КЕРАТИН: ВИДОВЕ, СТРУКТУРА, МЕСТОПОЛОЖЕНИЕ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В кератин е неразтворим влакнест протеин, който образува на лицевата част на клетките и integuments на много организми, особено гръбначни животни. Той има много разнообразни форми и не е много реактивен, химически погледнато.

Структурата му е описана за първи път от учените Линус Полинг и Робърт Кори през 1951 г., докато анализират структурата на косата на животните. Тези изследователи също дадоха представа за структурата на миозина в мускулната тъкан.

Алфа-кератинова схема на организация (Източник: Mlpatton чрез Wikimedia Commons)

След колагена той е един от най-важните протеини при животните и представлява по-голямата част от сухото тегло на косата, вълната, ноктите, ноктите и копита, перата, рогата и съществена част от външен слой на кожата.

Елементите или "кератинизираните" части на животните могат да имат много различни морфологии, които до голяма степен зависят от функцията, която изпълняват във всеки конкретен организъм.

Кератинът е протеин, който има характеристики, които му придават голяма механична ефективност по отношение на напрежение и компресия. Произвежда се от специален тип клетки, наречени "кератиноцити", които обикновено умират, след като са произведени.

Някои автори твърдят, че кератините се експресират по тъкан и специфичен за стадия начин. При хората има повече от 30 гена, които кодират тези протеини и те принадлежат към семейство, което се е развило през няколко кръга на генетично дублиране.

Видове кератини и тяхната структура

По същество има два вида кератини: α и β. Те се отличават с това, че имат основна структура, която е съставена предимно от полипептидни вериги, които могат да бъдат навити като алфа спирали (α-кератини) или съединени успоредно като β-сгънати листове (β-кератини).

α-кератини

Този вид кератин е най-проучваният и е известно, че бозайниците имат поне 30 различни варианта на този тип кератин. При тези животни α-кератините са част от ноктите, косата, рогата, копитата, пъдпъдъците и епидермиса.

Подобно на колагена, тези протеини съдържат в своята структура изобилна част от малки аминокиселини като глицин и аланин, които правят възможно създаването на алфа хелици. Молекулната структура на α-кератина е съставена от три различни области: (1) кристални фибрили или спирали, (2) крайни домени на нишките и (3) матрицата.

Спиралите са две и образуват димер, който прилича на навита спирала, която се държи заедно благодарение на наличието на връзки или дисулфидни мостове (SS). Всеки от спиралите има приблизително 3,6 аминокиселинни остатъци при всеки завой и се състои от около 310 аминокиселини.

Тези навити намотки могат след това да бъдат свързани, за да образуват структура, известна като протофиламент или протофибрил, която има способността да се сглобява с други от същия тип.

Протофиламентите притежават не-спирални N- и С-термини, които са богати на цистеинови остатъци и са прикрепени към ядрото или матричната област. Тези молекули се полимеризират, за да образуват междинни нишки с диаметър, близък до 7 nm.

Различават се два типа междинни нишки, съставени от кератин: киселинни междинни нишки (тип I) и основни (тип II). Те са вградени в протеинова матрица и начинът, по който тези нишки са подредени директно влияе на механичните свойства на структурата, която съставят.

При нишки тип I спиралите са свързани помежду си с помощта на три "спирални съединителя", известни като L1, L12 и L2 и които се считат, че осигуряват гъвкавост на спиралната област. В нишки тип II също има два поддомена, които се намират между спиралните домейни.

Пример за структура с α-кератини: коса

Ако се анализира структурата на типичен косъм, той е с диаметър приблизително 20 микрона и се състои от мъртви клетки, които съдържат пакетирани макрофибрили, ориентирани паралелно (една до друга).

Косата на бозайниците, като тази крава, е направена от кератин (Източник: Франк Уинклер чрез pixabay.com)

Макрофибрилите са изградени от микрофибрили, които са с по-малък диаметър и са свързани помежду си чрез аморфно протеиново вещество с високо съдържание на сяра.

Тези микрофибрили са групи от по-малки протофибрили с организационен модел 9 + 2, което означава, че девет протофибрили обграждат две централни протофибрили; всички тези структури са съставени по същество от α-кератин.

Меки кератини и твърди кератини

В зависимост от съдържанието на сяра, α-кератините могат да бъдат класифицирани като меки кератини или твърди кератини. Това е свързано със силата на механично съпротивление, наложена от дисулфидните връзки в протеиновата структура.

Групата на твърдите кератини включва тези, които са част от косата, рогата и ноктите, докато меките кератини са представени от нишките, открити в кожата и мазолите.

