ЛЕВЦИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЯ - 2025

В левцин е една от 22 аминокиселини, съставляващи протеини в живите организми. Това принадлежи към една от 9-те основни аминокиселини, които не се синтезират от организма и трябва да се консумират с храна, погълната в диетата.

Левцинът е описан за първи път през 1818 г. от френския химик и фармацевт Дж. Л. Пруст, който го нарича „казеозен оксид“. По-късно Ерленмайер и Кунлин го приготвят от α-бензоиламидо-Р-изопропилакрилова киселина, чиято молекулна формула е C6H13NO2.

Химична структура на аминокиселината Левцин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

Левцинът е бил ключов по време на откриването на посоката на превод на протеините, тъй като хидрофобната му структура позволява на биохимика Хауърд Динцис радиоактивно да маркира водорода от въглерод 3 и да наблюдава посоката, в която аминокиселините са включени в пептидния синтез на хемоглобин.

Протеините, известни като левцинови "ципове" или "затваряния", заедно с "цинковите пръсти" са най-важните фактори на транскрипция на еукариотни организми. Левциновите ципове се характеризират със своите хидрофобни взаимодействия с ДНК.

По принцип протеините, богати на левцин или съставени от аминокиселини с разклонена верига, не се метаболизират в черния дроб, вместо това, те отиват директно в мускулите, където се използват бързо за синтеза на протеини и производството на енергия.

Левцинът е аминокиселина с разклонена верига, необходима за биосинтеза на млечни протеини и аминокиселини, които се синтезират в млечните жлези. Големи количества от тази аминокиселина могат да бъдат намерени в свободна форма в кърмата.

Сред всички аминокиселини, които съставляват протеини, левцинът и аргининът са най-изобилни и двете са открити в протеините на всички царства, които съставят дървото на живота.

характеристики

Левцинът е известен като основната аминокиселина с разклонена верига, той споделя типичната структура с останалите аминокиселини. Той обаче се отличава с това, че страничната му верига или R група има два линейно свързани въглерода, а последната е свързана към водороден атом и към две метилови групи.

Принадлежи към групата на незаредените полярни аминокиселини, заместителите или R групите на тези аминокиселини са хидрофобни и неполярни. Тези аминокиселини са главно отговорни за вътрешно и между протеин хидрофобни взаимодействия и са склонни да стабилизират структурата на протеините.

Всички аминокиселини, с централен въглерод, който е хирален (α въглерод), тоест има четири различни заместителя, могат да бъдат открити в две различни форми в природата; по този начин има D- и L-левцин, последният типичен за протеиновите структури.

И двете форми на всяка аминокиселина имат различни свойства, участват в различни метаболитни пътища и дори могат да променят характеристиките на структурите, от които са част.

Например, левцинът в L-левцинова форма има леко горчив вкус, докато в D-левциновата му форма е много сладък.

L-формата на всяка аминокиселина е по-лесна за метаболизма на тялото на бозайници. L-левцинът се разгражда лесно и се използва за изграждането и защитата на протеини.

структура

Левцинът се състои от 6 въглеродни атома. Централният въглерод, често срещан във всички аминокиселини, е свързан към карбоксилна група (СООН), аминогрупа (NH2), водороден атом (Н) и странична верига или R група, съставена от 4 въглеродни атома.

Въглеродните атоми в рамките на аминокиселини могат да бъдат идентифицирани с гръцки букви. Номерирането започва от въглерода на карбоксилната киселина (COOH), докато пояснението с гръцката азбука започва от централния въглерод.

Левцинът има като заместителна група в своята R верига изобутил или 2-метилпропилова група, която се получава при загуба на водороден атом с образуването на алкилов радикал; Тези групи се появяват като клонове в структурата на аминокиселините.

Характеристика

Левцинът е аминокиселина, която може да служи като кетогенен прекурсор за други съединения, участващи в цикъла на лимонената киселина. Тази аминокиселина представлява важен източник за синтеза на ацетил-КоА или ацетоацетил-КоА, които са част от пътя на образуване на кетонни тела в чернодробните клетки.

Известно е, че левцинът е от съществено значение за инсулиновите сигнални пътища, за участие в инициирането на протеиновия синтез и за предотвратяване на загубата на протеин чрез разграждане.

Обикновено вътрешните структури на протеините са съставени от хидрофобни аминокиселини като левцин, валин, изолевцин и метионин. Такива структури обикновено се запазват за ензими, разпространени сред живите организми, както в случая с цитохром С.

