ЕЛЕКТРОННА ТРАНСПОРТНА ВЕРИГА: КОМПОНЕНТИ, ПОСЛЕДОВАТЕЛНОСТ, ИНХИБИТОРИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В верига електронен транспорт се състои от набор от протеинови молекули и коензими в мембрана. Както показва името му, той е отговорен за транспортирането на електрони от коензимите NADH или FADH2 до крайния рецептор, който е О2 (молекулен кислород).

В този транспортен процес енергията, отделена при прехвърлянето на електроните от коензимите в молекулярния кислород чрез окислително-възстановителни центрове, прикрепени към протеини, се свързва с производството на енергия (АТФ). Тази енергия се получава благодарение на протонния градиент, който се генерира във вътрешната митохондриална мембрана.

Източник: Потребител: Rozzychan

Тази транспортна система е съставена от различни компоненти, които могат да бъдат намерени в най-малко две окислителни състояния. Всеки от тях ефективно се редуцира и реоксидира по време на движението на електрони от NADH или FADH2 до O2.

Коензимите NAD + и FAD се редуцират по пътищата на окисляване на мастните киселини и цикъла на лимонената киселина като следствие от окисляването на различни субстрати. Тези коензими впоследствие се окисляват в електронната транспортна верига.

Така електронната транспортна система се състои от последователност на окислително-редукционни реакции, които са свързани помежду си.

Верижни компоненти

В зависимост от вида на организма могат да се наблюдават 3 до 6 компонента, съставляващи електронно-транспортната верига. Процесът на транспорт на електрон и синтеза на АТФ чрез окислително фосфорилиране, са процеси, които протичат в мембрана.

В случай на прокариотни клетки (аеробни бактерии) тези процеси протичат свързани с плазмената мембрана. В еукариотните клетки се среща в митохондриалната мембрана, така че компонентите на транспорта на електрон се намират във вътрешната част на мембраната.

Електроните се прехвърлят постепенно през четири комплекса, съставляващи електронната транспортна верига.

Всеки комплекс има няколко протеинови компонента, свързани с протетични групи (неаминокиселинни компоненти на конюгирани протеини) редокс, които позволяват техните редукционни потенциали да се увеличат.

В допълнение, тази транспортна система е съставена от различни молекулярни видове като флавопротеини; коензим Q, наричан още убихинон (CoQ или UQ); различни цитохроми като цитохром b, c, c1, a и a3; протеини с Fe-S групи и протеини, прикрепени към Cu. Тези молекули се свързват с мембраната, с изключение на цитохром c.

Комплекс I

Комплексът, наречен NADH коензимна хинон оксидоредуктаза, или NADH дехидрогеназа, е съставен от около 45 полипептидни вериги и съдържа една молекула флавин мононуклеотид (FMN) и осем до девет Fe-S клъстери. Както подсказва името му, този комплекс прехвърля двойка електрони от коензима NADH към CoQ.

Функцията на комплекса NADH дехидрогеназа започва със свързването на NADH към комплекса от матричната страна на вътрешната митохондриална мембрана. След това електроните се транспортират от NADH до FMN. Впоследствие електроните преминават от редуцирания флавин (FMNH2) към протеините с Fe-S.

FMNH2 работи като своеобразен мост между протеините от NADH и Fe-S, тъй като последният може да прехвърля само един електрон, докато коензимът NADH прехвърля два, така че флавините извършват този пренос на единичен електрон благодарение на до своето редокс състояние на полухинон.

Накрая, електроните се прехвърлят от клъстерите Fe-S към коензим Q, който е мобилен носител на електрон с изопреноидна опашка, който го прави хидрофобен, което му позволява да преминава през центъра на митохондриалната мембрана.

Комплекс II

Комплекс II, по-известен като сукцинат дехидрогеназа, е интегрален протеин на вътрешната митохондриална мембрана и е ензим, който се намесва в цикъла на лимонената киселина.

Този комплекс е съставен от две хидрофилни и две хидрофобни субединици с хеме b групи, които осигуряват мястото на свързване на CoQ, в допълнение към флавопротеин и протеин с Fe-S.

