ЕНЗИМ: КАК РАБОТИ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Един ензим, биологичен катализатор или биокатализатор е молекула, обикновено протеин произход, който има способността да се ускори химическите реакции, които се появяват в живи същества. Каталитичните протеинови молекули са ензими, а тези от РНК характер са рибозими.

При липса на ензими огромният брой реакции, които протичат в клетката и позволяват живот, не биха могли да настъпят. Те са отговорни за ускоряването на процеса с порядъци близо до 10 ⁶ - а в някои случаи и много по-високи.

Схематична схема на ключ-заключващ възел на ензимно-субстратен комплекс. Източник: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Автор на Джери Кримсън Ман, модифициран от TimVickers, векторизиран от Fvasconcellosderivative work: Retama (беседа) производна работа: Bekerr

катализа

Катализаторът е молекула, способна да променя скоростта на химическа реакция, без да се консумира в споменатата реакция.

Химичните реакции включват енергия: първоначалните молекули, участващи в реакцията или реагентите, започват с една степен на енергия. Допълнително количество енергия се абсорбира, за да се стигне до "преходното състояние". Впоследствие енергията се освобождава с продуктите.

Разликата в енергията между реагентите и продуктите се изразява като ∆G. Ако енергийните нива на продуктите са по-високи от реагентите, реакцията е ендергонична и не е спонтанна. За разлика от това, ако енергията на продуктите е по-ниска, реакцията е ергонична и спонтанна.

Въпреки това, само защото реакцията е спонтанна, не означава, че тя ще се прояви с забележима скорост. Скоростта на реакцията зависи от ∆G * (звездичката се отнася до енергията на активиране).

Читателят трябва да има предвид тези понятия, за да разбере как работят ензимите.

Ензимите

Какво е ензим?

Ензимите са биологични молекули с невероятна сложност, съставени предимно от протеини. Протеините от своя страна са дълги вериги от аминокиселини.

Една от най-изявените характеристики на ензимите е тяхната специфичност върху целевата молекула - тази молекула се нарича субстрат.

Характеристики на ензимите

Ензимите съществуват в различни форми. Някои са съставени изцяло от протеини, докато други имат области с небелтъчна природа, наречени кофактори (метали, йони, органични молекули и др.).

По този начин апоензимът е ензим без неговия кофактор, а комбинацията от апоензим и негов кофактор се нарича холоензим.

Те са молекули със значително голям размер. Обаче само малко място на ензима е пряко включено в реакцията със субстрата и този участък е активният сайт.

Когато реакцията започне, ензимът захваща субстрата си, като ключ захваща ключалката си (този модел е опростяване на действителния биологичен процес, но служи за илюстриране на процеса).

Всички химически реакции, които протичат в нашето тяло, се катализират от ензими. Всъщност, ако тези молекули не съществуват, ще трябва да чакаме стотици или хиляди години, за да завършат реакциите. Следователно регулирането на ензимната активност трябва да се контролира по много специфичен начин.

Номенклатура и класификация на ензимите

Когато видим молекула, чието име завършва в -асе, можем да сме сигурни, че това е ензим (въпреки че има изключения от това правило, като трипсин). Това е конвенцията за именуване на ензимите.

Има шест основни типа ензими: оксидоредуктази, трансферази, хидролази, лиази, изомерази и лигази; отговарящ за: редокс реакции, трансфер на атом, хидролиза, добавяне на двойни връзки, изомеризация и обединяване на молекули, съответно.

Как действат ензимите?

В раздела за катализацията споменахме, че скоростта на реакцията зависи от стойността на ∆G *. Колкото по-висока е тази стойност, толкова по-бавна е реакцията. Ензимът е отговорен за намаляването на този параметър - като по този начин увеличава скоростта на реакцията.

Разликата между продуктите и реагентите остава идентична (ензимът не влияе върху нея), както и тяхното разпределение. Ензимът улеснява формирането на преходното състояние.

Ензимни инхибитори

В контекста на изследването на ензимите, инхибиторите са вещества, които успяват да намалят активността на катализатора. Те се класифицират в два вида: конкурентни и неконкурентни инхибитори. Тези от първия тип се конкурират със субстрата, а другите не.

Като цяло процесът на инхибиране е обратим, въпреки че някои инхибитори могат да останат свързани с ензима почти постоянно.

Примери

Има огромно количество ензими в нашите клетки - и в клетките на всички живи същества. Най-известните обаче са тези, които участват в метаболитни пътища като гликолиза, цикъла на Кребс и електроннотранспортната верига.

Сукцинатна дехидрогеназа е ензим от типа оксидоредуктаза, който катализира окисляването на сукцинат. В този случай реакцията включва загуба на два водородни атома.

Разлика между биологични катализатори (ензими) и химични катализатори

Има химически катализатори, които подобно на биологичните увеличават скоростта на реакциите. Има обаче забележими разлики между двата типа молекули.

Ензим-катализирани реакции се случват по-бързо

Първо, ензимите са в състояние да увеличат скоростта на реакциите с порядък близо до 10 ⁶ до 10 ¹². Химическите катализатори също увеличават скоростта, но само с няколко порядъка.

Повечето ензими работят при физиологични условия

Тъй като биологичните реакции се провеждат вътре в живите същества, техните оптимални условия обграждат физиологичните стойности на температура и pH. Химиците от своя страна се нуждаят от драстични условия на температура, налягане и киселинност.

специфичност

Ензимите са много специфични в реакциите, които катализират. В повечето случаи те работят само с един или няколко субстрата. Спецификата важи и за вида продукти, които произвеждат. Обхватът на субстрати за химически катализатори е много по-широк.

Силите, които определят спецификата на взаимодействието между ензима и неговия субстрат, са същите, които диктуват конформацията на самия протеин (взаимодействия на Van der Waals, електростатична, водородна връзка и хидрофобна).

Ензимното регулиране е прецизно

И накрая, ензимите имат по-голям регулаторен капацитет и тяхната активност варира в зависимост от концентрацията на различни вещества в клетката.

Регулаторните механизми включват алостеричен контрол, ковалентна модификация на ензимите и изменение на количеството на ензима, който се синтезира.

Препратки

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Биохимия. Обърнах се.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Биохимия. Шесто издание. Thomson. Брукс / Коул.
3. Devlin, TM (2011). Учебник по биохимия. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Биохимия: текст и атлас. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Упражнение биохимия. Човешка кинетика.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Биохимия. Основи за медицината и науките за живота. Обърнах се.
7. Poortmans, JR (2004). Принципи на биохимия на упражненията. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Биохимия. Panamerican Medical Ed.