- Структура и части
- миофибрили
- Миозин и актин
- Myofilaments
- Характеристика
- Участие на миозин
- Съюз на миозин и актиба
- Хистология
- Band A
- Зона H
- Група I
- Z дискове
- Линия М
- Препратки
А саркомера е основната функционална единица на скелетната мускулатура, което е, скелетната и сърдечния мускул. Скелетният мускул е типът мускул, който се използва при доброволно движение, а сърдечният мускул е мускулът, който е част от сърцето.
Казването, че саркомерът е функционалната единица означава, че всички компоненти, необходими за свиване, се съдържат във всеки саркомер. Всъщност скелетният мускул е изграден от милиони миниатюрни саркомери, които индивидуално се скъсяват с всяко свиване на мускулите.

Микрография на саркомер (отгоре) и неговото представяне (отдолу)
В това се състои основната цел на саркомера. Саркомерите са способни да инициират големи движения, като се договорят в унисон. Уникалната му структура позволява на тези малки единици да координират контракциите на мускулите.
Всъщност, контрактилните свойства на мускулите са определяща характеристика на животните, тъй като движението на животни е забележително плавно и сложно. Локомоцията изисква промяна в дължината на мускула, докато той се огъва, което изисква молекулярна структура, която позволява на мускула да се съкрати.
Структура и части
Ако скелетната мускулна тъкан се изследва внимателно, се наблюдава раиран вид, наречен стриация. Тези "ивици" представляват модел на редуващи се ленти, светли и тъмни, съответстващи на различни протеинови нишки. Тоест, тези ивици са изградени от преплетени протеинови влакна, които съставляват всеки саркомер.
миофибрили
Мускулните влакна са съставени от стотици до хиляди контрактилни органели, наречени миофибрили; Тези миофибрили са подредени успоредно, за да образуват мускулна тъкан. Самите миофибрили обаче са по същество полимери, тоест повтарящи се единици саркомери.
Миофибрилите са дълги, влакнести структури и са изградени от два вида протеинови нишки, които са подредени една върху друга.
Миозин и актин
Миозинът е гъсто влакно с кълбовидна глава, а актинът е по-тънка нишка, която взаимодейства с миозина по време на процеса на свиване на мускулите.
Даден миофибрил съдържа приблизително 10 000 саркомера, всеки от които е с дължина приблизително 3 микрона. Въпреки че всеки саркомер е малък, няколко агрегирани саркомера обхващат дължината на мускулното влакно.
Myofilaments
Всеки саркомер се състои от дебели и тънки снопове от споменатите по-горе протеини, които заедно се наричат миофиламенти.
Чрез уголемяване на част от миофиламентите, молекулите, които ги съставят, могат да бъдат идентифицирани. Дебелите нишки са изработени от миозин, докато фините нишки са от актин.
Актинът и миозинът са контрактилни протеини, които причиняват скъсяване на мускулите, когато взаимодействат помежду си. В допълнение, тънките нишки съдържат други протеини с регулаторна функция, наречени тропонин и тропомиозин, които регулират взаимодействието между контрактилните протеини.
Характеристика
Основната функция на саркомера е да позволи на мускулна клетка да се свие. За да направите това, саркомерът трябва да се съкрати в отговор на нервен импулс.
Дебелите и тънки нишки не се скъсяват, а вместо това се плъзгат един около друг, което кара саркомерите да се съкращават, докато нишките остават същата дължина. Този процес е известен като плъзгащия се нишка модел на свиване на мускулите.
Плъзгането на нишката генерира мускулно напрежение, което несъмнено е основният принос на саркомера. Това действие придава на мускулите физическата им сила.
Бърза аналогия за това е начинът, по който една дълга стълба може да бъде удължена или сгъната в зависимост от нашите нужди, без физически да съкращава нейните метални части.
Участие на миозин
За щастие, последните изследвания предлагат добра идея как работи този фиш. Теорията на плъзгащите нишки е модифицирана така, че да включва как миозинът е в състояние да издържи актина, за да съкрати дължината на саркомера.
