- характеристики
- Образува се от апоензими и кофактори
- Те признават най-различни кофактори
- Временен или постоянен съюз
- функция
- Примери за общи холоензими
- РНК полимераза
- ДНК полимераза
- Карбонова анхидраза
- хемоглобин
- Цитохром оксидаза
- Пируват киназа
- Пируват карбоксилаза
- Ацетил CoA карбоксилаза
- Моноамин оксидаза
- Лактатна дехидрогеназа
- каталаза
- Препратки
А холоензим е ензим, който се състои от протеин част нарича апоензим комбинира с не-протеинова молекула, наречена кофактор. Нито апоензимът, нито кофакторът са активни, когато са отделно; тоест, за да функционират, те трябва да бъдат свързани.
По този начин, холоензимите са комбинираните ензими и следователно те са каталитично активни. Ензимите са вид биомолекули, чиято функция е основно да увеличат скоростта на клетъчните реакции. Някои ензими се нуждаят от помощта на други молекули, наречени кофактори.
Апоензим + кофактор = холоензим
Кофакторите допълват апоензимите и образуват активен холоензим, който извършва катализа. Тези ензими, които изискват конкретен кофактор, са известни като конюгирани ензими. Те имат два основни компонента: кофактор, който може да бъде метален йон (неорганичен) или органична молекула; апоензима, протеиновата част.
характеристики
Образува се от апоензими и кофактори
Апоензимите са протеиновата част на комплекса и кофакторите могат да бъдат йони или органични молекули.
Те признават най-различни кофактори
Има няколко вида кофактори, които помагат за образуването на холоензими. Някои примери са често срещаните коензими и витамини, например: витамин В, FAD, NAD +, витамин С и коензим А.
Някои кофактори с метални йони, например: мед, желязо, цинк, калций и магнезий. Друг клас кофактори са така наречените протетични групи.
Временен или постоянен съюз
Кофакторите могат да се свързват с апоензими с различна интензивност. В някои случаи съюзът е слаб и временен, докато в други случаи съюзът е толкова силен, че е постоянен.
В случаите, когато свързването е временно, когато кофакторът се отстрани от холоензима, той се връща обратно към апоензим и престава да бъде активен.
функция
Холоензимът е ензим, готов да упражнява своята каталитична функция; тоест за ускоряване на определени химични реакции, които се генерират в различни области.
Функциите могат да варират в зависимост от специфичното действие на холоензима. Сред най-важните се откроява ДНК полимеразата, чиято функция е да гарантира правилното копиране на ДНК.
Примери за общи холоензими
РНК полимераза
РНК полимеразата е холоензим, който катализира реакцията на синтеза на РНК. Този холоензим е необходим за изграждане на нишки на РНК от нишки на ДНК шаблон, които функционират като шаблони по време на процеса на транскрипция.
Нейната функция е да добавя рибонуклеотиди в 3 края на нарастваща РНК молекула. При прокариотите апоензимът на РНК полимеразата се нуждае от кофактор, наречен сигма 70.
ДНК полимераза
ДНК полимеразата също е холоензим, който катализира реакцията на полимеризация на ДНК. Този ензим изпълнява много важна функция за клетките, защото е отговорен за репликирането на генетичната информация.
ДНК полимеразата се нуждае от положително зареден йон, обикновено магнезий, за да изпълнява функцията си.
Има няколко типа ДНК полимераза: ДНК полимеразата III е холоензим, който има два основни ензима (Pol III), всеки съставен от три субединици (α, ɛ и θ), плъзгаща се скоба, която има две бета субединици, и комплекс от фиксация на заряда, която има множество субединици (δ, τ, γ, ψ и χ).
Карбонова анхидраза
Въглеродната анхидраза, наричана още карбонатна дехидратаза, принадлежи към семейството на холоензимите, които катализират бързото превръщане на въглеродния диоксид (CO2) и водата (H20) в бикарбонат (H2CO3) и протони (H +).
Ензимът изисква цинков йон (Zn + 2) като кофактор, за да изпълнява функцията си. Реакцията, катализирана от въглеродна анхидраза, е обратима, поради което нейната активност се счита за важна, тъй като помага за поддържане на киселинно-алкалния баланс между кръвта и тъканите.
хемоглобин
Хемоглобинът е много важен холоензим за транспортирането на газове в животинските тъкани. Този протеин, присъстващ в червените кръвни клетки, съдържа желязо (Fe + 2), а неговата функция е да транспортира кислород от белите дробове до други области на тялото.
