АЛФА АМИЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На амилазата алфа (α-амилаза) е амилолитичен ензим група амилази ендо която е отговорна за хидролизата на а-1,4 връзки между глюкозни остатъци, които включват различни видове въглехидрати в природата.

Систематично известен като систематично известен като α-1,4-глюкан 4-глюканохидроли има широко разпространение, тъй като се намира в животни, растения и микроорганизми. При хора, например, амилазите, присъстващи в слюнката, и тези, секретирани от панкреаса, са от типа α-амилази.

Структура на С-крайния домейн на животинския ензим алфа-амилаза (Източник: Jawahar Swaminathan и MSD персонал в Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)

Kuhn през 1925 г. е първият, който въвежда термина "α-амилаза" въз основа на факта, че продуктите на хидролизата, които катализират тези ензими, имат α конфигурация. По-късно, през 1968 г. беше определено, че те действат за предпочитане върху субстрати с линейна и неразклонена структурна конфигурация.

Подобно на други амилолитични ензими, α-амилазата е отговорна за хидролизата на нишестето и други свързани молекули като гликоген, като произвежда по-малки полимери, съставени от повтарящи се глюкозни единици.

В допълнение към физиологичните функции, които този ензим има при животни, растения и микроорганизмите, които го експресират, α-амилазата, заедно с останалите съществуващи класове амилази, представляват 25% от ензимите, използвани за промишлени и биотехнологични цели в света. настоящ пазар.

Много видове гъби и бактерии са основният източник за получаване на α-амилази, които се използват най-често в промишлеността и научните експерименти. Това се дължи главно на неговата универсалност, лесното му получаване, простотата на работа и ниските разходи, свързани с производството му.

характеристики

А-амилазите, открити в природата, могат да имат много различни оптимални граници на pH за тяхната функция; например, оптималният за амилази на животни и растения е между 5,5 и 8,0 pH единици, но някои бактерии и гъби имат повече алкални и повече киселинни ензими.

Ензимите, присъстващи в слюнката и панкреаса на бозайниците, работят най-добре при рН, близки до 7 (неутрални) в допълнение, те се нуждаят от хлоридни йони, за да достигнат максималната си ензимна активност и са способни да се свързват с двувалентни калциеви йони.

И двата животински ензима, слюнчени и панкреатични, се произвеждат в организмите по независими механизми, които включват специфични клетки и жлези и които вероятно не са свързани с ензимите, присъстващи в кръвообращението и други телесни кухини.

Както оптималното рН, така и температурата за функционирането на тези ензими до голяма степен зависи от физиологията на разглеждания организъм, тъй като има екстремофилни микроорганизми, които растат в много специфични условия по отношение на тези и много други параметри.

И накрая, от гледна точка на регулирането на тяхната активност, характеристика, споделена между ензимите от групата на α-амилазите, е, че те, подобно на други амилази, могат да бъдат инхибирани от йони на тежки метали като живак, мед и др. сребро и олово.

структура

Α-амилазата е многодомен ензим, който при животни и растения има приблизително молекулно тегло 50 kDa и различни автори са съгласни, че ензимите, принадлежащи към това семейство гликохидролази, са ензими с повече от десет структурни домена.

Централният или каталитичният домейн е силно запазен и е известен като домейн А, който се състои от симетрична сгъвка от 8 β-сгънати листа, подредени във „бъчва” форма, които са заобиколени от 8 алфа спирали, така че може да бъде и намира се в литературата като (β / α) 8 или варел тип „TIM“.

Важно е да се отбележи, че в С-крайния край на β-листата на домен А са запазени аминокиселинни остатъци, които участват в катализа и свързване на субстрата и че този домен е разположен в N-крайния регион на протеина, Друг от най-изследваните домейни на тези ензими е така нареченият В домейн, който се откроява между β сгънатия лист и алфа спиралата номер 3 на домейн А. Това играе основна роля за свързването на субстрата и двувалентния калций.

Описани са допълнителни домени за ензимите на а-амилазата, като домейни C, D, F, G, H и I, които са разположени пред или зад домен А и чиито функции не са точно известни и зависят от организма, който изучава се.

α-амилази на микроорганизми

Молекулното тегло на α-амилазите зависи, както и други биохимични и структурни характеристики, от организма, който се изследва. По този начин, α-амилазите на много гъби и бактерии имат тегло до 10 kDa и до 210 kDa.

Високото молекулно тегло на някои от тези микробни ензими често е свързано с наличието на гликозилации, въпреки че гликозилирането на протеини в бактериите е доста рядко.

Характеристика

При животните α-амилазите са отговорни за първите стъпки в метаболизма на нишестето и гликогена, тъй като те са отговорни за хидролизата им на по-малки фрагменти. Органите на стомашно-чревната система, отговорни за производството му при бозайници, са панкреасът и слюнчените жлези.

В допълнение към очевидната си метаболитна функция, производството на α-амилази, произведени от слюнчените жлези на много бозайници, активирани от действието на норепинефрин, се счита от много автори за важен „психобиологичен“ маркер на стреса в централната нервна система.

Той има и вторични функции в здравето на устната кухина, тъй като неговата дейност действа в елиминирането на оралните бактерии и предотвратяването на тяхното прилепване към оралните повърхности.

Основна функция в растенията

При растенията α-амилазите играят съществена роля при покълването на семената, тъй като те са ензимите, които хидролизират нишестето, присъстващо в ендосперма, който подхранва ембриона вътре, процес, по същество контролиран от гиберелин, фитохормон.

Промишлени приложения

Ензимите, принадлежащи към семейството на а-амилазата, имат множество приложения в много различни контексти: индустриален, научен и биотехнологичен и др.

В големите индустрии за преработка на нишесте, α-амилазите се използват популярно за производството на глюкоза и фруктоза, както и за производството на хляб с подобрени текстури и по-голяма жизнеспособност.

В биотехнологичната област съществува голям интерес по отношение на подобряването на използваните в търговската мрежа ензими, за да се подобри тяхната стабилност и ефективност при различни условия.

Препратки

1. Айер, PV (2005). Амилази и техните приложения. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Бернфелд, П. (1960). Амилази, a и B. в ензимите на въглехидратния метаболизъм (том I, стр. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Слюнчена а-амилаза при биобихевиологични изследвания. Последни разработки и приложения. Ан. NY Акад. Sci., 1098, 122–144.
4. Монтейро, П. и Оливейра, П. (2010). Приложение на микробната а-амилаза в индустрията - преглед. Бразилски журнал по микробиология, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Преглед на семейството на микробната α-амилаза. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амилаза - нейното клинично значение: преглед на литературата. Медицина, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Връзка на последователността и структурата със спецификата в семейството на ензимите на а-амилазата. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Растителни и животински амилази. Ан. Chem., 1, 115-189.