В цикъла на лимонената киселина (цикъл на Кребс или трикарбоксилна киселина) сукцинатът се превръща в фумарат чрез сукцинат дехидрогеназа, намалявайки коензима FAD до FADH2. От този последен коензим електроните се прехвърлят в Fe-S центровете, които от своя страна ги прехвърлят в CoQ.

По време на реакциите на този електронен трансфер стандартният окислително-възстановителен потенциал е много нисък, което предотвратява освобождаването на свободната енергия, необходима за синтеза на АТФ.

Това означава, че комплекс II е единственият комплекс в електронно-транспортната верига, неспособен да осигури енергия за синтеза на АТФ. Този комплекс обаче е ключов в процеса, тъй като прехвърля електроните от FADH2 към останалата част от веригата.

Комплекс III

Комплекс III, цитохром bc1 комплекс или CoQ цитохром с редуктаза, прехвърля електрони от редуциран коензим Q в цитохром c. Този трансфер се осъществява по един редокс път, известен като Q цикъл.

Този комплекс се състои от протеин с Fe-S и три различни цитохрома, при които железният атом, разположен в групата на хема, циклично варира между редуцираните (Fe2 +) и окислените (Fe3 +) състояния.

Цитохромите са електронно-транспортни хемопротеини, които притежават редокс-активност. Те присъстват във всички организми, с изключение на някои облигационни анаероби.

Тези протеини имат хема групи, които се редуват между две състояния на окисляване (Fe2 + и Fe3 +). Цитохром с е мобилен носител на електрон, слабо свързан с вътрешната мембрана на митохондриите.

Цитохромите, открити в този комплекс, са цитохроми b, c и a, всички 3 са редокс-активни протеини с хае групи с различни характеристики, които редуват окислителните си състояния между Fe2 + и Fe3 +.

Цитохром с е протеин на периферната мембрана, който функционира като електронна совалка с цитохром с1 и комплекс IV.

Комплекс IV

Цитохром с и О2 са крайните рецептори за електрони, получени от окисляването на органичен материал, така че комплексът IV или цитохром с оксидаза е крайният ензим в процеса на транспорт на електрон. Това приема електрони от цитохром с и ги прехвърля към намаляване на О2.

Функцията на комплекса е да катализира окисления на един електрон от четирите последователни молекули на редуциран цитохром с, тоест той едновременно редуцира четири електрона от една молекула на O2, като накрая произвежда две молекули H2O.

Електронна транспортна последователност

Електроните се прехвърлят от комплекси I и II в комплекс III благодарение на коензим Q, а оттам преминават в комплекс IV чрез цитохром c. Докато електроните преминават през тези четири комплекса, те увеличават редукционния потенциал, освобождавайки енергия, която след това се използва за синтеза на АТФ.

Общо прехвърлянето на двойка електрони причинява транслокацията на 10 протона през мембраната; четири в комплекси I и IV и два в комплекс III.

NADH дехидрогеназа

Този ензим катализира окисляването на коензим NADH чрез коензим Q. Електроните се движат от NADH към FMN, който е прикрепен към хидрофилната опашка на комплекс I. Клъстери от Fe-S трансферни електрони един по един. Тези Fe-S групи намаляват CoQ, който е вграден в мембраната, до убихинол (редуциран CoQ).

По време на прехвърлянето на електрони в CoQ четири протона от своя страна се прехвърлят през вътрешната мембрана към междумембранното пространство. Механизмът, чрез който тези протони са преместени, включва протеини, разположени в хидрофобната опашка на комплекс I.

Процесът на пренос на електрон в тази стъпка освобождава свободна енергия, по-специално -16,6 kcal / mol.

CoQ-цитохром с редуктаза и цикъл Q

Коензим Q се окислява от цитохром с, в реакция, катализирана от този коензим. Окисляването на убихинол (редуциран CoQ) се случва на определено място от комплекса (Qo или окислително място) в митохондриалната мембрана, прехвърляйки два електрона, единия към протеина с Fe-S групите, а другият към хемовите групи.

В Q цикъла, окисляването на CoQ произвежда полухинон, който е електродът, който се прехвърля в групите на хема b1 и bh. Тъй като това прехвърляне на електрон се извършва, втори CoQ се окислява на мястото на Qo, повтаряйки цикъла.

