ИЗОЛЕВЦИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗА, ХРАНА - БИОЛОГИЯ - 2025

В изолевцин (Не, I) е една от 22 естествено срещащи се аминокиселини, като част от протеини. Тъй като човешкото тяло, подобно на това на други бозайници, не може да го синтезира, изолевцинът е сред 9-те основни аминокиселини, които трябва да бъдат получени от диетата.

Тази аминокиселина е изолирана за първи път през 1903 г. от учения Ф. Ерлих от азотните съставки на меласа от цвекло или цвекло. По-късно същият автор отделя изолевцина от продуктите на разлагане на фибрин и други протеини.

Химична структура на аминокиселината Изолевцин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

Това е неполярна аминокиселина, присъстваща в голяма част от клетъчните протеини на живите организми, в допълнение, тя е част от групата на аминокиселини с разклонена верига BCAA (от английския B ranched C hain A mino A cids), заедно с левцин и валин.

Той има функции при установяването на третичната структура на много протеини и в допълнение участва в образуването на различни метаболитни прекурсори, свързани с клетъчния енергиен метаболизъм.

характеристики

Изолевцинът се класифицира в групата на неполярните аминокиселини с R групи или вериги от алифатна природа, тоест с хидрофобни въглеводородни вериги.

Поради тази характеристика, аминокиселините от тази група като аланин, валин и левцин са склонни да останат близо една до друга, което допринася за стабилизирането на протеините, от които те са част чрез хидрофобни взаимодействия.

Тази неполярна аминокиселина тежи приблизително 131 g / mol и присъства в протеини в съотношение, близко до 6%, често „погребано“ в центъра на тях (благодарение на хидрофобните му качества).

структура

Изолевцинът е α-аминокиселина, която подобно на другите аминокиселини има централен въглероден атом, наречен α въглерод (който е хирален), към който са прикрепени четири различни групи: водороден атом, аминогрупа (-NH2), карбоксилна група (-COOH) и странична верига или R група.

R групата на изолевцина се състои от един разклонен въглеводород с 4 въглеродни атома (-СНз-СН2-СН (СНЗ)), в чиято верига също има хирален въглероден атом.

Поради тази характеристика изолевцинът има четири възможни форми: два от тях са оптичните изомери, известни като L-изолевцин и D-изолевцин, а другите два са диастереоизомери на L-изолевцина. Преобладаващата форма в протеините е L-изолевцин.

Молекулната формула на изолевцина е C6H13NO2 и химичното му наименование е α-амино-β-метил-β-етилпропионова киселина или 2-амино-3-метил пентатонова киселина.

Характеристика

Изолевцинът има множество физиологични функции при животни, включително

- Заздравяване на рани

- Детоксикация на азотни отпадъци

- Стимулиране на имунните функции и

- насърчаване на секрецията на различни хормони.

Смята се за глюкогенна аминокиселина, тъй като служи като молекула прекурсор за синтеза на междинни продукти от цикъла на лимонената киселина (цикъл на Кребс), които по-късно допринасят за образуването на глюкоза в черния дроб.

Поради тази причина се смята, че изолевцинът участва в регулирането на нивата на плазмената глюкоза, което има важно значение от енергийната гледна точка на организма.

Изолевцинът допринася за синтезните пътища на глутамин и аланин, като работи в полза на баланса между аминокиселини с разклонена верига.

В клиничната обстановка някои автори посочват, че увеличението на концентрациите на изолевцин, левцин, тирозин и валин може да бъде характерен маркер на клетките, засегнати от тумори, последвано от повишаване на нивата на глутамин.

Други функции

Различни научни изследвания показват, че изолевцинът е необходим за синтеза на хемоглобин, протеинът, който е отговорен за транспортирането на кислород в кръвта на много животни.

В допълнение, тази аминокиселина активира влизането на хранителни вещества в клетките; Някои проучвания разкриват, че при продължително гладуване той е в състояние да замести глюкозата като енергиен източник и в допълнение е кетогенна аминокиселина.

Кетогенните аминокиселини са тези, чиито въглеродни скелети могат да се съхраняват като мастни киселини или въглехидрати, като по този начин те функционират в енергийния резерв.

Изолевцинът и другите аминокиселини с разклонена верига (в допълнение към факторите на растеж и условията на околната среда) работят върху активирането на сигналния път на Рапамицин, mTOR (m echanistic T arget of R apamycin).

Този път е важен сигнален път в еукариотите, способни да контролират растежа и метаболизма на клетките, както и събития на протеиновия синтез и автофагия. В допълнение, той контролира напредъка на стареенето и някои патологии като рак или диабет.

Биосинтеза

Хората и другите животни не са в състояние да синтезират изолевцин, но това е част от клетъчните протеини благодарение на придобиването му от храната, която консумираме ежедневно.

Растенията, гъбичките и повечето микроорганизми са способни да синтезират тази аминокиселина от някак сложни пътища, които по принцип са взаимосвързани с тези на други аминокиселини, които също се считат за съществени за човека.

Има например пътища за производство на изолевцин, лизин, метионин и треонин от аспартат.

