ГЛОБИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЯ И ПРОМЕНИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В глобинов е протеинов структура подредени в сферична или кълбовидни форма, като по този начин е следователно неговото име. Тази структура е от третичен тип и се характеризира със сложна, тъй като веригата от аминокиселини се сгъва, образувайки сферопротеина. Има няколко типа вериги на глобин и те са класифицирани с гръцки букви: алфа, бета, делта, гама, епсилон и зета верига глобин.

Аминокиселините, които съставляват основната структура на протеина, варират в зависимост от видовете, към които принадлежат (хора или животни). Съществуват и вариации в рамките на един и същи вид според текущото състояние на живота на организма (ембрионален живот, живот на плода или живот след раждане).

Различни структури, които съдържат глобин в състава си. Източници: Wikipedia.com/BiancaDescals / Оригиналният качител беше ProteinBoxBot в английската Wikipedia. /Wikipedia.com

Генетичната информация за синтеза на различните вериги на глобин се съдържа в различни хромозоми. Например алфа верижните глобини се намират на хромозома 16, докато генетичната информация за бета, делта, гама и епсилон глобини е на хромозома 11.

характеристики

Глобинът е част от важните структури в организма, например най-подходящите са: хемоглобин и миоглобин.

Хемоглобинът съдържа четири глобинови вериги (алфа 1 и алфа 2) и (бета 1 и бета 2). Всеки глобин има гънка, където защитава групата на хема.

От друга страна, има миоглобин. Която има по-малко сложна структура от хемоглобина. Това представя кълбовиден полипептид от единична лента, подредена вторично.

Доскоро се смяташе, че това са единствените вещества, които съдържат глобин във висшите същества, но днес е известно, че още две притежават глобин в своята конституция: цитоглобин и невроглобин.

Цитоглобинът присъства в повечето тъкани и се намира особено в съединителната тъкан, както и в ретината.

От своя страна, невроглобинът има предпочитание към нервната тъкан, оттам идва и името му. Невроглобинът е открит в нервните клетки на мозъка, разположени на нивото на мозъчната кора, както и на други места като таламуса, хипоталамуса, хипокампуса и мозъчния мозък.

Те обаче не са единствените места, тъй като извън нервната система тя може да бъде открита на островчетата на Лангерханс на панкреаса и в ретината.

структура

Има 6 различни типа вериги на глобин, които са обозначени с буквите на гръцката азбука: алфа (α), бета (β), гама (γ), делта (δ), епсилон (ε) и зета (ζ). Тези вериги принадлежат към семейството на глобини, но се различават една от друга по броя на аминокиселините, които притежават.

Тези полипептиди имат първична, вторична и третична структура. Единната верига от аминокиселини представлява първичната структура. Когато веригата е навита в спирали или спирали, те съставляват вторичната структура.

Ако след това тази структура се сгъва върху себе си много пъти, тя образува кълбовидна структура, съответстваща на третичната структура.

По същия начин те могат да придобият кватернерната форма само когато 4 глобинови молекули или вериги се комбинират в третична форма.

Ето как се среща в сложната структура на хемоглобина. При миоглобина обаче е различно. В този случай глобинът се появява като мономер, тоест има една пептидна верига, която е подредена в гънки, създавайки 8 спирали (вторична структура).

И хемоглобинът, и миоглобинът притежават група хеми в сложната си структура.

хемоглобин

В тази молекула се свързват 2 алфа глобинови вериги и 2 бета вериги. Ето как те са идеално съчетани, за да приютят групата на хема, плюс желязо, в центъра им.

Между тези структури има слаби връзки и силни връзки. 19 аминокиселини участват в слаби обединения и обединението става по следния начин: алфа 1 веригата се присъединява към бета 2 веригата, а алфа 2 веригата се присъединява към бета 1 веригата.

Междувременно 35 аминокиселини участват в силни обединения и веригите, които се присъединяват, са: алфа 1 веригата се присъединява към бета 1 веригата, а алфа 2 веригата се присъединява към бета 2 веригата.

Местоположение на алфа 1 и алфа 2, бета 1 и бета 2 вериги в структурата на хемоглобина. Източник: OpenStax College редактирано изображение (преведено на испански)

миоглобин

Глобуларна протеинова група също присъства в миоглобина, но в този случай има една пептидна верига, съставена от 153 аминокиселини. Пространственото му разположение е второстепенно и има 8 алфа спирали.

