АМИЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, КЛАСИФИКАЦИЯ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Амилазата е терминът, използван за идентифициране на важна група ензими, която е отговорна за хидролизата на гликозидните връзки между молекулите на глюкозата, присъстващи във въглехидрати, като нишесте и други свързани с тях, които се поглъщат в диетата на много живи организми.

Този вид ензим се произвежда от бактерии, гъби, животни и растения, където основно катализират едни и същи реакции и имат различни функции, свързани главно с енергийния метаболизъм.

Графично представяне на Алфа амилаза от животински произход (Източник: Jawahar Swaminathan и MSD служители на Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)

Продуктите от реакциите на хидролиза на гликозидните връзки могат да се считат за характерни за всеки тип амилолитичен ензим, поради което това често е важен параметър за тяхната класификация.

Значението на тези ензими, антропоцентрично казано, е не само физиологично, тъй като в момента този тип ензими имат голямо биотехнологично значение при промишленото производство на храни, хартия, текстил, захари и други.

Терминът "амилаза" произлиза от гръцкото "амилон", което означава скорбяла, и е въведен през 1833 г. от учени Пайен и Персоз, които изучават хидролитичните реакции на този ензим върху нишестето.

характеристики

Някои амилази имат мултимерна природа, като например сладката картофна β-амилаза, която се държи като тетрамер. Приблизителното молекулно тегло на мономерите на амилазата е в границите 50 kDa.

Като цяло, както растителните, така и животинските ензими имат сравнително "общ" аминокиселинен състав и имат оптимални активности при рН между 5,5 и 8 единици (като животните амилази са по-активни при по-неутрално pH).

Амилазите са ензими, способни да хидролизират гликозидни връзки на голям брой полизахариди, като цяло произвеждат дизахариди, но те не са способни да хидролизират комплекси като целулоза.

Характеристики на субстрата

Причината, поради която амилазите са толкова важни в природата, особено в храносмилането на въглехидратите, е свързана с повсеместното присъствие на техния естествен субстрат (нишесте) в тъканите на „висшите“ зеленчуци, които служат като източник на храна за множество видове животни и микроорганизми.

Този полизахарид е съставен от своя страна от два макромолекулярни комплекса, известни като амилоза (неразтворима) и амилопектин (разтворим). Амилозните части са изградени от линейни вериги от глюкозни остатъци, свързани с α-1,4 връзки и се разграждат от α-амилази.

Амилопектинът е високомолекулно съединение, той е съставен от разклонени вериги от глюкозни остатъци, съединени с α-1,4 връзки, чиито клонове се поддържат от α-1,6 връзки.

класификация

Ензимите на амилазата се класифицират според мястото, където са способни да разрушат гликозидните връзки като ендоамилази или екзоамилази. Бившите хидролизни връзки във вътрешни участъци на въглехидрати, докато вторите могат да катализират само хидролизата на остатъците в краищата на полизахаридите.

Освен това традиционната класификация е свързана със стереохимията на техните реакционни продукти, така че тези протеини с ензимна активност също са класифицирани като α-амилази, β-амилази или γ-амилази.

-А-амилазите (α-1,4-глюкан 4-глюканови хидролази) са ендоамилази, които действат върху вътрешни връзки на субстрати с линейна конформация и чиито продукти имат α конфигурация и са смеси от олигозахариди.

-Р-амилазите (α-1,4-глюкан малтохидролази) са растителни екзоамилази, които действат върху връзките в нередуциращите краища на полизахариди като нишесте и чиито хидролитични продукти са остатъци от β-малтоза.

-Накрая, γ-амилазите са трети клас амилази, наречени също глюкоамилази (α-1,4-глюкан глюкохидролази), които, подобно на β-амилазите, са екзоамилази, способни да премахват прости глюкозни единици от нередуциращи краища полизахариди и обърнете тяхната конфигурация.

Последният клас ензими може да хидролизира както α-1,4, така и α, 1-6 връзки, превръщайки субстрати като нишесте в D-глюкоза. При животни те се намират главно в чернодробната тъкан.

Текущо класиране

С появата на нови техники за биохимичен анализ както на ензимите, така и на техните субстрати и продукти, някои автори са определили, че има поне шест класа амилазни ензими:

1-ендоамилази, които хидролизират α-1,4 глюкозидни връзки и които могат да "заобикалят" (байпас) α-1,6 връзки. Примери за тази група са α-амилази.

2-екзоамилази, способни да хидролизират α-1,4, основните продукти на които са остатъци от малтоза и α-1,6 връзките не могат да бъдат "пропуснати". Пример за групата са β-амилази.

3-екзоамилази, способни да хидролизират а-1,4 и α-1,6 връзки, такива като амилоглюкозидази (глюкоамилази) и други екзоамилази.

4-амилази, които само хидролизират α-1,6 глюкозидни връзки. В тази група са "разграждащи" ензими и други, известни като пулакулази.

5-амилази като α-глюкозидази, които за предпочитане хидролизират α-1,4 връзки на къси олигозахариди, получени при действието на други ензими върху субстрати като амилоза или амилопектин.

6-ензими, които хидролизират нишестето до нередуциращи циклични полимери на D-глюкозидни остатъци, известни като циклодекстрини, като някои бактериални амилази.

Характеристика

Много от тях са функциите, които са възложени на ензимите с активност на амилазата, не само от естествена или физиологична гледна точка, но и от търговска и индустриална гледна точка, пряко свързани с човека.

При животни

Амилазите при животни присъстват по същество в слюнката, черния дроб и панкреаса, където те медиират разграждането на различните полизахариди, консумирани в диетата (от животински произход (гликогени) или растителни (нишестета)).

А-амилазата, присъстваща в слюнката, се използва като индикатор за физиологичното състояние на слюнчените жлези, тъй като представлява повече от 40% от производството на протеин на тези жлези.

В оралното отделение този ензим е отговорен за "предварително храносмилането" на нишестето, произвеждайки остатъци от малтоза, малтотриоза и декстрин.

В растенията

В растенията нишестето е резервен полизахарид и неговата хидролиза, медиирана от ензими амилаза, има много важни функции. Сред тях можем да откроим:

• Покълване на семена от зърнени култури чрез усвояване на алевроновия слой.
• Разграждането на резервните вещества за придобиване на енергия под формата на АТФ.

В микроорганизмите

Много микроорганизми използват амилази за получаване на въглерод и енергия от различни източници на полизахариди. В промишлеността тези микроорганизми се използват за мащабното производство на тези ензими, които служат за задоволяване на различни търговски нужди на човека.

Промишлени приложения

В индустрията амилазите се използват за различни цели, включително за производство на малтоза, високо фруктозни сиропи, олигозахаридни смеси, декстрини и др.

Те се използват и за директна алкохолна ферментация на нишесте до етанол в пивоварната промишленост и за използване на отпадъчни води, получени по време на преработката на растителни храни като хранителен източник за растежа на микроорганизмите, например.

Препратки

1. Айер, PV (2005). Амилази и техните приложения. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Основи на физиологията на растенията (2-ро изд.). Мадрид: McGraw-Hill Interamericana на Испания.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Състав и функции на слюнката: изчерпателен преглед. Списанието за съвременна дентална практика, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Бактериална амилаза: преглед. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амилаза - нейното клинично значение: преглед на литературата. Медицина, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Гъбична амилаза - преглед. Международно списание за микробиологични изследвания, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Биология (5-то издание). Филаделфия, Пенсилвания: Издателство на колежа Saunders.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Растителни и животински амилази. Ан. Chem., 1, 115-189.