Левцинът може да активира метаболитните пътища в клетките на млечните жлези, за да стимулира синтеза на лактоза, липиди и протеини, които служат като сигнални молекули за регулиране на енергийната хомеостаза на младите при бозайниците.

Домените, богати на левцин, са съществена част от специфичните ДНК-свързващи протеини, които обикновено са структурни димери в супервита форма и са известни като "левцинови протеини с цип".

Тези белтъци имат като отличителна характеристика редовен модел на повтарящи се левцини заедно с други хидрофобни аминокиселини, които са отговорни за регулирането на свързването на транскрипционните фактори с ДНК и между различните транскрипционни фактори.

Левциновите протеини с цип могат да образуват хомо- или хетеродимери, които им позволяват да се свързват към специфични региони на транскрипционни фактори, за да регулират тяхното сдвояване и взаимодействието им с молекулите на ДНК, които те регулират.

Биосинтеза

Всички аминокиселини с разклонена верига, включително левцин, се синтезират главно в растения и бактерии. При цъфтящите растения се наблюдава значително увеличение на производството на левцин, тъй като той е важен предшественик за всички съединения, отговорни за аромата на цветя и плодове.

Един от факторите, приписвани на голямото изобилие на левцин в различните бактериални пептиди е, че 6 различни кодона от генетичния код на левцина (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), същото е и вярно за аргинин.

Левцинът се синтезира в бактериите по петстепенен път, който използва кетокиселина, свързана с валин, като отправна точка.

Този процес е алостерично регулиран, така че когато има излишък от левцин вътре в клетката, той инхибира ензимите, които участват в пътя и спира синтеза.

Биосинтетичен път

Биосинтезата на левцин в бактериите започва с превръщането на кетокиселинно производно на валин, 3-метил-2-оксобутаноат в (2S) -2-изопропилмалат, благодарение на действието на ензима 2-изопропилмалто синтаза, който използва за тази цел ацетил-Коа и вода.

(2S) -2-изопропил малат губи водна молекула и се трансформира в 2-изопропилмалеат чрез 3-изопропил малат дехидратаза. Впоследствие същият ензим добавя друга водна молекула и трансформира 2-изопропилмалеата в (2R-3S) -3-изопропилмалат.

Това последно съединение се подлага на реакция на оксидоредукция, която заслужава участието на молекула на NAD +, с която се получава (2S) -2-изопропил-3-оксосукцинат, което е възможно с участието на ензима 3- изопропил малат дехидрогеназа.

(2S) -2-изопропил-3-оксосукцинат губи въглероден атом под формата на CO2 спонтанно, като генерира 4-метил-2-оксопентаноат, който под действието на аминокиселина с разклонена верига трансаминаза (конкретно левцинова трансаминаза) и при едновременно освобождаване на L-глутамат и 2-оксоглутарат, той произвежда L-левцин.

Деградация

Основната роля на левцина е да действа като сигнал, който казва на клетката, че има достатъчно аминокиселини и енергия, за да започне синтеза на мускулни протеини.

Разграждането на аминокиселини с разклонена верига като левцин започва с трансаминация. Този и двата последващи ензимни стъпки се катализират от същите три ензима в случай на левцин, изолевцин и валин.

Трансаминирането на трите аминокиселини произвежда от тях производни на α-кетокиселина, които се подлагат на окислително декарбоксилиране, за да се получат ацил-CoA тиоестери, които са α, β-дехидрогенирани, за да се получат α, β-ненаситени ацил-CoA тиоестери.

По време на катаболизма на левцина, съответният α, β-ненаситен ацил-CoA тиоестер се използва за получаване на ацетоацетат (ацетооцетна киселина) и ацетил-КоА по път, включващ метаболита 3-хидрокси-3-метилглутарил-CoA. (HMG-CoA), който е междинен продукт в биосинтезата на холестерола и други изопреноиди.

Катаболен път на левцин

От образуването на α, β-ненаситения ацил-CoA тиоестер, получен от левцин, катаболните пътища за тази аминокиселина и за валин и изолевцин значително се разминават.

А, β-ненаситеният ацил-CoA тиоестер на левцин се обработва надолу по веригата от три различни ензима, известни като (1) 3-метилкротонил-СоА карбоксилаза, (2) 3-метилглутаконил-СоА хидратаза и (3) 3-хидрокси -3-метилглутарил-CoA лиаза.

