ИМУНОГЛОБУЛИНИ: СТРУКТУРА, ВИДОВЕ И ФУНКЦИИ - АНАТОМИЯ И ФИЗИОЛОГИЯ - 2026

На имуноглобулини са молекули, получени В клетки и плазмени клетки, които подпомагат защитата на организма. Те се състоят от биомолекула на гликопротеин, принадлежаща на имунната система. Те са един от най-разпространените протеини в кръвния серум, след албумина.

Антитялото е друго име за имуноглобулини и те се считат за глобулини поради поведението им в електрофорезата на кръвния серум, който ги съдържа. Имуноглобулиновата молекула може да бъде проста или сложна, в зависимост от това дали е представена като мономер или е полимеризирана.

Общата структура на имуноглобулините е подобна на буквата "Y". Има пет вида имуноглобулини, които представят морфологични, функционални и локални различия в организма. Структурните различия на антителата не са във формата, а в състава; всеки тип има конкретна цел.

Имунният отговор, насърчаван от имуноглобулините, е силно специфичен и силно сложен механизъм. Стимулът за неговата секреция от клетките се активира в присъствието на чужди агенти в организма, като бактерии. Ролята на имуноглобулина ще бъде да се свърже с чуждия елемент и да го елиминира.

Имуноглобулини или антитела могат да присъстват както в кръвта, така и върху мембранната повърхност на органите. Тези биомолекули представляват важни елементи в защитната система на човешкото тяло.

структура

Структурата на антителата съдържа аминокиселини и въглехидрати, олигозахаридите. Преобладаващото присъствие на аминокиселини, тяхното количество и разпределение е това, което определя структурата на имуноглобулина.

Подобно на всички протеини, имуноглобулините имат първични, вторични, третични и четвъртични структури, определящи техния типичен вид.

По отношение на броя на аминокиселините, които те представят, имуноглобулините имат два вида верига: тежка и лека верига. Също така, според последователността на аминокиселините в своята структура, всяка от веригите има променлив регион и постоянен участък.

Тежки вериги

Тежките вериги от имуноглобулини съответстват на полипептидни единици, съставени от последователности от 440 аминокиселини.

Всеки имуноглобулин има 2 тежки вериги и всяка от тях от своя страна има променлив регион и постоянен регион. Константният регион има 330 аминокиселини, а променливият 110 секвенирани аминокиселини.

Структурата на тежката верига е различна за всеки имуноглобулин. Съществуват общо 5 вида тежка верига, които определят видовете имуноглобулин.

Типовете на тежката верига се идентифицират с гръцките букви γ, μ, α, ε, δ за имуноглобулини IgG, IgM, IgA, IgE и IgD, съответно.

Постоянният участък на тежките вериги ε и μ се образува от четири домена, докато тези, съответстващи на α, γ, δ, имат три. Така всеки постоянен регион ще бъде различен за всеки тип имуноглобулин, но общ за имуноглобулини от същия тип.

Променливият участък на тежката верига е съставен от един имуноглобулинов домен. Този регион има последователност от 110 аминокиселини и ще бъде различен в зависимост от специфичността на антитялото за антиген.

В структурата на тежките вериги може да се наблюдава ъгъл или огъване - наречен шарнир - който представлява гъвкавата зона на веригата.

Леки вериги

Имуноглобулиновите леки вериги са полипептиди, съставени от около 220 аминокиселини. При хората има два вида лека верига: kappa (κ) и lambda (λ), последната с четири подтипа. Постоянните и променливи домейни имат последователности от 110 аминокиселини всеки.

Антитялото може да има две κ (κκ) леки вериги или двойка λ (λλ) вериги, но не е възможно той да притежава едно от всеки тип едновременно.

Fc и Fab сегменти

Тъй като всеки имуноглобулин има форма, подобна на "Y", той може да бъде разделен на два сегмента. "Долният" сегмент, основата, се нарича кристализираща се фракция или Fc; докато раменете на «Y» образуват Fab или фракция, която се свързва с антигена. Всеки от тези структурни секции на имуноглобулин изпълнява различна функция.

