МАЛТАСА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СИНТЕЗ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В малтаза, известен също като α-глюкозидаза, малтаза киселина, глюкоза инвертаза, glucosidosucrasa, α-глюкозидаза лизозомна или малтаза-глюкоамилаза е ензим, отговорен за хидролизата на малтоза в клетки на чревния епител по време на последните етапи на смилане от нишесте.

Той принадлежи към класа на хидролазите, по-специално към подкласа на гликозидази, които са способни да разрушат α-глюкозидните връзки между глюкозните остатъци (ЕС. 3.2.1.20). Тази категория групира няколко ензима, чиято специфичност е насочена към екзохидролизата на крайните гликозиди, свързани с α-1,4 връзки.

Реакция, катализирана с малтаза. Вляво малтозна молекула, а вдясно двете молекули глюкоза, получени в резултат на хидролиза (Източник: Dapantazis.jpg чрез Wikimedia Commons)

Някои малтази са способни да хидролизират полизахариди, но с много по-бавна скорост. Като цяло, след действието на малтаза, се освобождават а-D-глюкозни остатъци, ензимите от същия подклас могат да хидролизират β-глюкани, като по този начин освобождават остатъци от β-D-глюкоза.

Съществуването на малтазни ензими е първоначално доказано през 1880 г. и сега е известно, че той не присъства само при бозайниците, но и в микроорганизми като дрожди и бактерии, както и в много по-високи растения и зърнени култури.

Пример за значението на активността на тези ензими е свързан с Saccharomyces cerevisiae, микроорганизмът, отговорен за производството на бира и хляб, който е способен да разгради малтозата и малтотриозата благодарение на малтозните си ензими, чиито продукти се метаболизират в продуктите характерни ферментативи на този организъм.

характеристики

При бозайници

Малтазата е амфипатичен протеин, свързан с мембраната на чревните клетки на четката. Известен е също изоцим, известен като кисела малтаза, разположен в лизозоми и способен да хидролизира различни видове гликозидни връзки върху различни субстрати, а не само малтоза и α-1,4 връзки. И двата ензима споделят много структурни характеристики.

Лизозомалният ензим е дълъг приблизително 952 аминокиселини и се преработва след транслационно чрез гликозилиране и отстраняване на пептиди в N- и С-термини.

Изследвания, проведени с ензима от червата на плъхове и свине, установяват, че при тези животни ензимът се състои от две субединици, които се различават една от друга по отношение на някои физически свойства. Тези две субединици възникват от един и същ полипептиден предшественик, който е протеолитично разцепен.

За разлика от прасетата и плъховете, ензимът при хората няма две субединици, а е единично, с високо молекулно тегло и силно гликозилиран (чрез N- и O-гликозилиране).

В дрождите

Дрождната малтаза, кодирана от гена MAL62, тежи 68 kDa и е цитоплазмен протеин, който съществува като мономер и хидролизира широк спектър от α-глюкозиди.

В дрождите има пет изоензима, кодирани в теломерните зони на пет различни хромозоми. Всеки кодиращ локус на MAL гена също включва генен комплекс от всички гени, участващи в метаболизма на малтозата, включително пермеазата и регулаторните протеини, сякаш е оперон.

В растенията

Показано е, че ензимът, присъстващ в растенията, е чувствителен към температури над 50 ° C и че малтазата се среща в големи количества в покълнали и не покълнали зърнени култури.

Освен това, по време на разграждането на нишестето, този ензим е специфичен за малтозата, тъй като не действа върху други олигозахариди, но винаги завършва с образуването на глюкоза.

синтез

При бозайници

Чревната чревна малтаза се синтезира като единична полипептидна верига. Въглехидратите, богати на манозни остатъци, се добавят ко-транслационно чрез гликозилиране, което изглежда защитава последователността от протеолитично разграждане.

Изследванията върху биогенезата на този ензим установяват, че той е сглобен като молекула с високо молекулно тегло в състояние, свързано с мембрана на ендоплазмения ретикулум, и че впоследствие той се обработва от панкреатични ензими и се „регликозилира“ в Комплекс Голджи.

В дрождите

В дрождите има пет изоензима, кодирани в теломерните зони на пет различни хромозоми. Всеки кодиращ локус на MAL гена включва също генен комплекс от всички гени, участващи в малтозен метаболизъм, включително пермеаза и регулаторни протеини.

В бактериите

Системата за метаболизъм на малтозата при бактерии, като E. coli, е много подобна на лактозната система, особено в генетичната организация на оперона, отговорен за синтеза на регулаторни, транспортерни и ензимно активни протеини на субстрата (малтази).

Характеристика

В повечето организми, където е открито присъствието на ензими като малтаза, този ензим играе същата роля: разграждането на дизахариди като малтоза, за да се получат разтворими въглехидратни продукти, които по-лесно се метаболизират.

В червата на бозайниците малтазата играе ключова роля в последните етапи на разграждането на нишесте. Недостигът на този ензим обикновено се наблюдава при състояния като тип II гликогеноза, която е свързана със съхранението на гликоген.

В бактериите и дрождите реакциите, катализирани от ензими от този тип, представляват важен източник на енергия под формата на глюкоза, която навлиза в гликолитичния път, за ферментационни цели или не.

В растенията малтазата, заедно с амилазите, участва в разграждането на ендосперма в семена, които „спят“ и които се активират от гиберелини, хормони, регулиращи растежа на растенията, като предпоставка за покълването.

В допълнение, много преходни растения, произвеждащи нишесте през деня, имат специфични малтази, които допринасят за разграждането на междинните продукти в метаболизма им през нощта, а хлоропластите са открити като основните места за съхранение на малтоза в тези организми.

Препратки

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). По-нататъшно пречистване и характеризиране на киселината а-глюкозидаза. Биохимичен вестник, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Биосинтез на чревни микровиларни протеини. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Дейвис, Вашингтон (1916). III. Разпределението на малтаза в растенията. Функцията на малтазата при разграждането на нишестето и влиянието му върху амилокластичната активност на растителните материали. Биохимично списание, 10 (1), 31–48.
4. Expasy. Портал за ресурси за биоинформатика. (Ро). Извлечено от encim.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP и Sharkey, TD (2005). Дължина на деня и циркадния ефект върху разграждането на нишестето и метаболизма на малтозата. Растителна физиология, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Структура, биосинтеза и гликозилиране на човешкия дроб на червата. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Контрол на синтеза на малтаза в дрождите. Молекулярна микробиология, 5 (9), 2079–2084.
8. Комитет по номенклатурата на Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (NC-IUBMB). (2019). Извлечено от qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (деветнадесет деветдесет и пет). Гликогеноза тип II (дефицит на кисела малтаза). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Проучвания за спане в семената на Avena fatua. Канадско списание за ботаника, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Структура и специфичност на амфифилната свиня Чревна микровирусна малтаза / глюкоамилаза. Европейско списание за биохимия, 126, 559-568.