ДЕНАТУРАЦИЯ НА ПРОТЕИНИ: ФАКТОРИ И ПОСЛЕДИЦИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На денатуриране на протеините се състои от загубата на триизмерната структура поради различни фактори на околната среда, като температура, рН и някои химични агенти. Загубата на структурата води до загуба на биологичната функция, свързана с този протеин, било то ензимен, структурен, транспортьор, между другото.

Структурата на протеина е силно чувствителна към промените. Дестабилизацията на една есенциална водородна връзка може да денатурира протеина. По същия начин има взаимодействия, които не са строго важни за изпълнение на протеиновата функция и, ако се дестабилизират, нямат ефект върху функцията.

Структура на протеини

За да разберем процесите на денатурация на протеини, трябва да знаем как се организират протеините. Те представляват първична, вторична, третична и кватернерна структура.

Първична структура

Това е последователността на аминокиселините, които съставляват споменатия протеин. Аминокиселините са основните градивни елементи, които изграждат тези биомолекули и има 20 различни вида, всеки от които има специфични физични и химични свойства. Те са свързани заедно с помощта на пептидна връзка.

Вторична структура

В тази структура тази линейна верига от аминокиселини започва да се сгъва чрез водородни връзки. Има две основни вторични структури: α спирала, спираловидна; и сгънатия лист β, когато две линейни вериги са подравнени паралелно.

Третична структура

В него участват други видове сили, които водят до специфични гънки от триизмерната форма.

R веригите на аминокиселинните остатъци, които изграждат протеиновата структура, могат да образуват дисулфидни мостове, а хидрофобните части на протеините се скупчават отвътре, докато хидрофилните са изправени пред вода. Силите на ван дер Ваал действат като стабилизатори за описаните взаимодействия.

Кватернерна структура

Състои се от агрегати от протеинови единици.

Когато протеинът се денатурира, той губи своята кватернерна, третична и вторична структура, докато първичният остава непокътнат. Протеините, които са богати на дисулфидни връзки (третична структура), осигуряват по-голяма устойчивост на денатурация.

Фактори, причиняващи денатурация

Всеки фактор, който дестабилизира нековалентните връзки, отговорни за поддържането на естествената структура на протеина, може да причини денатурацията му. Сред най-важните можем да споменем:

рН

При много екстремни стойности на pH, независимо дали са кисели или основни, протеинът може да загуби своята триизмерна конфигурация. Излишъкът от Н ⁺ и ОН ^- йони в средата дестабилизира протеиновите взаимодействия.

Тази промяна в йонния модел причинява денатурация. Денатурацията чрез pH може да бъде обратима в някои случаи, а в други необратима.

температура

Термичната денатурация настъпва с повишаване на температурата. В организмите, живеещи в средни условия на околната среда, протеините започват да се дестабилизират при температури над 40 ° C. Ясно е, че протеините на термофилните организми могат да издържат на тези температурни граници.

Повишаването на температурата се превръща в увеличени молекулни движения, които засягат водородните връзки и други нековалентни връзки, което води до загуба на третична структура.

Тези повишения на температурата водят до намаляване на скоростта на реакцията, ако говорим за ензими.

Химически вещества

Полярните вещества - като карбамид - във високи концентрации влияят на водородните връзки. Също така неполярните вещества могат да имат подобни последици.

Детергентите също могат да дестабилизират протеиновата структура; това обаче не е агресивен процес и те са предимно обратими.

Редуциращи агенти

Β-Меркаптоетанол (HOCH2CH2SH) е химичен агент, често използван в лабораторията за денатуриране на протеини. Той е отговорен за намаляване на дисулфидните мостове между аминокиселинните остатъци. Той може да дестабилизира третичната или кватернерната структура на протеина.

Друг редуциращ агент с подобни функции е дитиотреитол (DTT). Освен това, други фактори, които допринасят за загубата на естествена структура в протеините, са тежките метали във високи концентрации и ултравиолетовото лъчение.

Последствия

Когато настъпи денатурация, протеинът губи своята функция. Протеините функционират оптимално, когато са в родното им състояние.

Загубата на функция не винаги е свързана с процес на денатурация. Може да се окаже, че малка промяна в структурата на протеина води до загуба на функция без дестабилизиране на цялата триизмерна структура.

Процесът може или не може да бъде необратим. В лабораторията, ако условията са обърнати, протеинът може да се върне към първоначалната си конфигурация.

Ренатуриране

Един от най-известните и убедителни експерименти за ренатурация е доказан в рибонуклеаза А.

Когато изследователите добавят денатуриращи агенти като урея или β-меркаптоетанол, протеинът се денатурира. Ако тези агенти се отстранят, протеинът се върна към първоначалната си конформация и може да изпълнява функцията си със 100% ефективност.

Един от най-важните заключения на това изследване беше да се демонстрира експериментално, че триизмерната конформация на протеина се дава от неговата основна структура.

В някои случаи процесът на денатурация е напълно необратим. Например, когато готвим яйце, подлагаме топлина на протеините (основният от тях е албуминът), които го съставят, бялото придобива солиден и белезникав вид. Интуитивно можем да заключим, че дори и да го охладим, той няма да се върне в първоначалния си вид.

В повечето случаи процесът на денатурация е придружен от загуба на разтворимост. Освен това намалява вискозитета, скоростта на дифузия и кристализира по-лесно.

Шаперонови протеини

Шапероните или шаперонините протеини са отговорни за предотвратяването на денатурацията на други протеини. Те също така потискат някои взаимодействия, които не са подходящи между протеините, за да се гарантира правилното сгъване на същите.

Когато температурата на средата се повиши, тези протеини повишават концентрацията си и действат за предотвратяване на денатурацията на други протеини. Ето защо те също се наричат ​​"протеини от топлинен шок" или HSPs (Heat Shock Proteins).

Шаперонините са аналогични на клетка или варел, който предпазва протеина от интерес вътре.

Тези протеини, които реагират на ситуации на клетъчен стрес, са докладвани в различни групи живи организми и са силно запазени. Има различни класове хаперонини и те се класифицират според тяхното молекулно тегло.

Препратки

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Биология. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Биохимия: учебник с клинични приложения. Обърнах се.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Биохимия: текст и атлас. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM и Cuamatzi, O. (2007). Биохимия на метаболитните процеси. Реверте.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Медицинска биохимия. Редакторска лимуза.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Биохимия. Редакторска лимуза.
7. Садава, D., & Purves, WH (2009). Живот: Науката за биологията. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Въведение в микробиологията. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Основи на биохимията. Panamerican Medical Ed.