ФЕНИЛАЛАНИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗА, ХРАНА - БИОЛОГИЯ - 2025

В фенилаланин (Phe, F) е една от деветте незаменими аминокиселини, т.е. не синтезира ендогенно от тялото на човека. В своята странична верига тази аминокиселина има неполярно ароматно съединение, което я характеризира.

Фенилаланинът или β-фенил-а-аминопропионовата киселина е идентифициран за първи път през 1879 г. от учените Дж. Х. Шулце и М. Барбиери от растение от семейство Fabaceae, известно като Lupinus luteus или "жълт лупин".

Химична структура на аминокиселината фенилаланин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

L-фенилаланин-L-аспартил дипептидът е известен като аспартам или "NutraSweet", който е синтетично подсладител, широко използван в ресторанти и кафенета, обикновено за подслаждане на напитки като кафе, чай, лимонада и други. пие.

При плодовете с климактерични характеристики превръщането на L-фенилаланин във фенолни естери като евгенол и неговите метилови производни е причината за сладката флорална или медообразна миризма, характерна за плодовете на банан и подорожник, когато са узрели.

В зависимост от формата, фенилаланинът може да има различни вкусове. Например, L-фенилаланинът има сладък аромат и вкус, докато D-фенилаланинът е леко горчив и обикновено няма мирис.

Тъй като има силен хидрофобен характер, фенилаланинът е една от основните съставки на много от смолите в природата, като например полистирола. Тези смоли, когато са в контакт с водни молекули, образуват защитна или покривна структура, известна като "клатрат".

Гените, които кодират пътя на биосинтеза на фенилаланин, се използват от ботаниците като еволюционни часовници, тъй като е установено, че са свързани с морфологичната диверсификация на сухопътните растения.

Характеристики и

Фенилаланинът споделя с всички аминокиселини карбоксилната група (-COOH), аминогрупата (-NH2) и водородния атом (-Н), които са свързани към централен въглероден атом, известен като α-въглерод. Освен това, разбира се, притежава характерна R група или странична верига.

Фенилаланинът е една от трите аминокиселини, които имат ароматни или бензолни пръстени като заместители на страничните вериги. Тези съединения са неполярни и следователно силно хидрофобни.

Въпросната аминокиселина е особено хидрофобна, тъй като за разлика от тирозин и триптофан (другите две аминокиселини с ароматни пръстени), тя няма амино или хидроксилни групи, свързани с бензолния си пръстен.

Ароматната, бензоена или аренова група на фенилаланин има типичната структура на бензола: цикличният пръстен е структуриран от 6 въглеродни атома, които имат резонанс помежду си поради наличието на три двойни връзки и три единични връзки вътре.

За разлика от тирозин и триптофан, които при основни pH могат да придобият съответно положителен и отрицателен заряд, фенилаланинът запазва своя неутрален заряд, тъй като бензолният пръстен не йонизира, а зарядите в карбоксилните и амино групите се неутрализират взаимно.

класификация

Аминокиселините се класифицират в различни групи според характеристиките, които имат техните странични вериги или R групи, тъй като те могат да варират по размер, структура, функционални групи и дори в електрически заряд.

Както бе споменато, фенилаланинът е класифициран в групата на ароматните аминокиселини, заедно с тирозин и триптофан. Всички тези съединения имат ароматни пръстени в своята структура, обаче, тирозинът и триптофанът имат йонизируеми групи в заместителите на техните R групи.

Характеристиките на абсорбция на светлина на протеини при дължина на вълната 280 nm се дължат на наличието на аминокиселини, класифицирани в групата на фенилаланин, тъй като те лесно абсорбират ултравиолетова светлина чрез ароматните си пръстени.

Доказано е обаче, че фенилаланинът абсорбира много по-малко от тирозин и триптофан, така че при анализа на някои протеини неговата абсорбция е предвидима.

стреохимия

Всички аминокиселини имат хирален централен въглерод, който има прикрепени четири различни атома или групи и, както вече беше споменато, този атом е идентифициран като α-въглерод. Въз основа на този въглерод могат да бъдат намерени поне два стереоизомера на всяка аминокиселина.

Стереоизомерите са молекули с огледално изображение, които имат една и съща молекулна формула, но не могат да се наслагват взаимно помежду си, като ръцете и краката. Съединения, които експериментално въртят равнината на поляризирана светлина вдясно, се означават с буквата D, а тези, които се въртят вляво от буквата L.

