МИОФИБРИЛИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, СЪСТАВ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2024

На миофибрили са структурните звена на мускулните клетки, известни също като мускулни влакна. Те са много в изобилие, подредени са паралелно и са вградени от цитозола на тези клетки.

Набраздените мускулни клетки или влакна са много дълги клетки, с размери до 15 см и диаметър от 10 до 100 мкм. Плазмената му мембрана е известна като сарколема, а цитозолът - като саркоплазма.

Диаграма на мускулната структура на човек (Източник: Deglr6328 ~ commonswiki, чрез Wikimedia Commons)

В рамките на тези клетки се намират в допълнение към миофибрилите, множество ядра и митохондрии, които са известни като саркозоми, както и виден ендоплазмен ретикулум, известен като саркоплазмен ретикулум.

Миофибрилите са разпознати като "контрактилни елементи" на мускулите при гръбначните животни. Те са съставени от няколко вида протеини, които са тези, които им придават еластични и прибиращи се характеристики. Освен това те заемат важна част от саркоплазмата на мускулните влакна.

Разлики между мускулните влакна

Има два вида мускулни влакна: набраздени и гладки влакна, всяко с анатомично разпределение и специфична функция. Миофибрилите са особено важни и очевидни в набраздените мускулни влакна, които изграждат скелетните мускули.

Набраздените влакна представят повтарящ се модел на напречни ивици, когато се гледат под микроскоп и са свързани със скелетните мускули и част от сърдечните мускули.

За разлика от тях гладките влакна не показват същия микроскоп под микроскопа и се намират в характерните мускули на съдовата и храносмилателната система (и всички вътрешности).

Основни характеристики

Миофибрилите са изградени от два вида контрактилни нишки (известни още като миофиламенти), които от своя страна са съставени от нишковидните протеини миозин и актин, които ще бъдат описани по-нататък.

Графично представяне на миофибрилите в скелетния мускул (Източник: Променено от BruceBlaus чрез Wikimedia Commons)

Различни изследователи са определили, че полуживотът на контрактилните протеини на миофибрилите варира от 5 дни до 2 седмици, така че мускулът е силно динамична тъкан не само от контрактилната гледна точка, но и от гледна точка на синтеза и обновяването от неговите структурни елементи.

Функционалната единица на всеки миофибрил в мускулните клетки или влакна се нарича саркомер и се ограничава от област, известна като "Z лента или линия", откъдето актиновите миофиламенти се простират в паралелен ред.

Тъй като миофибрилите заемат значителна част от саркоплазмата, тези фиброзни структури ограничават местоположението на ядрата на клетките, към които принадлежат към периферията на клетките, близо до сарколемата.

Някои човешки патологии са свързани с изместването на ядрата към вътрешността на миофибриларните снопове и те са известни като централно-ядрени миопатии.

Образуване на миофибрили или "миофибрилогенеза"

Първите миофибрили се сглобяват по време на развитието на ембрионалния скелетен мускул.

Протеините, които изграждат саркомерите (функционалните единици на миофибрилите), първоначално са подравнени от краищата и страните на „премиофибрили“, които са съставени от актинови нишки и малки части от немускулен миозин II и α-специфичен актин на мускул.

Докато това се случва, гените, кодиращи сърдечните и скелетните изоформи на α-актина, се изразяват в различни пропорции в мускулните влакна. Първо количеството на сърдечната изоформа, което се изразява, е по-голямо, а след това това се променя към скелетната.

След образуването на премиофибрилите, зараждащите се миофибрили се събират зад зоната на образуване на премиофибрили и в тях се открива мускулната форма на миозин II.

На този етап миозиновите нишки се приравняват и комплексират с други специфични миозин-свързващи протеини, което е случаят с актиновите нишки.

Структура и състав

Както бе споменато преди малко, миофибрилите са съставени от контрактилни протеинови миофиламенти: актин и миозин, които също са известни също като тънки и дебели миофиламенти. Те се виждат под светлинния микроскоп.

- Тънки миофиламенти

Тънките нишки на миофибрилите са изградени от протеиновия актин във неговата нишковидна форма (актин F), който е полимер на глобуларната форма (актин G), който е с по-малки размери.

Нишковидните нишки на G-актин (F-актин) образуват двойна нишка, която се навива в спирала. Всеки от тези мономери тежи повече или по-малко 40 kDa и е способен да свързва миозина в определени места.

Тези нишки са с диаметър около 7 nm и протичат между две области, известни като I лента и лента А. В лентата А тези нишки са разположени около дебелите нишки във вторична шестоъгълна подредба.

По-специално, всяка тънка нишка е симетрично разделена от три дебели нишки, а всяка дебела нишка е заобиколена от шест тънки нишки.

Тънките и дебели нишки взаимодействат помежду си чрез „напречни мостове”, които стърчат от дебелите нишки и се появяват в структурата на миофибрилите на равни интервали от разстояния, близки до 14 nm.