При бактериите, по-специално, изолевцинът се произвежда от аминокиселината треонин, чрез пируват, по пътя, който включва кондензацията на 2 от пируватните въглеродни а-кетобутиратни молекули, получени от треонин.

Реакцията започва с действието на ензима треонин дехидратаза, който катализира дехидратацията на треонин за получаване на α-кетобутират и амоний (NH3). Впоследствие същите ензими, които участват в биосинтезата на валин, допринасят за етапите на

- Трансаминация

- Окислително декарбоксилиране на съответните кетокиселини и

- Дехидрогениране.

При този тип микроорганизми, синтезът на аминокиселини като лизин, метионин, треонин и изолевцин е силно координиран и регулиран, особено чрез отрицателна обратна връзка, където продуктите на реакциите инхибират активността на ензимите, които участват.

Въпреки факта, че изолевцинът, като левцин и валин, са основни аминокиселини за човека, ензимите аминотрансфераза, присъстващи в тъканите на тялото, могат обратимо да ги преобразуват в съответните им а-кетокиселини, които в крайна сметка могат да ги заменят в диетата.

Деградация

Подобно на много от известните в природата аминокиселини, изолевцинът може да се разгради, за да образува посредници на различни метаболитни пътища, сред които се откроява цикъла на Кребс (който осигурява най-голямо количество коензими, които работят за производството на енергия или за биосинтеза на други съединения).

Изолевцин, триптофан, лизин, фенилаланин, тирозин, треонин и левцин могат да се използват за получаване на ацетил-КоА, ключов метаболитен междинен продукт за множество клетъчни реакции.

За разлика от други аминокиселини, аминокиселините с разклонена верига (левцин, изолевцин и валин) не се разграждат в черния дроб, а се окисляват като горива в мускулите, мозъка, бъбреците и мастната тъкан.

Тези органи и тъкани могат да използват тези аминокиселини благодарение на наличието на ензим аминотрансфераза, способен да действа върху трите и да произвежда съответните им α-кето аминокиселини.

След като се получат тези окислени аминокиселинни производни, ензимният комплекс на а-кетокиселинната дехидрогеназа катализира окислителното им декарбоксилиране, при което се освобождава молекула на въглероден двуокис (CO2) и се получава производно на ацил-КоА от въпросните аминокиселини.

Патологии, свързани с метаболизма на изолевцина

Дефектите в метаболизма на изолевцин и други аминокиселини могат да причинят различни странни и сложни патологии, като например, болестта "Урина от кленов сироп" (урина с мирис на кленов сироп) или кетоацидурия с разклонена верига.

Както подсказва името му, това заболяване се характеризира с отличителния аромат на урината на пациенти, които страдат от него, както и повръщане, припадъци, умствена изостаналост и преждевременна смърт.

По-конкретно, това трябва да се случи с грешки в ензимния комплекс α-кетокиселина дехидрогеназа, с която аминокиселини с разклонена верига като изолевцин и неговите окислени производни се отделят с урината.

Като цяло патологиите, свързани с катаболизма на аминокиселини с разклонена верига, като изолевцин, са известни като органични киселини, въпреки че тези, които са пряко свързани с тази аминокиселина, са доста редки.

Храни, богати на изолевцин

Тази аминокиселина е в изобилие в мускулните тъкани на животните, поради което месото от животински произход, като говеждо, свинско, риба и други подобни, като агнешко, пилешко, пуешко, оленина, наред с други, са богати на него.

Той се намира и в млечните продукти и техните производни като сирене. Той е в яйцата, а също и в различни видове семена и ядки, като съществена част от протеините, които ги съставят.

Той е в изобилие в соя и грах, както и в екстракти от дрожди, използвани за различни хранителни цели.

Плазмените нива на изолевцин за възрастен човек са между 30 и 108 μmol / l, за деца и младежи между 2 и 18 години е между 22 и 107 μmol / l, а за бебета между 0 и 2 години те са приблизително между 26 и 86 μmol / l.

Тези данни предполагат, че консумацията на храни, богати на тази и други свързани аминокиселини, е необходима за поддържането на много от физиологичните функции на организма, тъй като човешките същества не са в състояние да го синтезират de novo.

Ползи от приема му

Хранителните добавки с изолевцин обикновено съдържат други основни аминокиселини с разклонена верига, като валин или левцин или други.

Сред най-честите примери за консумация на изолевцин са хранителните добавки, използвани от спортистите за увеличаване на процента на мускулна маса или синтеза на протеини. Въпреки това, научните основи, на които се подкрепят тези практики, постоянно се обсъждат и резултатите от тях не са напълно гарантирани.

Изолевцинът обаче се използва за противодействие на метаболитните ефекти на витаминния дефицит (пелагра), характерни за пациенти, които имат диети, богати на сорго и царевица, които са храни с високо съдържание на левцин, които могат да повлияят на метаболизма на триптофана и на никотиновата киселина при хората.

Ефектите на пелагра при опитни плъхове например включват забавяне на растежа, които се преодоляват с добавка на изолевцин.