Дисулфидните връзки могат да бъдат отстранени чрез прилагане на редуциращ агент, така че структурите, съставени от кератин, да не бъдат лесно смилаеми от животните, освен ако нямат черва, богати на меркаптани, както е при някои насекоми.

β-кератини

Β-кератините са много по-силни от α-кератините и се намират в влечуги и птици като част от нокти, люспи, пера и човки. В геконите микробилите, открити по краката им (гъби), също са съставени от този протеин.

Неговата молекулна структура се състои от β-сгънати листове, образувани от антипаралелни полипептидни вериги, които са свързани помежду си чрез връзки или водородни връзки. Тези вериги една до друга образуват малки твърди и плоски повърхности, леко сгънати.

Къде е и какви са функциите му?

Функциите на кератин са свързани преди всичко с типа структура, която изгражда и къде се намира в тялото на животното.

Подобно на други влакнести протеини, той придава стабилност и структурна твърдост на клетките, тъй като принадлежи към голямото семейство протеини, известно като семейството на междинните нишки, които са протеини на цитоскелета.

В защита и покритие

Горният слой на кожата на висшите животни има голяма мрежа от междинни нишки, образувани от кератин. Този слой се нарича епидермис и е с дебелина между 30 микрона и 1 nm.

Епидермисът функционира като защитна бариера срещу различни видове механичен и химичен стрес и се синтезира от специален тип клетки, наречени "кератиноцити".

В допълнение към епидермиса има още по-външен слой, който непрекъснато се пролива и е известен като роговия слой, който изпълнява подобни функции.

Бодлите и рибата също се използват от различни животни за собствена защита срещу хищници и други агресори.

„Бронята“ на панголините, дребни насекомоядни бозайници, които обитават Азия и Африка, също е съставена от „люспи“ на кератин, които ги защитават.

В отбраната и други функции

Рогата се наблюдават при животни от семейство Bovidae, тоест при крави, овце и кози. Те са много силни и устойчиви структури и животните, които ги имат, ги използват като органи на отбрана и ухажване.

Рогата са образувани от костелив център, съставен от „гъбава“ кост, покрита с кожа, която стърчи от задната част на черепа.

Ноктите са друг пример за части на тялото, изградени от кератин (Източник: Adobe Stock чрез pixabay.com)

Ноктите и ноктите, освен функциите си в храненето и сдържането, служат и на животните като „оръжие“ на отбрана срещу нападатели и хищници.

Пчелите на птиците служат на няколко цели, сред които, наред с други, са храна, отбрана, ухажване, топлообмен и отглеждане. Множество сортове човки се срещат в природата при птиците, особено по отношение на формата, цвета, размера и здравината на свързаните челюсти.

Клюните са съставени, подобно на рогата, от костено ядро, изпъкващо от черепа и покрито със силни листове β-кератин.

Зъбите на не-мандибулирани животни („предци“ гръбначни) са съставени от кератин и подобно на зъбите на „по-висшите“ гръбначни животни имат множество функции при хранене и защита.

В движение

Копитата на много преживни и копитни животни (коне, магарета, лосове и др.) Са изработени от кератин, са много устойчиви и са предназначени да предпазват краката и да подпомагат движението.

Перата, които също се използват от птиците за придвижване наоколо, са направени от β-кератин. Тези структури имат функции и в камуфлаж, ухажване, топлоизолация и непроницаемост.

Перата и клюнът на птиците също са съставени от кератин (Източник: Couleur, чрез pixabay.com)

В индустрията

Текстилната промишленост е един от основните експлоататори на кератинизирани структури, антропоцентрично казано. Вълната и косата на много животни са важни на индустриално ниво, тъй като с тях се произвеждат различни дрехи, които са полезни за мъжете от различни гледни точки.

Препратки

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Цветен атлас на биохимията (второ издание). Ню Йорк, САЩ: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Биохимия (3-то издание). Сан Франциско, Калифорния: Пиърсън.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Омега издания (5-то издание).
4. Pauling, L., и Corey, R. (1951). Структурата на косата, мускулите и сродните им протеини. Химия, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Кератин и кератинизация. Списание на Американската академия по дерматология, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Ван. (2010 г.). Преглед на биоматериали на базата на кератин за биомедицински приложения. Материали, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Молекулярната генетика на кератиновите разстройства. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Биохимия (3-то издание). Редакция Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Кератин: Структура, механични свойства, поява в биологични организми и усилия за биоинспирация. Напредък в материалознанието.