Схематично представяне на миофиламентите, съставляващи миофибрилите и техните напречни сечения (Източник: Kamran Maqsood 93 чрез Wikimedia Commons)

Актиновите нишки и други свързани протеини се простират над "краищата" на Z линиите и припокриват миозиновите нишки към центъра на всеки саркомер.

- Дебели миофиламенти

Дебелите нишки са полимери на протеина на миозин II (510 kDa всеки) и са разделени от региони, известни като "A ленти".

Миофиламентите на миозин са с дължина приблизително 16 nm и са подредени в шестоъгълна форма (ако се наблюдава напречно сечение на миофибрила).

Всеки филамент на миозин II е съставен от множество пакетирани миозинови молекули, всяка от които се състои от две полипептидни вериги, които имат клубообразна област или "глава" и които са подредени в "снопове", за да образуват нишките.

И двата снопа се държат в края на краищата им в центъра на всеки саркомер, така че "главите" на всеки миозин са насочени към Z линия, където са прикрепени тънките нишки.

Миозиновите глави изпълняват много важни функции, тъй като имат места за свързване на ATP молекули и в допълнение, по време на мускулна контракция, те са в състояние да образуват кръстосаните мостове, за да взаимодействат с тънките актинови нишки.

- Асоциирани протеини

Актиновите нишки са "закотвени" или "фиксирани" към плазмената мембрана на мускулните влакна (сарколема) благодарение на взаимодействието им с друг протеин, известен като дистрофин.

В допълнение, има два важни актин-свързващи протеини, известни като тропонин и тропомиозин, които заедно с актиновите нишки образуват протеинов комплекс. И двата протеина са от съществено значение за регулирането на взаимодействията между тънките и дебели нишки.

Тропомиозинът е също двуверижна нишковидна молекула, която се свързва с актиновите спирали специално в областта на жлебовете между двете нишки. Тропонинът е тристранен глобуларен протеинов комплекс, който е подреден на интервали върху актиновите нишки.

Този последен комплекс функционира като зависим от калций "превключвател", който регулира процесите на свиване на мускулните влакна, поради което е от изключително значение.

В набраздения мускул на гръбначните животни също има два други протеина, които взаимодействат съответно с дебелите и тънки нишки, известни като титин и небулин.

Небулинът има важни функции за регулиране на дължината на актиновите нишки, докато титинът участва в поддържането и закрепването на миозиновите нишки в регион на саркомера, известен като М линия.

Други протеини

Има и други протеини, които се свързват с дебели миофиламенти, известни като миозин-свързващ протеин С и миомезин, които са отговорни за фиксирането на миозиновите нишки в M линия.

Характеристика

Миофибрилите имат елементарни последици за способността за движение на гръбначните животни.

Тъй като те са съставени от влакнести и контрактилни протеинови комплекси на мускулния апарат, те са от съществено значение за изпълнение на реакциите на нервните стимули, които водят до движение и изместване (в скелетни набраздени мускули).

Безспорните динамични свойства на скелетния мускул, който включва повече от 40% от телесното тегло, се придават на миофибрилите, които в същото време притежават между 50 и 70% от протеините в човешкото тяло.

Миофибрилите, като част от тези мускули, участват във всички негови функции:

- Механичен: да преобразува химическата енергия в механична енергия, за да генерира сила, да поддържа стойка, да произвежда движения и т.н.

- метаболитна: тъй като мускулът участва в основния енергиен метаболизъм и служи като място за съхранение на основни вещества като аминокиселини и въглехидрати; той също допринася за производството на топлина и за консумацията на енергия и кислород, използвани по време на физически дейности или спортни упражнения.

Тъй като миофибрилите са съставени главно от протеини, те представляват място за съхранение и освобождаване на аминокиселини, които допринасят за поддържането на нивата на кръвната глюкоза по време на гладуване или гладуване.

Също така, освобождаването на аминокиселини от тези мускулни структури е важно от гледна точка на биосинтетичните нужди на други тъкани като кожата, мозъка, сърцето и други органи.

Препратки

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Цветен атлас на физиологията (5-то изд.). Ню Йорк: Thieme.
2. Friedman, AL, и Goldman, YE (1996). Механична характеристика на миофибрилите на скелетните мускули. Биофизичен вестник, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Скелетен мускул: кратък преглед на структурата и функцията. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Разпространението на миофибрилите по време на растежа на мускулните влакна. J. Cell Sct., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Илюстрирана биохимия на Harper (28 изд.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Миофибрилите поставят притискането към ядра. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Сглобяване и поддържане на миофибрили в мускулите на ивици. В Наръчник по експериментална фармакология (стр. 37). Ню Йорк, САЩ: Springer International Publishing Швейцария.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Сглобяване и динамика на миофибрилите. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Приготвяне и свойства на гръбначните гладки - мускулни миофибрили и актомиозин. Европейско списание за биохимия, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Обща зоология (2-ро изд.). Лондон: WB Saunders Company.