- В производството на животновъдство

В областта на животинското производство аминокиселини като лизин, треонин, метионин и изолевцин са били използвани в пилотни тестове за хранене на свине, отглеждани при контролирани условия.

По-специално изглежда, че изолевцинът има ефект върху асимилирането на азот, въпреки че не допринася за увеличаване на теглото при тези селскостопански животни.

- При някои клинични състояния

Някои публикации предполагат, че изолевцинът е в състояние да понижи плазмените нива на глюкоза, така че приемът му се препоръчва при пациенти, страдащи от нарушения като диабет или ниски нива на производство на инсулин.

Вирусни инфекции

Добавката с изолевцин се оказа полезна при пациенти, заразени с ротавирус, който причинява заболявания като гастроентерит и диария при малки деца и други млади животни.

Последните проучвания заключават, че консумацията на тази аминокиселина от опитни животни с гореспоменатите характеристики (заразени с ротавирус) помага за растежа и работата на вродената имунна система благодарение на активирането на PRR сигнални пътища или рецептори с разпознаване на модели.

Нарушения на дефицита

Дефицитът на изолевцин може да доведе до зрение, кожни (като дерматит) и чревни проблеми (очевидно като диария и други стомашно-чревни прояви).

Тъй като тя е основна аминокиселина за образуването и синтеза на хемоглобин, както и за регенерацията на еритроцитите (кръвните клетки), тежките изолевцинови дефицити могат да имат сериозни физиологични последици, особено свързани с анемия и други хематологични заболявания., Това е доказано експериментално при "нормални" гризачи, на които са давани диети, бедни на този изолевцин, което завършва с развитието на значителни анемични състояния.

Изолевцинът обаче участва в образуването на хемоглобин само при кърмачета, тъй като протеинът на възрастния човек не притежава значителни количества от такава аминокиселина; това означава, че дефицитът на изолевцин е най-очевиден в ранните етапи на развитие.

Препратки

1. Aders Plimmer, R. (1908). Химическата конституция на протеините. Част I. Лондон, Великобритания: Longmans, Green и CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Химическата конституция на протеините. Част II. Лондон, Великобритания: Longmans, Green и CO.
3. Barret, G., Elmore, D. (2004). Аминокиселини и пептиди. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Ръководство на лекаря за лабораторна диагностика на метаболитни заболявания (2-ро изд.).
5. Bradford, H. (1931). Историята на откриването на аминокиселините. II. Преглед на аминокиселините, описани от 1931 г. като компоненти на коренните протеини. Напредък в протеиновата химия, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Различни ефекти на добавката на левцин или смес от аминокиселини с разклонена верига (левцин, изолевцин и валин) върху устойчивост на умора и разграждане на мускулите и черния дроб-гликоген при обучени плъхове. Хранене, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Аминокиселини Аминокиселини. В „Илюстрирани рецензии на Липинкот“: Биохимия (3-то издание, стр. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Аминокиселини и протеини при образуване на хемоглобин 2. Изолевцин. Биохимичен вестник, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Лизин, треонин, метионин и изолевцин Добавка на ечемик на реката Мир за отглеждане на прасета. Dog. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Понижени плазмени концентрации на изолевцин след горния стомашно-чревен кръвоизлив при хора. Черва, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Аминокиселини, протеини и биохимия на рака (том 241). Лондон: Academic Press, Inc.
12. Енциклопедия Британика. (2012 г.). Произведено на 30 август 2019 г. от
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Диетични въглехидрати и метаболизъм на приетия протеин. Ланцетът, 65–68.
14. Хъдсън, Б. (1992). Биохимия на хранителните протеини. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Нарушения на левцина, изолевцина и валиновия метаболизъм. В N. Blau (Ed.), Ръководство на лекаря за диагностика, лечение и проследяване на наследствени метаболитни заболявания (стр. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Вродени грешки при разграждането на изолевцина: преглед. Молекулярна генетика и метаболизъм, 89 (4), 289-299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Ефект на изолевцина върху кожата и електроенцефалограмата в пелагра. Ланцетът, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Транспортиране на основния хранителен изолевцин в човешки еритроцити, заразени с маларийния паразит Plasmodium falciparum. Кръв, 109 (5), 2217–2224.
19. Национален център за информация за биотехнологиите. PubChem база данни. l-Изолевцин, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (достъп до 31 август 2019 г.)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Ефект на перорално прилаган изолевцин с и без глюкоза върху инсулин, глюкагон и концентрации на глюкоза при лица, които не са диабетици. Европейско електронно списание за клинично хранене и метаболизъм, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Повишеното освобождаване на амоняк след кървене в храносмилателния тракт е последица от пълното отсъствие на изолевцин в хемоглобина? Проучване при прасета. Хепатология, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Историята на откриването на аминокиселините. Химически рецензии, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Аминокиселини с разклонена верига и синтез на протеини в мускулите при хората: мит или реалност? Списание на Международното дружество за спортно хранене, 14 (1), 1–7.
24. Ву, Г. (2009). Аминокиселини: Метаболизъм, функции и хранене. Аминокиселини, 37 (1), 1–17.