ПЪРВИЧНА СТРУКТУРА НА ПРОТЕИНИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На първичната структура на протеини е реда, в който са разположени аминокиселините на полипептида или полипептиди, които ги правят. Протеинът е биополимер, състоящ се от мономери на а-аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Всеки протеин има определена последователност от тези аминокиселини.

Протеините изпълняват голямо разнообразие от биологични функции, включително оформяне и поддържане целостта на клетките чрез цитоскелета, защита на организма от чужди агенти чрез антитела и катализиране на химични реакции в организма чрез ензими.

Първични, вторични, третични и четвъртични структури на протеини, триизмерна конформация. Взето и редактирано от: Алехандро Порто.

Днес определянето на състава на протеините и редът на подреждане на аминокиселините (секвениране) е по-бързо, отколкото преди години. Тази информация се депозира в международни електронни бази данни, които могат да бъдат достъпни чрез интернет (GenBank, PIR, между другото).

Аминокиселини

Аминокиселините са молекули, които съдържат амино група и група карбоксилна киселина. В случая на α-аминокиселини те имат централен въглероден атом (α въглерод), към който са прикрепени както амино групата, така и карбоксилната група, в допълнение към водороден атом и отличителна R група, която се нарича странична верига.

Поради тази конфигурация на α-въглерода, аминокиселините, които се образуват, известни като α-аминокиселини, са хирални. Произвеждат се две форми, които са огледални изображения един на друг и се наричат ​​L и D енантиомери.

Всички протеини в живите същества се състоят от 20 α-аминокиселини от конфигурацията L. Страничните вериги на тези 20 аминокиселини са различни и имат голямо разнообразие от химични групи.

По принцип α-аминокиселините могат да бъдат групирани (произволно) в зависимост от вида на страничната верига по следния начин.

Алифатни аминокиселини

В тази група се съдържат, според някои автори, глицин (Gli), аланин (Ala), валин (Val), левцин (Leu) и изолевцин (Ile). Други автори включват също Метионин (Met) и Пролин (Pro).

Аминокиселини с странични вериги, съдържащи хидроксил или сяра

Съдържа серин (Ser), цистеин (Cys), треонин (Thr), а също и метионин. Според някои автори групата трябва да включва само Ser и Thr.

Циклични аминокиселини

Съставен единствено от Пролин, който, както вече беше отбелязано, е включен от други автори сред алифатните аминокиселини.

Ароматни аминокиселини

Фенилаланин (Phe), тирозин (Tyr) и триптофан (Trp).

Основни аминокиселини

Хистидин (His), Лизин (Lys) и Аргинин (Arg)

Киселинни аминокиселини и техните амиди

Съдържа аспарагинова (Asp) и глутаминова (Glu) киселини, а също и амидите Aspargine (Asn) и Glutamine (Gln). Някои автори разделят тази последна група на две; от една страна на киселинните аминокиселини (първите две), а от друга - тези, които съдържат карбоксиламид (останалите две).

Пептидни връзки

Аминокиселините могат да бъдат свързани помежду си чрез пептидни връзки. Тези връзки, наричани още амидни връзки, се установяват между α-амино групата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга. Този съюз се образува със загубата на водна молекула.

Съединението между две аминокиселини води до образуването на дипептид и ако се добавят нови аминокиселини, трипептиди, тетрапептиди и т.н. могат да се образуват последователно.

Полипептидите, съставени от малък брой аминокиселини, обикновено се наричат ​​олигопептиди и ако броят на аминокиселините е голям, тогава те се наричат ​​полипептиди.

Всяка аминокиселина, която се добавя към полипептидната верига, отделя една молекула вода. Частта от аминокиселината, която е загубила Н + или ОН- по време на свързването, се нарича аминокиселинен остатък.

Повечето от тези олигопептидни и полипептидни вериги ще имат в единия си край амино-терминална група (N-терминал), а в другия терминален карбоксил (С-терминал). Освен това, те могат да съдържат много йонизируеми групи между страничните вериги на аминокиселинните остатъци, които ги съставят. Поради това те се считат за полиамполити.

Образуване на пептидна връзка между две аминокиселини. Взето и редактирано от: Алехандро Порто.

Последователност на аминокиселина

Всеки протеин има определена последователност от своите аминокиселинни остатъци. Този ред е това, което е известно като основната структура на протеина.

Всеки отделен протеин във всеки организъм е специфичен за видовете. Тоест, миоглобинът на човек е идентичен с този на друго човешко същество, но има малки разлики с миоглобините на други бозайници.

Количеството и видовете аминокиселини, които протеинът съдържа, са също толкова важни, колкото и местоположението на тези аминокиселини в полипептидната верига. За да разберат протеините, биохимиците първо трябва да изолират и пречистят всеки конкретен протеин, след това да направят анализ на съдържанието на аминокиселини и накрая да определят неговата последователност.

Има различни методи за изолиране и пречистване на протеини, сред които са: центрофугиране, хроматография, гел филтрация, диализа и ултрафилтрация, както и използването на свойствата на разтворимост на изследвания протеин.

Определянето на аминокиселини, присъстващи в протеините, се извършва на три етапа. Първото е да се разрушат пептидните връзки чрез хидролиза. Впоследствие различните видове аминокиселини в сместа се разделят; и накрая, всеки един от получените видове аминокиселини се определя количествено.

За да се определи първичната структура на протеина, могат да се използват различни методи; но в момента най-широко използваният е методът на Едман, който основно се състои в маркиране и отделяне на N-крайната аминокиселина от останалата верига многократно и идентифициране на всяка аминокиселина, отделена поотделно.

Кодиране на протеини

Първичната структура на протеините е кодирана в гените на организмите. Генетичната информация се съдържа в ДНК, но за нейното превеждане в протеини първо трябва да бъде транскрибирана в молекули на мРНК. Всеки нуклеотиден триплет (кодон) кодира аминокиселина.

Тъй като има 64 възможни кодона и само 20 аминокиселини се използват при изграждането на протеини, всяка аминокиселина може да бъде кодирана от повече от един кодон. На практика всички живи същества използват едни и същи кодони, за да кодират едни и същи аминокиселини. Следователно генетичният код се счита за почти универсален език.

В този код има кодони, използвани за стартиране и също спиране на транслацията на полипептида. Стоп кодоните не кодират никакви аминокиселини, а вместо това спират транслацията в С-края на веригата и са представени от тризнаците UAA, UAG и UGA.

От друга страна, AUG кодонът обикновено функционира като стартов сигнал и също кодира метионин.

След превода, протеините могат да претърпят известна обработка или модификация, като скъсяване чрез фрагментиране, за да се постигне окончателната им конфигурация.

Препратки

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Биохиместрията. 3 ^-то издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Мъри, П. Мейс, DC Granner и VW Rodwell. 1996. Биохимия на Харпър. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^-то издание. WH Freeman и компания.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Цветен атлас на биохимията. 2- ^ро издание. Thieme.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Ню Йорк.