Важно е да се отбележи, че разграничението между формите D-фенилаланин и L-фенилаланин е от ключово значение за разбирането на метаболизма на тази аминокиселина в тялото на гръбначните животни.

L-фенилаланиновата форма се метаболизира и използва за изграждането на клетъчни протеини, докато D-фенилаланин е открит в кръвообращението като защитно средство срещу реактивни видове кислород (ROS).

Характеристика

През 90-те години се смяташе, че фенилаланинът се намира само в някои видове растения. Въпреки това, днес е известно, че присъства в почти всички хидрофобни области на протеини, всъщност фенилаланинът е основният компонент на ароматните химични видове протеини.

В растенията фенилаланинът е основен компонент на всички протеини; Освен това, той е един от предшествениците на вторични метаболити като фенилпропаноиди (които са част от пигменти) на защитни молекули, флавоноиди, биополимери като лигнин и суберин.

Фенилаланинът е основната структура за формиране на много от молекулите, които поддържат невроналната хомеостаза, включително пептидите като вазопресин, меланотропин и енкефалин. Освен това, тази аминокиселина участва пряко в синтеза на адренокортикотропния хормон (ACTH).

Подобно на голяма част от протеиновите аминокиселини, фенилаланинът е част от групата на кетогенните и глюкогенни аминокиселини, тъй като осигурява въглеродния скелет на междинните съединения от цикъла на Кребс, необходим за клетъчния и телесния метаболизъм.

Когато е в излишък, фенилаланинът се трансформира в тирозин и по-късно във фумарат, междинен продукт на цикъла на Кребс.

Биосинтеза

Фенилаланинът е една от малкото аминокиселини, които не могат да бъдат синтезирани от повечето гръбначни организми. Понастоящем биосинтетичните пътища за тази аминокиселина са известни само в прокариотни организми, дрожди, растения и някои видове гъби.

Гените, отговорни за пътя на синтеза, са силно запазени между растенията и микроорганизмите, поради което биосинтезата има подобни стъпки в почти всички видове. Дори някои ензими от пътя присъстват при някои животни, но те не са в състояние да го синтезират.

Биосинтеза на фенилаланин в растенията

При растителните видове фенилаланинът се синтезира чрез вътрешен метаболитен път в хлоропласти, известни като "префенатен път". Този път е метаболично свързан с "шикиматния път", чрез L-арогенат, един от метаболитите, произвеждани по време на последния.

Ензимът арогенатна дехидратаза катализира триетапна реакция, при която трансформира ароматния пръстен на арогената до характерния бензенов пръстен на фенилаланин.

Този ензим катализира трансаминиране, дехидратация и декарбоксилиране, за да пречисти ароматния пръстен на арогената и да получи пръстен без заместители.

Префенатът, заедно с натрупания вътре (светлината) на хлоропласта фенилпируват, може да се превърне във фенилаланин чрез реакцията, катализирана от ензима пророната аминотрансфераза, която прехвърля аминогрупата към фенилпирувата, така че да бъде разпозната от арогенатдехидратазата и включена до синтеза на фенилаланин.

В някои видове Pseudomonas са описани алтернативни пътища на тези на пророката, които използват различни ензими, но чиито субстрати за синтеза на фенилаланин също са префенат и хидрогенат.

Деградация

Фенилаланинът може да се метаболизира по много начини от храната. Въпреки това повечето изследвания се фокусират върху съдбата им в клетките на централната нервна тъкан и бъбречните тъкани.

Черният дроб е основният орган за разграждането или катаболизма на фенилаланин. В хепатоцитите има ензим, известен като фенилаланин хидроксилаза, способен да трансформира фенилаланин в тирозин или съединението L-3,4-дихидроксифенилаланин (L-DOPA).

Съединението L-DOPA е предшественик на норепинефрин, епинефрин и други хормони и пептиди с активност в нервната система.

Фенилаланинът може да се окисли в мозъчните клетки от ензима тирозин хидроксилаза, който е отговорен за катализирането на превръщането на фенилаланин в допахром в присъствието на L-аскорбинова киселина.

