ФЛАВИН АДЕНИН ДИНУКЛЕОТИД (ПРИЩЯВКА): ХАРАКТЕРИСТИКИ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЯ - 2025

В FAD (флавин аденин динуклеотид) е органична молекула, коензим в няколко ензими на различни метаболитни пътища. Подобно на други флавин-нуклеотидни съединения, той действа като протезна група от окислително-редукционни ензими. Тези ензими са известни като флавопротеини.

FAD е силно свързан с флавопротеин, в ензима сукцинат дехидрогеназа; например, той е ковалентно прикрепен към хистидинов остатък.

Източник: Edgar181

Флавопротеините действат в цикъла на лимонената киселина, в електронната транспортна верига и окислителното разграждане на аминокиселини и мастни киселини, като тяхната функция е да окисляват алкани до алкени.

характеристики

FAD се състои от хетероцикличен пръстен (изоалоксацин), който му придава жълт цвят, прикрепен към алкохол (рибитол). Това съединение може да бъде частично редуцирано, генерирайки стабилен радикал FADH, или напълно да се намали, като се получава FADH ₂.

Когато е ковалентно свързан с ензимите, той се счита за протезна група, тоест образува неаминокиселинна част от протеина.

Флавопротеините в окислената им форма представляват важни ленти на абсорбция в областта на видимия спектър, което им придава интензивно оцветяване, което варира от жълто до червено и зелено.

Когато тези ензими са намалени, те търпят промяна в цвета, поради промяна в абсорбционния спектър. Тази характеристика се използва за изследване на активността на тези ензими.

Растения и някои микроорганизми, способни да синтезират флавини, но при по-висшите животни (като човек) синтезът на изоалоксациновия пръстен не е възможен, така че тези съединения се придобиват чрез диетата, като витамин В ₂, При FAD може да се генерира едновременно прехвърляне на два електрона или последователни прехвърляния на всеки електрон, за да се получи намалената форма FADH ₂.

FAD биосинтеза

Както беше споменато по-горе, пръстенът, който изгражда коензим FAD, не може да бъде синтезиран от животни, така че за получаването на споменатия коензим е необходим прекурсор, получен от диетата, който обикновено е витамин. Тези витамини се синтезират само от микроорганизми и растения.

FAD се генерира от витамин В ₂ (рибофлавин) чрез две реакции. В рибофлавин, страничната верига на рибитила се фосфорилира в -OH групата на C5 въглерод от ензима флавокиназа.

В този етап се генерира флавин мононуклеотид (FMN), който въпреки името си не е истински нуклеотид, тъй като веригата на рибитил не е истинска захар.

След образуването на FMN и чрез пирофосфатна група (PPi), свързването с AMP става чрез действието на ензима FAD пирофосфорилаза, като накрая се получава коензимът FAD. Ензимите флавокиназа и пирофосфорилаза се срещат в изобилие в природата.

важност

Въпреки че много ензими могат да изпълняват своите каталитични функции сами, има някои, които изискват външен компонент, който им дава химическите функции, които им липсват в своите полипептидни вериги.

Външните компоненти са така наречените кофактори, които могат да бъдат метални йони и органични съединения, като в този случай те са известни като коензими, какъвто е случаят с FAD.

Каталитичният сайт на ензимно-коензимния комплекс се нарича холоензим, а ензимът е известен като апоензим, когато му липсва кофактор, състояние, при което той остава каталитично неактивен.

Каталитичната активност на различни ензими (зависими от флавин) трябва да бъде обвързана с FAD за осъществяване на нейната каталитична активност. В тях FAD действа като междинен транспортер на електрони и водородни атоми, получени при превръщането на субстратите в продукти.

Има различни реакции, които зависят от флавините, като окисляването на въглеродните връзки в случай на трансформация на наситени до ненаситени мастни киселини или окислението на сукцинат до фумарат.

Флавин-зависими дехидрогенази и оксидази

Флавин-зависимите ензими съдържат здраво прикрепен FAD като протезна група. Площите на този коензим, които участват в редокса на различни реакции, могат да бъдат реверсивно намалени, тоест молекулата може да се промени обратимо до състоянията на FAD, FADH и FADH ₂.

Най-важните флавопротеини са дехидрогеназите, свързани с електронния транспорт и дишането, и се намират в митохондриите или неговите мембрани.

Някои ензими, зависими от флавин, са сукцинат дехидрогеназа, която действа в цикъла на лимонената киселина, както и ацил-КоА-дехидрогеназа, която се намесва в първия етап на дехидрогениране при окисляване на мастни киселини.

Флавопротеините, които са дехидрогенази, имат малка вероятност, че намалената FAD (FADH ₂) може да бъде повторно окислена чрез молекулен кислород. От друга страна, във флавопротеиновите оксидази FADH ₂ лесно се реоксидира, произвеждайки водороден пероксид.

В някои клетки на бозайници има флавопротеин, наречен NADPH-цитохром Р450 редуктаза, който съдържа както FAD, така и FMN (фланунов мононуклеотид).

Този флавопротеин е мембранен ензим, вграден във външната мембрана на ендоплазмения ретикулум. FAD, свързан с този ензим, е акцептор на електрон за NADPH по време на оксигенация на субстрата.

FAD в метаболитните пътища

Сукцинатна дехидрогеназа е мембранен флавопротеин, разположен във вътрешната митохондриална мембрана на клетките, съдържащ ковалентно свързан FAD. В цикъла на лимонената киселина това е отговорно за окисляването на наситена връзка в центъра на сукцинатната молекула, трансформирането на тази връзка в двойна, за да се получи фумарат.

Коензимът FAD е рецепторът на електроните, идващи от окисляването на тази връзка, редуцирайки я до нейното състояние FADH ₂. По-късно тези електрони се прехвърлят в електронната транспортна верига.

Комплекс II на електронната транспортна верига съдържа флавопротеин сукцинат дехидрогеназа. Функцията на този комплекс е да предава електрони от сукцинат към коензим Q. FADH ₂ се окислява до FAD, като по този начин се прехвърлят електроните.

Флавопротеиновата ацил-КоА-дехидрогеназа катализира образуването на транс двойна връзка за образуване на транс-еноил CoA в метаболитния път на β-окисляване на мастна киселина. Тази реакция е химически същата като тази, извършена чрез сукцинат дехидрогеназа в цикъла на лимонената киселина, като коензимът FAD е рецептор за Н продукт на дехидрогениране.

Препратки

1. Devlin, TM (1992). Учебник по биохимия: с клинични корелации. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, RH и Grisham, CM (2008). Биохимия. Ред. Томсън Брукс / Коул.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2006). Ленингер Принципи на биохимията 4-то издание. Ед Омега. Барселона.
4. Rawn, JD (1989). Биохимия (№ 577.1 RAW). Изд. Interamericana-McGraw-Hill
5. Voet, D., & Voet, JG (2006). Биохимия. Panamerican Medical Ed.