чрез редуктивно аминиране на пирувинова киселина. Тази реакция изисква единична ензимна стъпка.
Пируватът осигурява въглеродния скелет, а глутаматът осигурява аминогрупата, която се прехвърля в пируват. Ензимът, който катализира тази обратима реакция, е аланин трансаминаза.
В резултат на тази реакция се произвеждат аланин и α-кетоглутарат. Тогава аланинът може да присъства в глюконеогенезата, в гликолизата и в цикъла на Кребс.
Друг източник на аланин идва от разграждането на триптофана до ацетил-КоА. По този начин, когато ензимът кинурениназа хидролизира 3-хидрокси кинуренин, 3-хидрокси антранилат и аланин. Аланинът се освобождава и 3-хидрокси антранилат следва метаболитния път.
Разграждането на урацил е друг източник на аланин. В този случай се получава β-аланин, който може да следва няколко метаболитни пътя, един от които е да стане ацетил-КоА.
Деградация
Общ процес на разграждане на аминокиселини
Аминокиселините не се съхраняват като въглехидрати и мазнини, така че тези, които се отделят по време на разграждането на протеините, трябва да се използват повторно за синтеза на нови протеини и нуклеотиди.
От друга страна, аминокиселините могат да бъдат разградени и техните въглеродни скелети могат да бъдат използвани при катаболни или анаболни реакции.
Когато аминокиселините се разграждат, излишъкът от азот образува амоняк, който е токсично вещество, което трябва да бъде елиминирано и първата стъпка в разграждането на аминокиселини е елиминирането на азота.
При бозайниците това разграждане се наблюдава в черния дроб; там всяка аминокиселина, която е в излишък и не може да се използва, се разгражда.
Разграждане на аланин
Разграждането на аланин става чрез превръщането на аланин в пируват. Тази реакция се катализира от аланин трансаминаза и изисква присъствието на а-кетоглутарат като акцептор на аминогрупата и последващо образуване на глутамат; това е обратима реакция.
Тези реакции на образуването на аланин от пируват и разграждането на аланин до образуване на пируват са част от цикъл, включващ скелетни мускули и черен дроб.
Черният дроб доставя глюкоза към мускула и мускула, чрез гликолиза, превръща глюкозата в пируват, за да генерира АТФ; Този пируват може да влезе в синтеза на аланин, който може да се изхвърли в кръвообращението и да се върне в черния дроб, който го превръща обратно в пируват, който навлиза в глюконеогенеза и образува глюкоза.
Ако е необходимо, цикълът се повтаря. В черния дроб производството на пируват от аланин генерира амониеви йони, които се свързват с глутамин и глутамат и те влизат в цикъла на уреята. Тогава уреята се елиминира в урината.
Аланин, глицин, цистеин, серин и треонин са глюкогенни аминокиселини, тъй като тяхното разграждане може да доведе до пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат или оксалоацетат, всички глюконеогенни предшественици на глюкозата.
Храни, богати на аланин
Основните източници на аминокиселини са постно месо, риба, миди, яйца и млечни продукти, аланинът обаче се намира и в много растителни храни. Примери за храни, богати на аланин са:
- Меса като говеждо, свинско, овце, пиле, пуйка, заек, риба; яйца, мляко и производни.
- Ядки като лешници, орехи, кестени, бадеми и фъстъци са източници на аланин.
- Кокос, авокадо, аспержи, патладжан, маниока или маниока, цвекло, морков и сладък картоф.
- Бобови култури като царевица, боб и грах.
- Зърнени култури като ориз, ръж, пшеница, какао, овес и ръж.
Препратки
- Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ергогенни ефекти на β-аланин и карнозин: Предложени бъдещи изследвания за количествена оценка на тяхната ефикасност. Хранителни вещества, 4 (7), 585–601.
- Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Цялостна метаболитна реконструкция на човешкия хепатоцит за анализ на чернодробната физиология. Биология на молекулярните системи, 6 (411), 1–13.
- Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Биохимия (3-то издание). Сан Франциско, Калифорния: Пиърсън.
- Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Илюстрирана биохимия на Harper (28 изд.). McGraw-Hill Medical.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Омега издания (5-то издание).