На миоглобина е глобуларен протеин вътреклетъчно намира в цитозола на скелетните и сърдечните мускулни клетки. Основната му функция е да съставлява кислороден резерв и да насърчава вътреклетъчния транспорт на кислород.
Джон Кендрю и Макс Перуц получават Нобеловата награда за химия през 1962 г. за изследванията си върху глобуларни протеини. Тези автори изясниха съответно триизмерната структура на миоглобин и хемоглобин. В исторически план миоглобинът беше един от първите протеини, от които беше определена триизмерната структура.
Графично представяне на молекулната структура на три оксигенирани протеина: легемоглобин, хемоглобин и миоглобин (Източник: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) чрез Wikimedia Commons)
Кълбовидните протеини са компактни молекули със сферична форма; те са разтворими в цитозола или в липидната част на клетъчните мембрани. Те са отговорни за основните биологични действия, за разлика от влакнестите протеини, чиито основни функции са структурни.
Миоглобинът дава на прясното месо червения си цвят. Това се случва, когато миоглобинът е кислороден като оксимиоглобин, а желязото, което го съставя, е под формата на желязо: Mb-Fe2 + O2.
Когато месото е изложено на околната среда, нестабилното железно желязо се окислява и става железно и при тези условия цветът се променя в кафяви тонове поради образуването на метамиоглобин (Mb-Fe3 + + O2-).
Обикновено нивата на миоглобина в кръвта са много малки, те са от порядъка на микрограми на литър (µg / L). Тези нива се увеличават, когато се случи разрушаване на мускулите, както при рабдомиолиза на скелетните мускули или при сърдечен инфаркт с разрушаване на тъканите и при някои миопатии.
Наличието му в урината се наблюдава при определени условия, при които увреждането на тъканите е много важно. Ранната му диагностична стойност при инфаркт е спорна.
Структура на миоглобина
Миоглобинът има молекулно тегло от почти 18 kDa, включително групата на хема. Той е съставен от четири спирални сегмента, съединени от "резки завои". Тези миоглобинови спирали са добре опаковани и поддържат структурната си цялост, дори когато групата на хема е отстранена.
Структурата на глобуларни протеини, както и на всички клетъчни протеини, е йерархична, така че структурата на миоглобина също е йерархична. Първото ниво е първичната структура, образувана от линейната последователност на аминокиселини, а миоглобинът е съставен от верига от 153 аминокиселини.
Графична схема на спиралната и кълбовата структура на миоглобина (Източник: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) чрез Wikimedia Commons)
Вторичната структура на миоглобина се състои в конформацията на алфа спиралите. Миоглобинът съдържа 8 алфа спирали, образувани от повтарящи се полипептидни части, които са съединени от къси сегменти от апериодично подреждане.
Третичната структура се състои от триизмерната конформация с биологична активност. Най-важните характеристики на тази структура са гънките. Кватернерната структура се отнася до сглобяването на две или повече полипептидни вериги, разделени и свързани чрез нековалентни връзки или взаимодействия.
Миоглобин и неговата група за протезиране на хема (Източник: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) чрез Wikimedia Commons)
Миоглобинът има много компактна структура, с хидрофобни остатъци, насочени навътре, а хидрофилни или полярни остатъци, насочени навън. Вътрешните аполарни остатъци са съставени от левцин, валин, метионин и фенилаланин. Единствените вътрешни полярни остатъци са два хистидина, които имат функции на активното място.
Протезната група на хема е разположена в цепнатина в аполарната вътрешна част на полипептидната верига на миоглобина. Тази група съдържа желязо под формата на черно желязо, което се свързва с кислород, за да образува оксимиоглобин.
функция
Функцията на миоглобина е да свързва кислорода към хемовата група на неговата структура и да образува кислороден резерв за мускулна функция. Тъй като кислородът се улавя в структурата на миоглобина в цитоплазмата на мускулната клетка, вътреклетъчното й налягане, определено от свободния кислород, остава ниско.
Ниското вътреклетъчно кислородно налягане поддържа градиента за влизане на кислород в клетката. Това благоприятства преминаването на кислород от кръвния поток към мускулната клетка. Когато миоглобинът е наситен, вътреклетъчният кислород се увеличава, което прогресивно намалява градиента и по този начин намалява преноса.
Кривата на свързване на кислорода към миоглобина е хиперболична. В първоначалните части на кривата малки промени в парциалното налягане на кислорода водят до големи промени в насищането на миоглобина с кислород.
След това, с увеличаване на парциалното налягане на кислорода, насищането продължава да се увеличава, но по-бавно, тоест е необходимо много по-голямо увеличение на парциалното налягане на кислорода, за да се увеличи насищането на миоглобина и прогресивно кривата се изравнява.
Има променлива, която измерва афинитета на кривата, наречена P50, това представлява парциалното налягане на кислорода, необходимо за насищане на миоглобина, съдържащ се в разтвор, с 50%. По този начин, ако P50 се увеличи, се казва, че миоглобинът има по-нисък афинитет и ако P50 намалява, се казва, че миоглобинът има по-висок афинитет към кислорода.
Когато се изследват кислородните свързващи криви за миоглобин и хемоглобин, се забелязва, че при всяко парциално налягане на изследвания кислород миоглобинът е по-наситен от хемоглобина, което показва, че миоглобинът има по-висок афинитет към кислорода, отколкото хемоглобин.
Видове мускулни влакна и миоглобин
Скелетните мускули имат различни видове мускулни влакна в състава си, някои наречени бавно потрепване, а други бързо потрепване. Бързо влакнещите влакна са структурно и метаболитно адаптирани, за да се свиват бързо и енергично и анаеробно.
Бавно влачещите се влакна са пригодени за бавни скорости, но по-дълги контракции, характерни за аеробни упражнения за съпротива. Една от структурните разлики на тези влакна е концентрацията на миоглобин, което им дава името на бели и червени влакна.
Червените влакна имат високо съдържание на миоглобин, което им придава червен цвят, но също така им позволява да поддържат големи количества кислород, което е от съществено значение за тяхната функция.
Нормални стойности
Нормалните стойности на кръвта за мъжете са от 19 до 92 µg / l, а за жени 12 до 76 µg / l, обаче, има различни разлики в стойностите в различните лаборатории.
Споменатите стойности се увеличават при настъпване на разрушаване на мускулите, например при рабдомиолиза на скелетния мускул, при големи изгаряния, електрически шокове или при обширна мускулна некроза поради артериална оклузия, при миокарден инфаркт и при някои миопатии.
При тези условия миоглобинът се появява в урината и му придава характерен цвят.
Препратки
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL и Loscalzo, J. (2012). Принципите на Харисън на вътрешната медицина. DL Longo (Ed.). Ню Йорк: Mcgraw-Hill
- Ganong WF: Централна регулация на висцералната функция, в преглед на медицинската физиология, 25 изд. Ню Йорк, Образование McGraw-Hill, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Отделения за телесни течности: Извънклетъчни и вътреклетъчни течности; Edema, в Учебник по медицинска физиология, 13-то издание, AC Guyton, JE Hall (eds). Филаделфия, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Патофизиология-Ebook: биологичната основа за заболяване при възрастни и деца. Elsevier Health Sciences.
- Мъри, RK, Granner, DK, Mayes, PA и Rodwell, VW (2014). Илюстрираната биохимия на Харпър. McGraw-Hill.