ХИДРОФОБНИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ: КАКВО Е, ЗНАЧЕНИЕ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На хидрофобни взаимодействия (HI) са силите, които поддържат кохезията между неполярни съединения потапят в разтвор или полярен разтворител. За разлика от други нековалентни взаимодействия, като водородни връзки, йонни взаимодействия или сили на ван дер Ваал, хидрофобните взаимодействия не зависят от присъщите свойства на разтворителите, а по-скоро от разтворителите.

Много илюстративен пример за тези взаимодействия може да бъде разделянето на фазите, което се случва, когато става въпрос за смесване на вода с масло. В този случай маслените молекули "взаимодействат" помежду си в резултат на подреждането на водните молекули около тях.

Емулсия с мазнини във вода (Catrin Sohrabi, от Wikimedia Commons)

Представата за тези взаимодействия съществува от преди 40-те години. Терминът "хидрофобна връзка" обаче е въведен от Каузман през 1959 г., докато изучава най-важните фактори за стабилизиране на триизмерната структура на някои протеини.

HI са едно от най-важните неспецифични взаимодействия, които се осъществяват в биологичните системи. Те също играят важна роля в голямо разнообразие от инженерни приложения и химическата и фармацевтичната индустрия, които познаваме днес.

Какво представляват хидрофобните взаимодействия?

Физическата причина за IH се основава на неспособността на неполярните вещества да образуват водородни връзки с водни молекули в разтвор.

Те са известни като "неспецифични взаимодействия", тъй като не са свързани с афинитета между разтворени молекули, а по-скоро с тенденцията водните молекули да поддържат собствените си взаимодействия чрез водородна връзка.

Когато са в контакт с вода, аполарните или хидрофобните молекули са склонни да се агрегират спонтанно, за да се постигне най-голяма стабилност чрез намаляване на повърхността на контакт с вода.

Този ефект може да се сбърка със силно привличане, но той е само следствие от неполярния характер на веществата по отношение на разтворителя.

Обяснени от термодинамична гледна точка, тези спонтанни асоциации възникват в търсене на енергийно благоприятно състояние, където има най-малко вариация на свободната енергия (∆ G).

Като се има предвид, че ∆ G = ∆ H - T∆S, най-енергийно благоприятното състояние ще бъде онова, при което ентропията (∆ S) е по-голяма, тоест там, където има по-малко водни молекули, чиято ротационна и транслационна свобода се намалява при контакт с аполарно разтворено вещество.

Когато аполарните молекули се свързват помежду си, свързани с водни молекули, се получава по-благоприятно състояние, отколкото ако тези молекули остават отделни, всяка от тях е заобиколена от различна "клетка" от водни молекули.

Биологично значение

ХИ са много уместни, тъй като се появяват при различни биохимични процеси.

Тези процеси включват конформационни промени в протеините, свързване на субстрати с ензими, свързване на субединици на ензимни комплекси, агрегация и образуване на биологични мембрани, стабилизиране на протеини във водни разтвори и други.

В количествено отношение различни автори са се заели със задачата да определят значението на HI за стабилността на структурата на голям брой протеини, заключавайки, че тези взаимодействия допринасят повече от 50%.

Много мембранни протеини (интегрални и периферни) са свързани с липидни бислоеве благодарение на HI, когато в своите структури тези протеини имат хидрофобни домейни. Освен това, стабилността на третичната структура на много разтворими протеини зависи от HI.

Някои техники в изследването на клетъчната биология експлоатират свойството, което някои йонни детергенти притежават, за да образуват мицели, които са "полусферични" структури от амфифилни съединения, чиито аполарни области са свързани помежду си благодарение на HI.

Мицелите се използват и във фармацевтични изследвания, които включват доставяне на мастноразтворими лекарства и тяхното образуване е от съществено значение за усвояването на сложни витамини и липиди в човешкото тяло.

Примери за хидрофобни взаимодействия

Мембраните

Отличен пример за HI е образуването на клетъчни мембрани. Такива структури са съставени от фосфолипиден двуслоен. Организацията му се дължи на HIs, които се появяват между аполярните опашки при „отблъскване“ към заобикалящата водна среда.

протеин

HI имат голямо влияние върху сгъването на кълбовидни протеини, чиято биологично активна форма се получава след установяването на определена пространствена конфигурация, управлявана от наличието на определени аминокиселинни остатъци в структурата.

• Случаят за апомиоглобин

Апомиоглобин (миоглобин, липсващ групата на хема) е малък алфа-спирален протеин, който послужи като модел за изследване на процеса на сгъване и значението на IH сред аполарните остатъци в неговата полипептидна верига.

В проучване, проведено от Dyson et al. През 2006 г., където се използват мутирали последователности на апомиоглобин, беше показано, че започването на събития на сгъване на апомиоглобин зависи преди всичко от HIs между аминокиселини с аполарни групи на алфа-хелиците.

По този начин, малки промени, въведени в последователността на аминокиселините, означават важни модификации в третичната структура, което поражда лошо образувани и неактивни протеини.

Почистващи препарати

Друг ясен пример за HI е начинът на действие на търговските перилни препарати, който използваме за битови нужди всеки ден.

Детергентите са амфипатни молекули (с полярна област и аполарна област). Те могат да "емулгират" мазнини, тъй като имат способността да образуват водородни връзки с водни молекули и да имат хидрофобни взаимодействия с липиди в мазнините.

Когато са в контакт с мазнини във воден разтвор, молекулите на детергента се свързват помежду си по такъв начин, че аполарните опашки са обърнати една към друга, обхващайки липидните молекули и полярните участъци са изложени на повърхността на мицела, които влизат контакт с вода.

Препратки

1. Чандлър, Д. (2005). Интерфейси и движещата сила на хидрофобния монтаж. Природа, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Модулация на хидрофобното взаимодействие чрез медииране на повърхностна наноразмерна структура и химия, а не монотонно от хидрофобност. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Ролята на хидрофобните взаимодействия в инициирането и размножаването на протеиновото сгъване. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Молекулярна клетъчна биология (5-то изд.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Мембранна структурна биология: с биохимични и биофизични основи. Cambridge University Press. Извлечено от www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Скорошен напредък в разбирането на хидрофобните взаимодействия. Трудове на Националната академия на науките, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Омега издания (5-то издание).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Хидрофобни взаимодействия и химическа реактивност. Органична и биомолекулярна химия, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011 г.). Принос на хидрофобните взаимодействия за стабилността на протеина. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Истинската причина защо маслото и водата не се смесват. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.