ЧЕТВОРНА СТРУКТУРА НА ПРОТЕИНИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На четвъртичната структура на протеини определя пространствени връзки между всяка една от техните полипептидни субединици, свързани чрез нековалентни сили. В полимерните протеини всяка от полипептидните вериги, които ги съставят, се наричат ​​субединици или протомери.

Протеините могат да бъдат съставени от един (мономерни), два (димерен), няколко (олигомерни) или много протомери (полимерни). Тези протомери могат да имат подобна или много различна молекулна структура. В първия случай се казва, че са хомотипични протеини, а във втория - хетеротипични.

Пример за кватернерна структура на пролифериращ клетъчен ядрен антиген протеин. Взето и редактирано от: Thomas Shafee.

В научната нотация биохимиците използват индексни гръцки букви, за да опишат протомерен състав на протеини. Например, тетрамерен хомотипичен протеин е обозначен като α ₄, докато тетрамерен протеин, съставен от два различни димера, е обозначен като α ₂ β ₂.

Протеинова структура

Протеините са сложни молекули, които приемат различни триизмерни конфигурации. Тези конфигурации са уникални за всеки протеин и им позволяват да изпълняват много специфични функции. Нивата на структурна организация на протеините са следните.

Първична структура

Той се отнася до последователността, в която различните аминокиселини са подредени във полипептидната верига. Тази последователност се дава от ДНК последователността, която кодира споменатия протеин.

Вторична структура

Повечето протеини не са напълно разширени дълги вериги от аминокиселини, а по-скоро имат участъци, които редовно се сгъват в спирали или чаршафи. Това сгъване е това, което се нарича вторична структура.

Третична структура

Сгънатите участъци на вторичната структура могат от своя страна да бъдат сгънати и сглобени в по-компактни конструкции. Тази последна гънка е това, което придава на протеина неговата триизмерна форма.

Кватернерна структура

В протеините, които се образуват от повече от една субединица, четвъртичните структури са пространствените връзки, които съществуват между всяка субединица, които са свързани с нековалентни връзки.

Първични, вторични, третични и четвъртични структури на протеини, триизмерна конформация. Взето и редактирано от: Алехандро Порто.

Стабилност на кватернерната структура

Триизмерната структура на протеините се стабилизира чрез слаби или нековалентни взаимодействия. Въпреки че тези връзки или взаимодействия са много по-слаби от нормалните ковалентни връзки, те са многобройни и кумулативният им ефект е мощен. Тук ще разгледаме някои от най-често срещаните взаимодействия.

Хидрофобни взаимодействия

Някои аминокиселини съдържат хидрофобни странични вериги. Когато протеините имат тези аминокиселини, сгъването на молекулата нарежда тези странични вериги към вътрешността на протеина и ги предпазва от вода. Характерът на различните странични вериги означава, че те допринасят по различни начини за хидрофобния ефект.

Ван дер Ваалс взаимодействия

Тези взаимодействия възникват, когато молекули или атоми, които не са свързани с ковалентни връзки, се приближат твърде много една до друга и поради това техните най-външни електронни орбитали започват да се припокриват.

По това време между тези атоми се установява отблъскваща сила, която нараства много бързо с приближаването на съответните центрове. Това са така наречените „сили на ван дер Ваалс“.

Взаимодействия натоварване и натоварване

Електростатичното взаимодействие се случва между двойка заредени частици. При протеините този тип взаимодействие се случва както поради нетния електрически заряд на протеина, така и от индивидуалния заряд на съдържащите се в него йони. Този тип взаимодействие понякога се нарича солен мост.

Водородни връзки

Водородна връзка е установена между водороден атом, ковалентно свързан с група донори на водородна връзка, и двойка свободни електрони, принадлежащи към акцепторната група на връзката.

Този тип връзка е много важен, тъй като свойствата на много молекули, включително тези на водата и биологичните молекули, се дължат до голяма степен на водородните връзки. Той споделя свойства на ковалентни връзки (електроните се споделят), а също и на нековалентни взаимодействия (взаимодействие между заряд и заряд).

Диполни взаимодействия

В молекулите, включително протеините, които нямат нетен заряд, може да се появи нееднакво разположение на вътрешните им заряди, като едната крайност е малко по-отрицателна от другата. Това е, което е известно като дипол.

Това диполярно състояние на молекулата може да бъде постоянно, но може и да бъде индуцирано. Диполите могат да бъдат привлечени към йони или към други диполи. Ако диполите са постоянни, взаимодействието има по-голям обхват от това с индуцираните диполи.

В допълнение към тези нековалентни взаимодействия, някои олигомерни протеини стабилизират кватернерната си структура чрез вид ковалентна връзка, дисулфидната връзка. Те са установени между сулфхидрилните групи на цистеините на различни протомери.

Дисулфидните връзки също спомагат за стабилизирането на вторичната структура на протеините, но в този случай те свързват цистеинилови остатъци в рамките на същия полипептид (интраполипептидни дисулфидни връзки).

Взаимодействия между протомери

Както бе отбелязано по-горе, в протеините, които са съставени от няколко субединици или протомери, тези субединици могат да бъдат сходни (хомотипични) или различни (хетеротипни).

Хомотипични взаимодействия

Субединиците, които съставляват протеин, са асиметрични полипептидни вериги. Въпреки това, при хомотипични взаимодействия, тези субединици могат да се свързват по различни начини, постигайки различни видове симетрия.

Взаимодействащите групи на всеки протомер обикновено са разположени в различни позиции, поради което се наричат ​​хетероложни взаимодействия. Хетероложните взаимодействия между различните субединици понякога се случват по такъв начин, че всяка субединица е усукана по отношение на предходната, като е в състояние да постигне спирална структура.

В други случаи взаимодействията протичат по такъв начин, че дефинираните групи от субединици са подредени около една или повече оси на симетрия в това, което е известно като симетрия на точкови групи. Когато има няколко оси на симетрия, всяка субединица се върти по отношение на съседния си 360 ° / n (където n представлява броя оси).

Сред получените по този начин видове симетрия са например спирални, кубични и икозаедрични.

Когато две субединици взаимодействат през двоична ос, всяка единица се завърта на 180 ° по отношение на другата, около тази ос. Това е известно като симетрия С ₂ симетрия. В него сайтовете за взаимодействие във всяка субединица са идентични; в този случай ние не говорим за хетерологично взаимодействие, а по-скоро за изологично взаимодействие.

Ако напротив, връзката между двата компонента на димера е хетероложна, тогава ще се получи асиметричен димер.

Хетеротипични взаимодействия

Субединиците, които взаимодействат в протеин, не винаги са от едно и също естество. Има протеини, които са съставени от дванадесет или повече различни субединици.

Взаимодействията, поддържащи стабилността на протеина, са същите като при хомотипичните взаимодействия, но обикновено се получават напълно асиметрични молекули.

Хемоглобинът например е тетрамер, който има две различни двойки субединици (α ₂ β ₂).

Четворна структура на хемоглобина. Взето и редактирано от: Benjah-bmm27. Модифицирано от Алехандро Порто.,

Препратки

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3-то издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Биохимия на Харпър. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5-то издание. WH Freeman и компания.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Цветен атлас на биохимията. 2-ро издание. Thieme.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Ню Йорк.