ПЕРОКСИДАЗИ: СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ВИДОВЕ - БИОЛОГИЯ - 2025

На пероксидази предимно хемопротеини с ензимна активност, катализиращи окисляването на различни органични и неорганични основи използват за тази водороден прекис или други несвързани вещества.

В най-широкия си смисъл терминът "пероксидаза" включва ензими като NAD- и NADP-пероксидази, пероксидази на мастни киселини, цитохром-пероксидази, глутатион-пероксидази и много други неспецифични ензими.

Диаграма на протеина пероксидаза, зависима от хема (Източник: Jawahar Swaminathan и MSD персонал в Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)

Обаче по-често се използва за неспецифични ензими от различни източници, които имат оксидоредуктазна активност и използват водороден пероксид и други субстрати, за да катализират реакциите на редукция на окисляването.

Хемовите пероксидази са изключително често срещани в природата. Те се намират в животни, висши растения, дрожди, гъбички и бактерии.

При бозайниците те се произвеждат от бели кръвни клетки, матката, далака и черния дроб, слюнчените жлези, стомашните стени, белите дробове, щитовидната жлеза и други тъкани.

При растенията най-богатите на пероксидази растителни видове са хрянът и смокинята. Пречистената от хрян пероксидаза е подробно проучена и използвана за различни цели в експерименталната биология и биохимия.

В еукариотичните клетки тези важни ензими обикновено се намират в специализирани органели, известни като "пероксизоми", които са заобиколени от една мембрана и участват в многобройни клетъчни метаболитни процеси.

структура

Въпреки малката хомология, която съществува между различните класове пероксидази, беше определено, че тяхната вторична структура и начинът на нейното организиране е доста запазен между различните видове.

Има някои изключения, но повечето пероксидази са гликопротеини и се смята, че въглехидратите допринасят за тяхната устойчивост на високи температури.

Тези протеини имат молекулно тегло в граници от 35 до 150 kDa, което е еквивалентно на приблизително 250 и 730 аминокиселинни остатъци.

С изключение на миелопероксидазата, всички молекули от този тип съдържат в структурата си хемова група, която в състояние на покой има железен атом в състояние на окисление Fe + 3. Растенията притежават протезна група, известна като феропорфирин XI.

Пероксидазите имат два структурни домена, които "обвиват" хем групата и всеки от тези домейни е продукт на експресията на ген, който претърпя дублиране. Тези структури са съставени от повече от 10 алфа спирали, свързани с полипептидни бримки и завои.

Правилното сгъване на молекулата изглежда зависи от наличието на запазени остатъци от глицин и пролин, както и от остатък на аспарагинова киселина и остатък от аргинин, които образуват солен мост между тях, който свързва и двата структурни домена.

Характеристика

Основната функция на пероксидазните ензими е отстраняването на водороден пероксид от клетъчната среда, което може да се произвежда по различни механизми и което може да представлява сериозни заплахи за вътреклетъчната стабилност.

Въпреки това, в този процес на отстраняване на този реактивен вид кислород (при който кислородът има междинно окислително състояние), пероксидазите използват окислителната способност на това вещество, за да изпълнят други важни функции за метаболизма.

В растенията тези протеини са важна част от процесите на лигнификация и защитни механизми в тъкани, заразени с патогени или които са претърпели физическо увреждане.

В научен контекст се появиха нови приложения за пероксидази, които включват пречистване на фенолни съединения, съдържащи отпадни води, синтез на ароматни съединения и отстраняване на пероксид от храна или отпадъчни материали.

В аналитичен и диагностичен план пероксидазата от хрян е може би най-широко използваният ензим за получаване на конюгирани антитела, които се използват за имунологични абсорбционни тестове като ELISA (Ензимно свързан имуносорбентен анализ), а също и за определяне на различни видове съединения.

Механизъм на действие

Каталитичният процес на пероксидази се осъществява чрез последователни етапи, които започват с взаимодействието между активния сайт на ензима и водородния пероксид, който окислява железния атом в групата на хема и генерира нестабилно междинно съединение, известно като съединение I (ИСП).

След това окисленият протеин (CoI) има хема група с железен атом, който премина от окислително състояние III в състояние IV и за този процес водородният пероксид беше редуциран до вода.

Съединение I е в състояние да окисли субстрат, даряващ електрон, образувайки субстратен радикал и да се превърне в нов химичен вид, известен като Съединение II (CoII), който впоследствие се редуцира от втора молекула на субстрата, регенерирайки желязо в състояние III и произвежда друг радикал.

Видове

-Записване на тялото

Пероксидазите са групирани в три класа в зависимост от организма, в който се намират:

- Клас I: вътреклетъчни прокариотни пероксидази.

- Клас II: извънклетъчни гъбични пероксидази.

- Клас III: секретирани растителни пероксидази.

Противно на протеините от клас I, тези от класове II и III имат дисулфидни мостове, изградени между цистеиновите остатъци в техните структури, което им придава значително по-голяма твърдост.

Протеините от клас II и III също се различават от клас I по това, че обикновено имат гликозилации на повърхността си.

-Записване на активния сайт

Механично казано, пероксидазите също могат да бъдат категоризирани според естеството на атомите, намиращи се в техния каталитичен център. По този начин са описани хемопероксидази (най-често срещаните), ванадий-халопероксидази и други.

Hemoperoxidases

Както вече споменахме, тези пероксидази имат протетична група в техния каталитичен център, известна като хема група. Железният атом на това място се координира от четири връзки с азотните атоми.

Ванадий Haloperoxidases

Вместо хема група, ванадий-халопероксидази притежават ванадат като протезна група. Тези ензими са изолирани от морски организми и някои сухоземни гъби.

Ванадийът в тази група се координира от три не-протеинови кислорода, азот от хистидинов остатък и азот от азидна връзка.

Други пероксидази

Много бактериални халопероксидази, които имат протетични групи, различни от хема или ванадий, са категоризирани в тази група. В тази група са и глутатионовите пероксидази, които съдържат селено-цистеинова протезна група и някои ензими, способни да окисляват лигнин.

Препратки

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Съществена клетъчна биология. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Банчи, Л. (1997). Структурни свойства на пероксидази. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Селективни окисления, катализирани от пероксидази. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, и Stillman, JS (1976). Относно функцията и механизма на действие на пероксидазите. Рецензии за координационна химия, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Потенциални приложения на пероксидази. Хранителна химия, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Биохимия. Бърлингтън, Масачузетс: Нийл Патерсън Издатели.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Молекулярна и клетъчна биология. (KE Cullen, Ed.). Електронни книги McGraw-Hill.