Молекулната структура на хемоглобина е тетрамер, което означава, че той е съставен от 4 полипептидни вериги или субединици.
Всяка субединица на този холоензим съдържа хемова група, а всяка хема група съдържа железен атом, който може да се свърже с кислородни молекули. Хемовата група на хемоглобина е неговата протезна група, необходима за нейната каталитична функция.
Цитохром оксидаза
Цитохром оксидазата е ензим, който участва в процесите на производство на енергия, които се осъществяват в митохондриите на почти всички живи същества.
Това е сложен холоензим, който изисква колаборация на определени кофактори, железни и медни йони, за да се катализира реакцията на пренос на електрон и получаване на АТФ.
Пируват киназа
Пируват киназата е друг важен холоензим за всички клетки, тъй като участва в един от универсалните метаболитни пътища: гликолиза.
Нейната функция е да катализира прехвърлянето на фосфатна група от молекула, наречена фосфоенолпируват, към друга молекула, наречена аденозин дифосфат, за да образува АТФ и пируват.
Апоензимът изисква катиони на калий (K`) и магнезий (Mg + 2) като кофактори, за да образуват функционалния холоензим.
Пируват карбоксилаза
Друг важен пример е пируват карбоксилаза, холоензим, който катализира прехвърлянето на карбоксилна група към молекула пируват. По този начин пируватът се превръща в оксалоацетат, важен междинен продукт в метаболизма.
За да бъде функционално активна, апоензимната пируват карбоксилаза изисква кофактор, наречен биотин.
Ацетил CoA карбоксилаза
Ацетил-КоА карбоксилаза е холоензим, чийто кофактор, както подсказва името му, е коензим А.
Когато апоензим и коензим А са свързани, холоензимът е каталитично активен, за да изпълнява функцията си: прехвърля карбоксилна група в ацетил-КоА, за да я превърне в малонил коензим А (малонил-КоА).
Ацетил-КоА изпълнява важни функции както в животинските клетки, така и в растителните клетки.
Моноамин оксидаза
Това е важен холоензим в нервната система на човека, неговата функция е да насърчава разграждането на определени невротрансмитери.
За да бъде моноаминооксидазата каталитично активна, тя трябва ковалентно да се свърже със своя кофактор, флавин аденин динуклеотид (FAD).
Лактатна дехидрогеназа
Лактат дехидрогеназата е важен холоензим за всички живи същества, особено в тъканите, които консумират много енергия, като сърцето, мозъка, черния дроб, скелетните мускули, белите дробове, наред с други.
Този ензим изисква присъствието на неговия кофактор, никотинамид аденин динуклеотид (NAD), за да катализира реакцията на превръщане на пируват в лактат.
каталаза
Каталазата е важен холоензим за предотвратяване на клетъчната токсичност. Нейната функция е да разгражда водороден пероксид, продукт на клетъчния метаболизъм, до кислород и вода.
Апоензимът на каталазата изисква да се активират два кофактора: манганов йон и протезна група HEMO, подобна на тази на хемоглобина.
Препратки
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Предварително проучване на серумната лактатна дехидрогеназа (LDH) -прогностичен биомаркер в гърдата на карцином. Списание за клинични и диагностични изследвания, 6–8.
- Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Структура на биотиниловия домен на ацетил-коензим А карбоксилаза, определен чрез фаза на MAD. Структура, 3 (12), 1407–1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Биохимия (8-мо изд.). WH Freeman и компания.
- Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Асоциацията на нивото на серумната лактатна дехидрогеназа с избрани опортюнистични инфекции и прогресия на ХИВ. Международно списание за инфекциозни заболявания, 6 (3), 178–181.
- Fegler, J. (1944). Функция на въглеродна анхидраза в кръвта. Природа, 137–38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Структури и механизъм на семейството на моноаминооксидазите. Биомолекулярни концепции, 2 (5), 365–377.
- Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Човешка пируваткиназа М2: Многофункционален протеин. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Структура, механизъм и регулиране на пируват карбоксилаза. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Изоензими на пируват киназа. Биохимични обществени транзакции, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Биология (7-мо изд.) Учебно обучение.
- Supuran, CT (2016). Структура и функция на въглеродните анхидрази. Биохимично списание, 473 (14), 2023–2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Моноаминооксидази: сигурност и несигурност. Текуща лекарствена химия, 11 (15), 1965–1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи на биохимията: живот на молекулярно ниво (5-то изд.). Уайли.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Висш лактат е индикатор за метастатичен риск от тумори Пилотно MRS изследване с използване на хиперполяризиран13С-пируват. Академична радиология, 21 (2), 223–231.