В бактериите тези ензими са отговорни за превръщането на 3-метилкротонил-КоА (получено от левцин) в 3-метилглутаконил-КоА, 3-хидрокси-3-метилглутарил-КоА и ацетоацетат и ацетил-КоА.

Левцинът, който се предлага в кръвта, се използва за синтеза на мускулни / миофибриларни протеини (MPS). Това действа като активиращ фактор в този процес. Също така, той взаимодейства директно с инсулина, влияе върху доставката на инсулин.

Храни, богати на левцин

Консумацията на протеини, богати на аминокиселини, е от съществено значение за клетъчната физиология на живите организми и левцинът не е изключение сред основните аминокиселини.

Протеините, получени от суроватката, се считат за най-богатите на L-левцинови остатъци. Въпреки това, всички високопротеинови храни като риба, пилешко месо, яйца и червено месо осигуряват на организма големи количества левцин.

Царевичните ядки имат недостиг на аминокиселини лизин и триптофан, имат много твърди третични структури за храносмилане и имат малка хранителна стойност, но имат високи нива на левцин и изолевцин.

Плодовете на бобовите растения са богати на почти всички незаменими аминокиселини: лизин, треонин, изолевцин, левцин, фенилаланин и валин, но те са с ниско съдържание на метионин и цистеин.

Левцинът се екстрахира, пречиства и концентрира в таблетки като хранителни добавки за спортисти от високо ниво и се предлага като лекарство. Основният източник за изолирането на тази аминокиселина съответства на обезмаслено соево брашно.

Има хранителна добавка, използвана от спортистите за мускулна регенерация, известна като BCAA (Аминокиселини с разклонена верига). Това осигурява високи концентрации на аминокиселини с разклонена верига: левцин, валин и изолевцин.

Ползи от приема му

Храни, богати на левцин, помагат за контрол на затлъстяването и други метаболитни заболявания. Много диетолози изтъкват, че храните, богати на левцин и хранителни добавки, базирани на тази аминокиселина, допринасят за регулирането на апетита и тревожността при възрастни.

Всички протеини, богати на левцин, стимулират синтеза на мускулни протеини; Доказано е, че увеличаването на дела на приетия левцин по отношение на останалите незаменими аминокиселини може да обърне затихването на протеиновия синтез в мускулатурата на възрастни пациенти.

Дори хората с тежки макулни разстройства, които са парализирани, могат да спрат загубата на мускулна маса и сила с правилната орална добавка на левцин, в допълнение към прилагането на системни упражнения за мускулна резистентност.

Левцинът, валинът и изолевцинът са основни компоненти на масата, която изгражда скелетния мускул на гръбначните животни, така че тяхното присъствие е жизненоважно за синтеза на нови протеини или за възстановяването на съществуващите.

Нарушения на дефицита

Недостигът или малформациите на ензимния комплекс на а-кетокиселината дехидрогеназа, който е отговорен за метаболизирането на левцин, валин и изолевцин при хора, могат да причинят тежки психични разстройства.

Освен това, има патологично състояние, свързано с метаболизма на тези аминокиселини с разклонена верига, което се нарича "Кленов сироп уринна болест".

Към днешна дата съществуването на неблагоприятни ефекти при прекомерна консумация на левцин не е доказано. Препоръчва се обаче максимална доза от 550 mg / kg дневно, тъй като не е имало дългосрочни проучвания, свързани с прекомерното излагане на тъканите на тази аминокиселина.

Препратки

1. Álava, MDC, Camacho, ME, & Delgadillo, J. (2012). Мускулно здраве и профилактика на саркопения: ефектът на протеини, левцин и ß-хидрокси-Я-метилбутират. Списание за метаболизъм на костите и минералите, 10 (2), 98-102.
2. Fennema, OR (1993). Химия на храните (№ 664: 543). Acribia.
3. Massey, LK, Sokatch, JR, & Conrad, RS (1976). Катаболизъм на аминокиселини с разклонена верига в бактериите. Бактериологични прегледи, 40 (1), 42.
4. Mathews, CK, & Ahern, KG (2002). Биохимия. Pearson Education.
5. Меро, А. (1999). Левцинова добавка и интензивни тренировки. Спортна медицина, 27 (6), 347-358.
6. Munro, HN (Ed.). (2012 г.). Метаболизъм на протеини от бозайници (том 4). Elsevier
7. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципите на Ленингер в биохимията. Macmillan.