Преди се смяташе, че ензимът тирозин хидроксилаза хидроксилира само тирозин, но беше установено, че този хидроксилат фенилаланин и тирозин в еднакво съотношение и че хидроксилирането на фенилаланин инхибира хидроксилирането на тирозин.

Известно е, че високите нива на тирозин инхибират ензимната активност на тирозин хидроксилаза, но същото не е вярно за фенилаланин.

Храни, богати на фенилаланин

Всички храни, богати на протеини, съдържат фенилаланин между 400 и 700 mg на порция изядена храна. Храни като масло от треска, прясна риба тон, омари, стриди и други двучерупчести съдържат повече от 1000 mg на порция изядена храна.

Говеждото и свинското месо също имат високи нива на фенилаланин. Те обаче не са толкова високи, колкото концентрациите в морските животни. Например, бекон, говеждо месо, черен дроб, пилешко месо и млечни продукти имат 700-900 мг фенилаланин на порция храна.

Ядки като фъстъци и орехи от различни видове са други храни, които имат добро количество фенилаланин. Зърна като соя, нахут и други бобови растения могат да осигурят 500-700 mg фенилаланин на порция.

Като алтернативен източник фенилаланинът може да се метаболизира от аспартам в безалкохолни напитки, дъвка, желатини и някои сладкиши или десерти, при които този дипептид се използва като подсладител.

Ползи от приема му

Фенилаланинът се намира във всички богати на протеини храни, които ядем. Минималната дневна консумация за възрастни със средно тегло и височина е около 1000 mg, необходими за синтеза на протеини, хормони като допамин, различни невротрансмитери и др.

Консумацията на тази аминокиселина в излишък се предписва на хора с депресивни разстройства, болки в ставите и кожни заболявания, тъй като консумацията му повишава синтеза на протеини и предаване на биомолекули като епинефрин, норепинефрин и допамин.

Някои проучвания предполагат, че фенилаланинът, консумиран в излишък, не води до значителни подобрения при никое от тези нарушения, но превръщането му в тирозин, който също се използва за синтеза на сигнални молекули, може да обясни положителните ефекти върху клетъчната сигнализация в нервната система.

Лекарствата, формулирани срещу запек, имат ядра, структурирани от фенилаланин, тирозин и триптофан. Обикновено тези лекарства съдържат смеси от тези три аминокиселини в техните L- и D- форми.

Нарушения на дефицита

Нивата на фенилаланин в кръвта са важни за поддържането на правилната функция на мозъка, тъй като фенилаланин, тирозин и триптофан са субстрати за сглобяване на различни невротрансмитери.

По-скоро някои разстройства са свързани с дефицит в метаболизма на тази аминокиселина, което генерира излишък от нея, а не дефицит.

Фенилкетонурия, рядко наследствено заболяване при жените, засяга чернодробната хидроксилация на фенилаланин и причинява прекомерни плазмени нива на тази аминокиселина, предизвиквайки невронална апоптоза и засяга нормалното развитие на мозъка.

Ако жена с фенилкетонурия забременее, плодът може да развие това, което е известно като "синдром на фетална хиперфенилаланинемия".

Това се дължи на факта, че плодът има високи концентрации на фенилаланин в кръвта (почти двойно повече от нормите), чийто произход е свързан с липсата на чернодробна фенилаланин хидроксилаза в плода, която се развива до 26 гестационна седмица,

Феталният синдром, дължащ се на хиперфенилаланинемия при майката, води до микроцефалия на плода, повтарящи се спонтанни аборти, сърдечни заболявания и дори малформации на бъбреците.

Препратки

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Откриване и отстраняване на хидроксилен радикал чрез D-фенилаланин хидроксилиране в човешки течности. Таланта, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Биосинтез на фенилаланин в арабидопсис талиана идентификация и характеристика на арогенатни дехидратази. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD и Fernstrom, MH (2007). Тирозин, фенилаланин и катехоламин синтез и функционират в мозъка. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Катализиран и електрокатализиран окисляване на l-тирозин и l-фенилаланин до допахром от нанозими. Нано писма, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципи на биохимията на Ленингер. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Фенилаланинът увеличава мембранната пропускливост. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Химическата конституция на протеините (том 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Произведено на 5 септември 2018 г. от www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Биосинтез на шикимат и фенилаланин в зелената линия. Граници в растениезнанието, 4, 62.