ЛИЗОЦИМ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На лизозим са хидролитични ензими широко разпространени в природата способна да хидролизира гликозидни връзки на пептидогликан стена на бактерии. Те присъстват в растенията и животните и функционират като защитен механизъм срещу бактериални инфекции.

Откриването на тези ензими е от 1922 г., когато Александър Флеминг осъзнава, че има протеин, който има каталитичната способност да лизира бактериите в някои човешки тъкани и секрети.

Графично представяне на структурата на Лизоцим (Източник: Джавахар Сваминатан и служители на MSD в Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)

Благодарение на лесното си получаване и малкия си размер, лизозимът беше един от първите ензими, които бяха секвенирани и чиято структура беше определена чрез рентгенови лъчи.В момента се използва като моделна система в протеиновата химия, ензимологията, кристалографията и молекулярната биология.

Лизозимът е "бактериолитичен" ензим, който е специализиран в хидролизата на β-1,4 гликозидните връзки, които се образуват между N-ацетилмураминова киселина и N-ацетилглюкозамин, присъстващи в клетъчната стена на пептидогликана, който е особено изложен грам-положителни бактерии.

Той има различни функции, както храносмилателни, така и имунологични, във всички организми, където се изразява и се използва като биотехнологичен ресурс за различни цели.

характеристики

Лизозимите се изразяват от основните групи живи организми на планетата, но те са особено богати на животни и именно от тях те са допълнително пречистени и изучени.

При хората лизозимът се намира във високи концентрации в различни течности и тъкани като черния дроб, хрущялите, слюнката, слузта и сълзите. Експресира се от хематопоетични клетки и се намира също в гранулоцити, моноцити и макрофаги, както и други клетки-прекурсори в костния мозък.

Лизозимите от растителен произход хидролизират субстрати, подобни на тези, използвани от други тясно свързани ензими, известни като хитинази, поради тази причина те също могат да хидролизират връзки в хитин, макар и с по-малка ефективност.

Видове лизозими при животни и техните характеристики

Най-малко три вида лизозими са описани в животинското царство:

-Лизозимите тип C ("C" " c onvencional" или " c hicken", означаващо пилешко английски)

-Лизозими тип G ("G" за " g oose", което на английски означава гъска) и

-Лизозими тип I („I“ от „ i nvertebrates“)

Трите класа лизозими се различават един от друг по отношение на техните аминокиселинни последователности, биохимичните им характеристики и техните ензимни свойства.

Липозими от тип С

Тези лизозими се считат за „моделните“ ензими от това семейство, тъй като са послужили за модел за изследване на структурата и функцията. Те са известни като тип „С“ на английски „пиле“, тъй като за първи път са изолирани от белите пилешки яйца.

В този клас са лизозимите, произвеждани от повечето гръбначни животни, особено птици и бозайници. Той също така включва ензими, присъстващи в някои членестоноги като Lepidoptera, Diptera, някои паякообразни и ракообразни.

Те са малки ензими, тъй като имат молекулно тегло, което не надвишава 15 kDa. Те са основни протеини с високи изоелектрични точки.

Лизозими тип G

Първият лизозим от този тип е идентифициран в гъши яйчен белтък и присъства в много видове птици като пилета, лебеди, щрауси, казуари и други.

В някои случаи лизозимите от тип G са по-обилни от лизозимите от тип С в яйчните белтъци на някои птици, докато в други е вярно обратното, лизозимите от тип С са по-обилни.

Тези лизозими също присъстват в двучерупчести мекотели и в някои канапе. Те са малко по-големи от протеините от тип С, но молекулното им тегло обикновено не надвишава 25 kDa.

Лизозими тип I

Тези лизозими присъстват предимно при безгръбначни животни. Наличието му е определено при костилки, бодлокожи, ракообразни, насекоми, мекотели и нематоди, а отсъства при бозайници и други гръбначни животни.

Те имат повече киселинни изоелектрични точки от тези на протеини от тип С и тип G.

структура

Трите вида животински ензими, описани в предишния раздел, имат доста сходни триизмерни структури.

Човешкият лизозим е лизозим тип С и е първият от тези ензими, изследван и структурно характеризиран. Той е малък протеин от 130 аминокиселинни остатъци и е кодиран от ген, разположен върху хромозома 12, който има 4 екзона и 3 интрона.

Структурата му е разделена на два домейна: единият известен като α домейн, а другият като β домейн. Α домейнът е съставен от четири алфа спирали и β домейнът се състои от антипаралелен β лист и голям контур.

Каталитичният сайт на ензима е разположен в цепнатината, която се образува между двата домена и за свързване със субстрата има остатъци от глутаминова киселина и аспарагинова киселина. В допълнение, той има най-малко шест "субита", известни като A, B, C, D, E и F, способни да се свързват с шест последователни остатъка от захар.

Характеристика

Лизозимът има не само физиологични функции в защитата и борбата с бактериалните инфекции в организмите, които го изразяват, но, както споменахме, беше много полезен като моделен ензим от гледна точка на химикалите, ензимите и структурата.

В днешната индустрия той е признат за мощен бактерицид и се използва за консервиране на храни и лекарства.

Благодарение на реакцията, която тези ензими катализират, те могат да действат върху различни бактериални популации и да променят стабилността на техните стени, което впоследствие се превръща в клетъчен лизис.

Във връзка с други подобни ензими лизозимите могат да действат както на грам-положителни, така и на грам-отрицателни бактерии, така че те могат да се считат за части от антибактериалната "имунна" система на различни класове организми.

В белите кръвни клетки, присъстващи в кръвта на бозайници, тези ензими имат важни функции при разграждането на нахлуващи микроорганизми, което ги прави от съществено значение за имунната система на хората и други бозайници.

Лизозимите в растенията изпълняват по същество същите функции като при животните, които ги изразяват, тъй като те са първата линия на защита срещу бактериални патогени.

Препратки

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Лизозими в животинското царство. J. Biosci., 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Лизозим: парадигматична молекула за изследване на протеиновата структура, функция и неправилно сгъване. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Мир, А. (1977). Лизоцим: кратък преглед. Следдипломно медицинско списание, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Лизоцим в животновъдството: Ръководство за подбор за болести. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Структурни връзки в суперсемейството на лизозима: значителни доказателства за мотивите за подписване на гликозид хидролаза. PLoS One, 5 (11), 1–10.