Този цикъл причинява прехвърлянето на два електрона и от своя страна преместването на четири протона в междумембранното пространство, с освобождаване на -10.64 kcal / мол свободна енергия.

Цитохром с оксидаза

Този ензим (комплекс IV) катализира окисляването на цитохром с (редуциран) с О2, който е крайният акцептор на електрон. Този трансфер произвежда една Н2О молекула за всяка двойка електрони, прехвърлени в допълнение към преместването на протоните през мембраната.

Електроните се движат един по един, от редуцирания цитохром с до двойка CuA йони, след това преминават към група хема и най-накрая стигат до двуядрения център на комплекса, съдържащ CuB йони и хема а3, където се осъществява прехвърлянето на четири електрона до кислород.

В комплекс IV елементите пренасят електрони един по един, така че O2 постепенно се намалява, така че да не се получи отделяне на някои токсични съединения като супероксид, водороден пероксид или хидроксилни радикали.

Енергията, отделена на този етап, съответства на -32 kcal / mol. Електрохимичният градиент, генериран по време на процеса на прехвърляне, и промените в енергията (ΔE), причинени от двойка електрони при преминаване през четирите комплекса, съответстват на всеки етап на свободната енергия, необходима за производството на молекула ATP.

Сукцинатна дехидрогеназа

Както бе споменато, този комплекс има единствената, но важна функция за въвеждане на електрони на FADH2 от цикъла на лимонената киселина във веригата за пренос на електрон.

Този ензим катализира окисляването на коензим FADH2 чрез коензим Q (окислен). В цикъла на лимонената киселина, тъй като сукцинатът се окислява до фумарат, два електрона и два протона се прехвърлят във FAD. Впоследствие FADH2 прехвърля тези електрони в CoQ през Fe-S центровете на комплекса.

Накрая, от CoQ електроните се прехвърлят в комплекс III, следвайки описаните по-горе стъпки.

Комплексите на веригата са независими

Четирите комплекса, съставляващи електронната транспортна верига, са независими, тоест те се намират и действат независимо във вътрешната митохондриална мембрана и движението на всеки от тях в мембраната не зависи от или е свързано с останалите комплекси.

Комплекси I и II се движат в мембраната, прехвърляйки електроните си на CoQ, който също дифундира в мембраната и ги прехвърля в комплекс III, откъдето електроните преминават към цитохром c, който също е подвижен в мембраната и отлага електроните в комплекс IV.

Инхибитори на електронната транспортна верига

Някои специфични инхибитори действат върху електронната транспортна верига, които се намесват в процеса му. Ротенонът е често използван инсектицид, който се свързва стехиометрично с комплекс I, предотвратявайки намаляването на CoQ.

Някои лекарства от барбитурат като Piericidin и Amytal инхибират комплекс I, като пречат на прехвърлянето на електрони от Fe-S групите в CoQ.

В комплекс II някои съединения като теноилтрифлуорацетон и малонат действат като конкурентни инхибитори със сукцинат, предотвратявайки неговото окисляване и от своя страна прехвърлянето на електрони към FAD.

Някои антибиотици, като миксотиазол и стигмателин, се свързват към Q свързващите места на CoQ, инхибирайки прехвърлянето на електрони от коензим Q към Fe-S центровете на протеините.

Цианидът, азидът (N3-), сярната киселина и въглеродният оксид инхибират комплекс IV. Тези съединения се свързват с групи от хема, предотвратявайки прехвърлянето на електрони в бинуклеарния център на комплекса или с кислород (O2).

Чрез инхибиране на електронната транспортна верига производството на енергия се спира чрез окислително фосфорилиране, което причинява сериозни щети и дори смърт на организма.

Препратки

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P. (2004). Съществена клетъчна биология. Ню Йорк: Garland Science. 2-ро издание.
2. Cooper, GM, Hausman, RE & Wright, N. (2010). Клетката. (с. 397-402). Изд. Марбан.
3. Devlin, TM (1992). Учебник по биохимия: с клинични корелации. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH и Grisham, CM (2008). Биохимия. Ред. Томсън Брукс / Коул.
5. Rawn, JD (1989). Биохимия (№ 577.1 RAW). Изд. Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Биохимия. Panamerican Medical Ed.