Сегмент Fc

Fc сегментът притежава два или три константни домена на тежките вериги на имуноглобулина.

Fc може да се свърже с протеини или специфичен рецептор за базофили, еозинофили или мастоцити, като по този начин индуцира специфичния имунен отговор, който ще елиминира антигена. Fc съответства на карбоксилния край на имуноглобулина.

Fab сегмент

Фракционната фракция или сегментът на антитялото съдържа променливите домейни в краищата му, в допълнение към постоянните домейни на тежката и лека верига.

Постоянният домейн на тежката верига се продължава с домейните на Fc сегмента, образуващи пантата. Съответства на амино-крайния край на имуноглобулина.

Значението на сегмента Fab е, че той позволява свързване с антигени, чужди и потенциално вредни вещества.

Променливите домейни на всеки имуноглобулин гарантират неговата специфичност за даден антиген; тази характеристика дори позволява използването му при диагностициране на възпалителни и инфекциозни заболявания.

Видове

От Алехандро Порто, чрез Wikimedia Commons

Имуноглобулините, известни досега, имат специфична тежка верига, която е постоянна за всеки от тях и се различава от останалите.

Има пет разновидности на тежки вериги, които определят пет вида имуноглобулини, чиито функции са различни.

Имуноглобулин G (IgG)

Имуноглобулин G е най-многобройният сорт. Той има гама тежка верига и се среща в едномолекулярна или мономерна форма.

IgG е най-разпространен както в кръвния серум, така и в тъканното пространство. Минималните промени в аминокиселинната последователност на тежката й верига обуславят разделянето му на подтипове: 1, 2, 3 и 4.

Имуноглобулин G има последователност от 330 аминокиселини в своя Fc сегмент и молекулно тегло от 150 000, от които 105 000 съответстват на тежката му верига.

Имуноглобулин М (IgM)

Имуноглобулин М е пентамер, чиято тежка верига е μ. Молекулното му тегло е високо, приблизително 900 000.

Аминокиселинната последователност на тежката му верига е 440 във Fc фракцията си. Открива се предимно в кръвния серум, представляващ 10 до 12% имуноглобулини. IgM има само един подтип.

Имуноглобулин А (IgA)

Тя съответства на тежката верига тип α и представлява 15% от общите имуноглобулини. IgA се намира както в кръвта, така и в секретите, дори в кърмата, под формата на мономер или димер. Молекулното тегло на този имуноглобулин е 320 000 и той има два подтипа: IgA1 и IgA2.

Имуноглобулин Е (IgE)

Имуноглобулин Е е съставен от тежката верига тип ε и е много оскъден в серума, около 0,002%.

IgE има молекулно тегло 200 000 и присъства като мономер предимно в серума, носната слуз и слюнката. Често се среща този имуноглобулин в базофилите и мастоцитите.

Имуноглобулин D (IgD)

Тежковерижният сорт δ съответства на имуноглобулин D, който представлява 0,2% от общия брой имуноглобулини. IgD има молекулно тегло от 180 000 и е структуриран като мономер.

Той е свързан с В-лимфоцитите, прикрепени към повърхността им. Ролята на IgD обаче не е ясна.

Промяна на типа

Имуноглобулините могат да претърпят промяна в структурен тип, поради необходимостта да се защитят от антиген.

Тази промяна се дължи на ролята на В-лимфоцитите в изработването на антитела чрез свойството на адаптивен имунитет. Структурната промяна е в постоянния участък на тежката верига, без да променя променливия участък.

Промяната на типа или класа може да доведе до промяна на IgM в IgG или IgE и това се проявява като отговор, индуциран от интерферон гама или интерлевкини IL-4 и IL-5.

Характеристика

Ролята, която имуноглобулините играят в имунната система, е от жизненоважно значение за защитата на организма.

Имуноглобулините са част от хуморалната имунна система; тоест те са вещества, секретирани от клетките за защита срещу патогени или вредни агенти.

