ИЗОМЕРАЗИ: ПРОЦЕСИ, ФУНКЦИИ, НОМЕНКЛАТУРА И ПОДКЛАСОВЕ - БИОЛОГИЯ - 2025

На изомерази са клас ензими, участващи в прегрупирането на структурни или позиционни изомери и стереоизомери на различни молекули. Те присъстват в почти всички клетъчни организми, изпълняващи функции в различни контексти.

Ензимите от този клас действат върху един субстрат, въпреки факта, че някои могат да бъдат ковалентно свързани с кофактори, йони, наред с други. Следователно общата реакция може да се види по следния начин:

XY → YX

Реакциите, катализирани от тези ензими, включват вътрешно пренареждане на връзките, което може да означава промени в позицията на функционалните групи, в положението на двойни връзки между въглеродните, между другото, без промени в молекулната формула на субстрата.

Механизъм на действие на изопентенил пирофосфат изомераза, катализираща изомеризацията на изопентенил пирофосфат до диметилалил пирофосфат (Източник: Yjlu22 чрез Wikimedia Commons)

Изомеразите изпълняват разнообразни функции в голямо разнообразие от биологични процеси, в рамките на които е възможно да се включат метаболитни пътища, клетъчно деление, репликация на ДНК, за да назовем само няколко.

Изомеразите са първите индустриално използвани ензими за производството на сиропи и други захарни храни, благодарение на способността им да преобразуват изомерите на различни видове въглехидрати.

Биологични процеси, в които участват

Изомеразите участват в множество жизненоважни клетъчни процеси. Сред най-известните са репликацията и опаковането на ДНК, катализирани от топоизомерази. Тези събития са от решаващо значение за репликацията на нуклеиновата киселина, както и за нейната кондензация преди клетъчното делене.

Гликолизата, един от централните метаболитни пътища в клетката, включва най-малко три изомерни ензими, а именно: фосфоглюкоза изомераза, триоза фосфатна изомераза и фосфоглицерат мутаза.

Превръщането на UDP-галактоза в UDP-глюкоза в пътя на катаболизма на галактоза се осъществява чрез действието на епимераза. При хората този ензим е известен като UDP-глюкозна 4-епимераза.

Сгъването на протеини е съществен процес за функцията на много ензими в природата. Ензимът протеин-дисулфид изомераза подпомага сгъването на протеини, съдържащи дисулфидни мостове, като променя позицията им в молекулите, които използва като субстрат.

Характеристика

Основната функция на ензимите, принадлежащи към класа на изомеразите, може да се разглежда като трансформиране на субстрат чрез малка структурна промяна, за да стане податлива на по-нататъшна обработка с ензими надолу по течението по метаболитен път, т.е. например.

Пример за изомеризация е промяната от фосфатната група в позиция 3 към въглерода в позиция 2 на 3-фосфоглицерата за превръщането му в 2-фосфоглицерат, катализирана от ензима фосфоглицерат мутаза в гликолитичния път, като по този начин се генерира по-високо енергийно съединение който е функционален субстрат на енолазата.

номенклатура

Класификацията на изомеразите следва общите правила за класифициране на ензимите, предложени от Ензимната комисия през 1961 г., в която всеки ензим получава цифров код за своята класификация.

Позицията на числата в споменатия код показва всяко от разделенията или категориите в класификацията и тези числа се предхождат от буквите "ЕО".

При изомеразите първото число представлява ензимния клас, второто обозначава типа изомеризация, което извършват, а третото субстрата, върху който действат.

Номенклатурата на класа изомерази е EC.5. Той има седем подкласа, така че ще бъдат намерени ензими с код от EC.5.1 до EC.5.6. Съществува шести "подклас" от изомерази, известни като "други изомерази", чийто код е EC.5.99, тъй като включва ензими с различни функции на изомераза.

Обозначаването на подкласовете се извършва главно според типа изомеризация, който тези ензими извършват. Въпреки това, те също могат да получават имена като рацемази, епимерази, цис-транс-изомерази, изомерази, тавтомерази, мутази или цикло изомерази.

Подкласове

В семейството на изомеразата има 7 класа ензими:

EC.5.1 Рацемази и епимерази

Те катализират образуването на рацемични смеси въз основа на позицията на а-въглерода. Те могат да действат върху аминокиселини и производни (EC.5.1.1), върху групи и производни на хидрокси киселини (EC.5.1.2), върху въглехидрати и производни (EC.5.1.3) и други (EC.5.1.99).

EC.5.2

Те катализират превръщането между цис и транс изомерните форми на различни молекули.

EC.5.3 Интрамолекулярни изомерази

Тези ензими са отговорни за изомеризацията на вътрешните части в една и съща молекула. Има някои, които провеждат редокс-реакции, при които донорът и акцепторът на електрон са една и съща молекула, така че те не са класифицирани като оксидоредуктази.

Те могат да действат чрез преобразуване на алдози и кетози (EC.5.3.1), в кето- и енол-групи (EC.5.3.2), променяйки позицията на двойните СС-връзки (EC.5.3.3), на SS дисулфидни връзки (EC.5.3.4) и други „оксидоредуктази“ (EC.5.3.99).

EC.5.4 Интрамолекулярни трансферази (мутази)

Тези ензими катализират промените в позицията на различни групи в една и съща молекула. Те се класифицират според вида на групата, в която „се движат“.

Има фосфомутази (EC.5.4.1), тези, които прехвърлят амино групи (EC.5.4.2), тези, които прехвърлят хидроксилни групи (EC.5.4.3), и тези, които прехвърлят други видове групи (EC.5.4). 99).

EC.5.5 Интрамолекулярни лиази

Те катализират "елиминирането" на група, която е част от молекула, но все още е ковалентно свързана с нея.

EC.5.6 Изомерази, които променят макромолекулната конформация

Те могат да действат чрез промяна на конформацията на полипептиди (EC.5.6.1) или нуклеинови киселини (EC.5.6.2).

EC.5.99 Други изомерази

Този подклас обединява ензими като тиоцианат изомераза и 2-хидроксихромен-2-карбоксилатна изомераза.

Препратки

1. Адамс, Е. (1972). Аминокиселини рацемази и епимерази. Ензимите, 6, 479–507.
2. Boyce, S., & College, T. (2005). Ензимна класификация и номенклатура. Енциклопедия на науките за живота, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL, & Chen, YZ (2004). Ензимна класификация на семейството от поддържащи машини. Протеини: структура, функция и биоинформатика, 55, 66–76.
4. Dugave, C., & Demange, L. (2003). Цис - Транс изомеризация на органични молекули и биомолекули: последствия и приложения. Химически рецензии, 103, 2475-2532.
5. Енциклопедия Британика. (2018). Произведено на 3 март 2019 г. от britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR, & Tuite, MF (1994). Протеин дисулфидна изомераза: изграждане на мостове в сгъването на протеини. TIBS, 19, 331–336.
7. Мурзин, А. (1996). Структурна класификация на протеини: нови суперсемейства Алексей Г Мурзин. Структурна класификация на протеини: нови суперсемейства, 6, 386–394.
8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Омега издания (5-то издание).
9. Комитет по номенклатурата на Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (NC-IUBMB). (2019). Извлечено от qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, Holden, HM (1996). Молекулярна структура на NADH / UDP-глюкозен абортивен комплекс на UDP-галактоза 4-епимераза от Escherichia coli: последствия за каталитичния механизъм. Биохимия, 35, 5137-5144.