SELECTINS: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ВИДОВЕ И ФУНКЦИЯ - БИОЛОГИЯ - 2025

На селектини са семейство от гликопротеини, състоящи се от полипептидни вериги, които разпознават специфични структури на захари (въглехидрати), разположен върху повърхността на други клетки и се свързват с тях. Поради тази причина те се наричат ​​също адхезионни молекули.

Тези рецептори за адхезия са известни със запазената си структура. Те имат три домена и три различни гликопротеини. Те могат да бъдат експресирани като повърхностни молекули, освен че се съхраняват или функционират като разтворими молекули.

Молекулна структура на P-селектин. Взето и редактирано от: Neveu, Curtis.

За разлика от другите адхезионни молекули, селектините действат само при взаимодействие на бели кръвни клетки със съдовия ендотел.

характеристики

Селектините са всички протеини, които съдържат олигозахариди във веригата, свързани чрез ковалентни връзки с странични вериги на аминокиселини (гликопротеини). Те са трансмембранни молекули, което означава, че те пресичат липидния двуслой на клетката, или в един етап (един етап), или в няколко стъпки (многостъпален).

Те споделят характеристики, много подобни на CLEC протеините или лектините от тип C. Тъй като, като лектини от тип С, селектините изискват калциеви йони за свързване.

Произходът на думата "селектин" се отнася до факта, че тези протеини селективно се експресират в клетки на съдовата система, а също така съдържат лектинов домен.

Някои автори включват селектини (гликопротеини) в лектините, защото те са молекули, които се свързват със захарите. Други автори обаче ги разграничават под понятието, че лектините разпознават само въглехидратите и се свързват с тях, докато селектините не само разпознават и свързват захарите, но и са съставени от въглехидрати.

Регулацията на селектините става на ниво транскрипция, чрез протеолитична обработка, чрез клетъчна класификация и чрез регулирани експресии на гликозил-трансферази.

Селектините имат кратък вътреклетъчен домейн. Те обаче имат три извънклетъчни домена, домен, подобен на епидермален растежен фактор, домен, подобен на лектин С и консенсус, повтарящи се единици, подобни на регулаторните протеини на комплемента.

Видове

Семейството селектин се състои от три различни вида гликопротеини. Всяко от тях се идентифицира с буква, която обозначава мястото, където са били идентифицирани за първи път. Ще видим всеки от тях по-долу.

L-селектин

Известен е също като SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL или TQ1. Той се намира в левкоцитите, оттук и "L" за L-селектин. Той е компонент на клетъчната повърхност. Трите домена са: хомолог на лектин, епидермален растежен фактор и две единици повторение на консенсус.

Той има няколко лиганди, тоест като цяло малки молекули, които образуват комплекси с биомолекула, в случая протеин. Известните лиганди за L-селектина са, както следва.

GLYCAM1

Известен като молекула на адхезия-зависима от гликозилация, той е протеогликан лиганд, който се експресира при посткапилярни венозни възпаления и позволява на лимфоцитите да излязат от кръвния поток в лимфоидните тъкани.

CD34

Това е фосфогликопротеин, открит в различни групи бозайници, като човек, плъхове и мишки, между другото. За първи път е описан в хематопоетични стволови клетки. Те се намират в голямо разнообразие от клетки, но са почти изключително свързани с хематопоетичните клетки.

MAdCAM-1

Известен като Адрезин или молекула на клетъчната адхезия по посока на съдовата лигавица (на английски език, лигавична съдова адренална клетка на адхезионна молекула 1). Това е извънклетъчен протеин на ендотела, който е отговорен за определянето в коя тъкан ще влязат лимфоцитите, в допълнение към носенето на захари, така че те да бъдат разпознати от L-селектина.

PSGL-1

Известен сред другите синоними като SELPLG или CD162, това е гликопротеин, намиращ се в ендотелните клетки и левкоцитите. Може да се свърже с другите два типа селектини. Оказва се обаче, че има по-добър афинитет към P-селектина.

P-селектин

P-селектинът е известен с други имена като SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP или LECAM3. Намира се на повърхността на ендотелните клетки, които подреждат вътрешните граници на кръвоносните съдове и тромбоцитите.

Р-селектинът първо е идентифициран в тромбоцитите. Ето защо името на протеина носи началното "P".

Структурата на P-селектина се състои от домен, много подобен на лектина от тип С в N-края, EGF-подобен домейн; тоест, запазен протеинов домен от около 30 до 40 аминокиселинни остатъци, с двуверижен β лист, последван от примка към къс С-краен двуверижен β лист.

Той има трети домейн, подобен на свързващи комплемента протеини, наречен CUB домейн, който се характеризира с това, че еволюционно запазен протеинов домен и представя около 110 аминокиселинни остатъци.

Лигандът с най-висок афинитет към P-селектин е PSGL-1, както беше описано по-рано в лигандите за L-селектин. От друга страна, този протеин може да образува комплекси и с други молекули като сулфатния полизахарид, наречен фукоидан и хепаран сулфат.

Е-селектин

Този селектинов протеин е известен и със следните имена: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 и други. Експресира се изключително в ендотелни клетки, които се активират от малки протеини, които не са в състояние да преминат липидния двуслоен на клетката, наречен цитокини.

Структурата на този протеин се състои от 3 домена (като останалите селектини): EGF-подобен домейн, 6 единици SCR модули за повторен контрол на протеини (наричани също суши домейни) и трансмембранен домейн.

Представяне на молекулната структура на протеина Е-селектин, чийто домейн е EGF. Взето и редактирано от: Jawahar Swaminathan и MSD служители на Европейския институт по биоинформатика.

Лигандите, които образуват комплекси с Е-селективите, са доста разнообразни, но тези, които се открояват, са следните.

Сиалил-Луис А

Нарича се още SLe A или CA19-9. Това е тетразахарид, открит в серуми от пациенти с рак. Известно е, че участва в процеса на разпознаване на клетъчни клетки. Конститутивно се експресира в гранулоцити, моноцити и Т-лимфоцити.

Сиалил-Люис X

Освен това е тетразахарид като Sialyl-Lewis A и има подобни функции. Експресира се върху гранулоцити и моноцити и контролира нежеланото изтичане на тези клетки по време на възпаление.

PSGL-1

Въпреки че е очевидно по-ефективен при P-селектин, някои автори смятат, че получената форма на човешкия неутрофил също е доста ефикасна при Е-селектин. Всъщност те считат, че като цяло този лиганд е от съществено значение за трите типа селектини.

функция

Основната функция на селектините е да бъдат част от образуването на бели кръвни клетки (лимфоцити). Те също участват в имунния отговор, при хронични и остри възпаления в различни органи на тялото като бъбреците, сърцето и кожата. Те дори действат при възпалителните процеси на ракови метастази.

Препратки

1. Селектин. Възстановено от: en.wikipedia.org.
2. L-селектин. Възстановено от: en.wikipedia.org.
3. CA 19-9. Възстановено от: en.wikipedia.org.
4. Е-селектин. Възстановено от: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). PSGL-1, получен от човешки неутрофили, е високоефективен лиганд за Е-селектин, експресиран с ендотел, в процес. Американски журнал по физиология. Клетъчна физиология.
6. К. закон (2001). Функции на селектини. Резултати и проблеми в диференцирането на клетките.
7. Селектини. Възстановени от: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez & CJ Montoya. Молекули на адхезия. Възстановено от: encolombia.com.
9. AC Sanguineti & JM Rodríguez-Tafur (1999). Адхезия и кожни молекули. Перуанска дерматология.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Селектините: съдови адхезионни молекули. Списание FASEB