В тази теория глобуларната глава на миозина е разположена близо до актина в област, наречена S1 област. Този регион е богат на шарнирни сегменти, които могат да се огъват и по този начин да улеснят свиването.
Огъването на S1 може да бъде ключът за разбирането как миозинът е в състояние да "върви" по протежение на актиновите нишки. Това се постига чрез циклиране на фрагмента на миозин S1, свиването му и окончателното му освобождаване.
Съюз на миозин и актиба
Когато миозинът и актинът се съединят, те образуват разширения, наречени "кръстосани мостове". Тези кръстосани мостове могат да бъдат образувани и разрушени в присъствието (или отсъствието) на АТФ, което е енергийната молекула, която прави възможно свиването.
Когато ATP се свързва с актиновата нишка, тя го премества в положение, което излага мястото на свързване на миозина. Това позволява кълбовидната глава на миозина да се свързва към това място, за да образува кръстосания мост.
Този съюз предизвиква дисоциация на фосфатната група на АТФ и по този начин миозинът започва да функционира. След това миозинът навлиза в състояние с по-ниска енергия, където саркомерът може да се съкрати.
За да се разруши кръстосания мост и да се позволи на миозина да се свърже, за да действа отново в следващия цикъл, е необходимо свързването на друга молекула АТФ с миозин. Тоест молекулата ATP е необходима както за свиване, така и за релаксация.
Хистология
Хистологичните секции на мускула показват анатомичните особености на саркомерите. Дебелите нишки, съставени от миозин, са видими и са представени като A лента на саркомер.
Тънките нишки, съставени от актин, се свързват с протеин в Z диска (или Z линия), наречен алфа-актинин, и присъстват по цялата дължина на I лентата и част от А лентата.
Районът, в който дебелите и тънки нишки се припокриват, има плътен вид, тъй като има малко пространство между нишките. Тази зона, където тънките и дебели нишки се припокриват, е много важна за свиването на мускулите, тъй като това е мястото, където започва движението на нишката.
Тънките нишки не се простират напълно в лентите А, оставяйки централен участък от лентата А, който съдържа само дебели нишки. Този централен участък от лента А изглежда малко по-лек от останалата част от лента А и се нарича зона Н.
В центъра на Н зоната има вертикална линия, наречена М линия, където аксесоарните протеини държат дебелите нишки заедно.
Основните компоненти на хистологията на саркомера са обобщени по-долу:
Band A
Плътна нишковидна зона, съставена от миозинови протеини.
Зона H
Централна зона на A-лента, без припокриващи се актинови протеини, когато мускулите са отпуснати.
Група I
Тънка нишковидна зона, съставена от актинови протеини (без миозин).
Z дискове
Те са границите между съседните саркомери, изградени от свързващи актина протеини, перпендикулярни на саркомера.
Линия М
Централна зона, образувана от допълнителни протеини. Те са разположени в центъра на плътната миозинова нишка, перпендикулярна на саркомера.
Както бе споменато по-рано, свиването възниква, когато дебели нишки се плъзгат по тънки нишки в бърза последователност, за да скъсят миофибрилите. Съществено различие обаче трябва да се помни, че самите миофиламенти не се свиват; именно плъзгащото действие им дава силата им да скъсяват или удължават.
Препратки
- Кларк, М. (2004). Плъзгащата нишка на 50. Nature, 429 (6988), 145.
- Хейл, Т. (2004) Физиология на упражненията: Тематичен подход (1-во изд.). Wiley
- Rhoades, R. & Bell, D. (2013). Медицинска физиология: Принципи за клиничната медицина (4-то изд.). Lippincott Williams & Wilkins.
- Спудич, JA (2001). Моделът с люлеещ се кръстосан мост на миозина. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2 (5), 387–392.
- Тибодо, П. (2013). Анатомия и Физиология (8 -ми). Mosby, Inc.
- Tortora, G. & Derrickson, B. (2012). Принципи на анатомията и физиологията (13-то изд.). John Wiley & Sons Inc.