Тази протеинова структура стратегически поставя хидрофобни аминокиселини към вътрешността на структурата, докато хидрофилните или полярните аминокиселини са към външната страна.

Този дизайн е перфектен за прибиране на групата на хема вътре (хидрофобна част). Това се свързва с белтъка чрез нековалентни връзки.

Cytoglobin

Открит е през 2001 г. и се казва, че е вид хемоглобин, но се различава по това, че е хексакоординиран, докато хемоглобинът и миоглобинът са пентакоординирани. Това е свързано с позицията, че аминокиселината хистидин заема близо до групата на хема.

Neuroglobin

Откритието му е направено през 2000 г. Невроглобинът е мономер, който има 150 аминокиселини, следователно е много подобен на миоглобина. Структурата на невроглобина е 21% до 25% подобна на миоглобин и хемоглобин.

Характеристика

Тъй като глобинът не се намира сам в организма, а като част от определени структури, се споменават функциите, които всеки от тях изпълнява:

хемоглобин

Намира се вътре в еритроцитите. Той е отговорен за фиксирането и транспортирането на кислород от белите дробове до тъканите. Както и пречиства тялото на въглероден диоксид, като прави обратния път.

миоглобин

Хемовата група, разположена в глобин, има функцията да съхранява кислородни молекули за оксигениране на сърдечния и скелетния мускул.

Cytoglobin

Смята се, че този протеин може да повлияе на защитата на хипоксичните и оксидативни стресови състояния в тъканите. Смята се също, че той може да пренася артериален кислород до мозъка.

Neuroglobin

Смята се, че невроглобинът има способността да свързва кислород, въглероден оксид и азотен оксид.

Ролята на невроглобина обаче все още не е известна със сигурност, но се смята, че е свързана с регулирането на хипоксията и церебралната исхемия. Особено би действал като невропротектор.

Тъй като невроглобинът има структура, подобна на хемоглобин и миоглобин, се спекулира, че той би могъл да участва в доставката на кислород на невронално ниво. Смята се също, че той може да елиминира свободните радикали и азота, които се произвеждат в дихателната верига.

По отношение на азотния оксид се смята, че той го елиминира, когато кислородът е нормален и го произвежда при хипоксични процеси от NO ₂.

Промени

Алфа и бета глобиновите вериги са кодирани от различни гени, разположени съответно на хромозоми 16 и 11.

Хората с хемоглобин S (сърповидна клетка или сърповидноклетъчна анемия) имат дефект във веригата на бета глобин. Дефектът се състои в заместване на азотни основи на нивото на нуклеотид номер 20 от участващия ген, при което има промяна на аденин за тимин.

Мутациите в гена β ^s на хромозома 11 причиняват различни хаплотипове, наречени глобин: Сенегал, Камерун, Бенин, Bantu или CAR и азиатски или арабско-индийски.

Познаването на вида на хаплотипа, който пациентите с сърповидно-клетъчна анемия присъстват, е епидемиологично важно, тъй като ни позволява да знаем разпределението на различните хаплотипове, но тази информация също предоставя важни данни, за да се знае прогнозата на заболяването.

Например: Хаплотипът на Банту е известен като по-тежък, докато сенегалският и азиатският тип са по-леки.

Разликите между един хаплотип и друг се крият в количеството хемоглобин F, което имат. Колкото по-висок е процентът на хемоглобин F и по-ниският хемоглобин S, толкова по-добра е прогнозата. Колкото по-ниско е количеството на хемоглобина F и колкото по-високо е хемоглобин S, толкова по-лоша е прогнозата.

Тези мутации се наследяват автозомно заедно с мутацията на хемоглобин S.

Препратки

1. Глобин. Уикипедия, Свободната енциклопедия. 19 октомври 2018, 13:44 UTC. 11 юли 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "СК-МВ". Уикипедия, Свободната енциклопедия. 7 юли 2019, 21:16 UTC 11 юли 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Хаплотипи на гена на бета глобин при носители на хемоглобин S в Колумбия. Biomédica 2012; 32: 103-111. Достъпно на: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: нов член на семейството на глобините. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Достъпно на: scielo.sld
5. "Cytoglobin". Уикипедия, Свободната енциклопедия. 1 септември 2017, 17:26 UTC. 12 юли 2019, 00:28 wikipedia.org