АПОЕНЗИМ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Един апоензим е протеин част на ензим, поради което е известно също като апопротеин. Апоензимът е неактивен, тоест той не може да изпълнява функцията си да провежда определена биохимична реакция и е непълен, докато се свърже с други молекули, известни като кофактори.

Протеиновата част (апоензим) заедно с кофактор образуват пълен ензим (холоензим). Ензимите са протеини, които могат да увеличат скоростта на биохимичните процеси. Някои ензими се нуждаят от своите кофактори за извършване на катализа, докато други не.

Основните функции

Те са протеинови структури

Апоензимите съответстват на протеиновата част на ензима, които са молекули, чиято функция е да действат като катализатори за определени химични реакции в организма.

Те са част от конюгираните ензими

Ензимите, които не изискват кофактори, са известни като прости, като пепсин, трипсин и уреаза. Вместо това ензимите, които изискват конкретен кофактор, са известни като конюгирани ензими. Те са съставени от два основни компонента: кофакторът, който е небелтъчната структура; и апоензима, протеиновата структура.

Кофакторът може да бъде органично съединение (например витамин) или неорганично съединение (например метален йон). Органичният кофактор може да бъде коензим или протезна група. Коензимът е кофактор, който е слабо свързан с ензима и следователно може лесно да се освободи от активното място на ензима.

Те признават най-различни кофактори

Има много кофактори, които се свързват с апоензими за производството на холоензими. Най-често срещаните коензими са NAD +, FAD, коензим А, витамин В и витамин С. Най-често срещаните метални йони, които се свързват с апоензими, са желязо, мед, калций, цинк и магнезий.

Кофакторите се свързват плътно или ронливо с апоензима, за да превърнат апоензима в холоензим. След като кофакторът бъде отстранен от холоензима, той се превръща обратно в апоензим, който е неактивен и непълен.

Апоензимни функции

Създайте холоензими

Основната функция на апоензимите е да пораждат холоензими: апоензимите се свързват с кофактор и от тази връзка се генерира холоензим.

Олово до каталитично действие

Катализата се отнася до процеса, чрез който могат да се ускорят някои химични реакции. Благодарение на апоензимите, холоензимите са завършени и са в състояние да активират каталитичното си действие.

Примери

Карбонова анхидраза

Въглеродната анхидраза е решаващ ензим в животинските клетки, растителните клетки и в околната среда за стабилизиране на концентрациите на въглероден диоксид.

Без този ензим превръщането на въглеродния диоксид в бикарбонат - и обратно - би било изключително бавно, което прави почти невъзможно осъществяването на жизненоважни процеси, като фотосинтеза в растенията и издишването по време на дишането.

хемоглобин

Хемоглобинът е глобуларен протеин, присъстващ в червените кръвни клетки на гръбначните животни и в плазмата на много безгръбначни, чиято функция е да транспортира кислород и въглероден диоксид.

Свързването на кислорода и въглеродния диоксид с ензима става на място, наречено хема група, която е отговорна за придаването на кръв на гръбначните животни червения му цвят.

Глобуларен хемоглобин

Цитохром оксидаза

Цитохром оксидазата е ензим, който присъства в повечето клетки. Съдържа желязо и порфирин.

Този окисляващ ензим е много важен за процесите на производство на енергия. Той се намира в митохондриалната мембрана, където катализира прехвърлянето на електрони от цитохром към кислород, което в крайна сметка води до образуването на вода и АТФ (енергийна молекула).

Алкохол дехидрогеназа

Алкохол дехидрогеназата е ензим, който се намира главно в черния дроб и стомаха. Този апоензим катализира първата стъпка в метаболизма на алкохола; тоест окисляването на етанол и други алкохоли. По този начин ги превръща в ацеталдехид.

Името му показва механизма на действие в този процес: префиксът „des“ означава „не“, а „hydro“ се отнася до водороден атом. Така функцията на алкохолната дехидрогеназа е да премахва водороден атом от алкохола.

Пируват киназа

Пируват киназата е апоензимът, който катализира последния етап в клетъчния процес на разграждане на глюкозата (гликолиза).

Нейната функция е да ускорява прехвърлянето на фосфатна група от фосфоенолпируват към аденозин дифосфат, като се получава една молекула пируват и една от АТФ.