Те осигуряват ефективно средство за защита, ефективно, специфично и систематизирано, като са от голяма полза като част от имунната система. Те имат общи и специфични функции в рамките на имунитета:

Общи функции

Антителата или имуноглобулините изпълняват както независимите функции, така и активиращите клетъчно медиирани ефекторни и секреторни отговори.

Свързване на антиген-антитяло

Имуноглобулините имат функцията да свързват антигенни агенти специално и селективно.

Образуването на комплекса антиген-антитяло е основната функция на имуноглобулин и следователно именно имунният отговор може да спре действието на антигена. Всяко антитяло може да свързва два или повече антигена едновременно.

Ефекторни функции

През повечето време комплексът антиген-антитяло служи като инициатор за активиране на специфични клетъчни отговори или за иницииране на последователност от събития, които определят елиминирането на антигена. Двата най-често срещани реакции на ефектор са клетъчното свързване и активирането на комплемента.

Клетъчното свързване зависи от наличието на специфични рецептори за Fc сегмента на имуноглобулина, след като се свърже с антигена.

Клетки като мастоцити, еозинофили, базофили, лимфоцити и фагоцити притежават тези рецептори и осигуряват механизмите за елиминиране на антиген.

Активирането на каскадата на комплемента е сложен механизъм, който включва началото на последователност, така че крайният резултат е секрецията на токсични вещества, които елиминират антигените.

Специфични функции

Първо, всеки тип имуноглобулин развива специфична защитна функция:

Имуноглобулин G

- Имуноглобулин G осигурява по-голямата част от защитните сили срещу антигенни агенти, включително бактерии и вируси.

- IgG активира механизми като комплемент и фагоцитоза.

- Съставът на специфичен IgG за антиген е траен.

- Единственото антитяло, което майката може да пренесе на децата си по време на бременност, е IgG.

Имуноглобулин М

- IgM е антитялото с бърза реакция към вредни и инфекциозни агенти, тъй като осигурява незабавно действие, докато не бъде заменено от IgG.

- Това антитяло активира клетъчните отговори, включени в лимфоцитната мембрана, и хуморалните отговори, като комплемент.

- Това е първият имуноглобулин, синтезиран от хората.

Имуноглобулин А

- Действа като защитна бариера срещу патогени, като се намира на повърхностите на лигавиците.

- Той присъства в дихателната лигавица, храносмилателната система, пикочните пътища, а също и в секрети като слюнка, носна слуз и сълзи.

- Въпреки че нейната активация на комплемента е ниска, тя може да бъде свързана с лизозими за убиване на бактерии.

- Наличието на имуноглобулин D както в кърмата, така и в коластрата позволява на новородено да го придобие по време на кърмене.

Имуноглобулин Е

- Имуноглобулин Е осигурява силен защитен механизъм срещу произвеждащи алергени антигени.

- Взаимодействието между IgE и алерген ще доведе до появата на възпалителни вещества, отговорни за симптомите на алергии, като кихане, кашлица, копривна треска, повишена сълза и носна слуз.

- IgE също може да се прикрепи към повърхността на паразити чрез своя Fc сегмент, като произвежда реакция, която причинява тяхната смърт.

Имуноглобулин D

- Мономерната структура на IgD е свързана с В-лимфоцитите, които не взаимодействат с антигените, като по този начин те играят ролята на рецептори.

- Ролята на IgD е неясна.

Препратки

1. (sf) Медицинско определение на имуноглобулин. Възстановени от medicinenet.com
2. Уикипедия (втора). Антитела. Възстановено от en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Имуноглобулини. Възстановени от sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Имуноглобулини и други молекули на В. В курс на обща имунология. Възстановени от ugr.es
5. (sf) Въведение в имуноглобулините. Възстановени от thermofisher.com
6. Будига, П. (2013). Анатомия на имунната система. Възстановена от emedicine.medscape.com
7. Биохимични въпроси (2009). Имуноглобулини: структура и функции. Възстановени от biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Имуноглобулини - структура и функция. Възстановено от microbiologybook.org