Пируват киназата има 4 различни форми (изоензими) в различните тъкани на животни, всяка от които притежава специфични кинетични свойства, необходими, за да съответстват на метаболитните нужди на тези тъкани.

Пируват карбоксилаза

Пируват карбоксилаза е ензимът, който катализира карбоксилирането; тоест прехвърлянето на карбоксилна група към пируватна молекула за образуване на оксалоацетат.

Той катализира конкретно в различни тъкани, например: в черния дроб и бъбреците ускорява първоначалните реакции за синтеза на глюкоза, докато в мастната тъкан и мозъка насърчава синтеза на липиди от пируват.

Той участва и в други реакции, които са част от биосинтезата на въглехидратите.

Ацетил коензим А карбоксилаза

Ацетил-КоА карбоксилазата е важен ензим в метаболизма на мастните киселини. Това е протеин, намиращ се както в животни, така и в растения, представящ няколко субединици, които катализират различни реакции.

Основната му функция е да прехвърля карбоксилна група към ацетил-КоА, за да я превърне в малонил коензим А (малонил-КоА).

Той има 2 изоформи, наречени ACC1 и ACC2, които се различават по своята функция и по разпространението си в тъканите на бозайниците.

Моноамин оксидаза

Моноамин оксидазата е ензим, който присъства в нервните тъкани, където изпълнява важни функции за инактивирането на определени невротрансмитери, като серотонин, мелатонин и епинефрин.

Участва в реакции на биохимично разграждане на различни моноамини в мозъка. В тези окислителни реакции ензимът използва кислород, за да отстрани амино група от молекула и да произведе алдехид (или кетон) и съответния амоняк.

Лактатна дехидрогеназа

Лактат дехидрогеназата е ензим, който се намира в клетките на животни, растения и прокариоти. Нейната функция е да насърчава превръщането на лактат в пировинова киселина и обратно.

Този ензим е важен за клетъчното дишане, по време на което глюкозата, от храната, се разгражда, за да се получи полезна енергия за клетките.

Въпреки че лактатдехидрогеназата е в изобилие в тъканите, нивата на този ензим са ниско в кръвта. Въпреки това, когато има нараняване или заболяване, много молекули се отделят в кръвта. По този начин лактатдехидрогеназата е показател за определени наранявания и заболявания, като сърдечни пристъпи, анемия, рак, ХИВ и други.

каталаза

Каталазата се намира във всички организми, които живеят в присъствието на кислород. Това е ензим, който ускорява реакцията, чрез която водородният пероксид се разгражда до вода и кислород. По този начин предотвратява натрупването на токсични съединения.

По този начин той помага да се защитят органите и тъканите от увреждане, причинено от пероксид, съединение, което непрекъснато се получава при множество метаболитни реакции. При бозайниците се среща предимно в черния дроб.

Препратки

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Предварително проучване на серумната лактатна дехидрогеназа (LDH) -прогностичен биомаркер в гърдата на карцином. Списание за клинични и диагностични изследвания, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Структура на биотиниловия домен на ацетил-коензим А карбоксилаза, определен чрез фаза на MAD. Структура, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Биохимия (8-мо изд.). WH Freeman и компания.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Асоциацията на нивото на серумната лактатна дехидрогеназа с избрани опортюнистични инфекции и прогресия на ХИВ. Международно списание за инфекциозни заболявания, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Функция на въглеродна анхидраза в кръвта. Природа, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Структури и механизъм на семейството на моноаминооксидазите. Биомолекулярни концепции, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Човешка пируваткиназа М2: Многофункционален протеин. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Структура, механизъм и регулиране на пируват карбоксилаза. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Изоензими на пируват киназа. Биохимични обществени транзакции, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Биология (7-мо изд.) Учебно обучение.
11. Supuran, CT (2016). Структура и функция на въглеродните анхидрази. Биохимично списание, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Моноаминооксидази: сигурност и несигурност. Текуща лекарствена химия, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи на биохимията: живот на молекулярно ниво (5-то изд.). Уайли.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Висш лактат е индикатор за метастатичен риск от тумори Пилотно MRS изследване с използване на хиперполяризиран13С-пируват. Академична радиология, 21 (2), 223–231.