ТИРОЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, ПРЕДИМСТВА - БИОЛОГИЯ - 2025

На тирозин (Туг, у) е една от 22 аминокиселини, които съставят протеини от всички клетки в живи същества. За разлика от други аминокиселини като валин, треонин, триптофан, левцин, лизин и други, тирозинът е "условно" незаменима аминокиселина.

Името "тирозин" произлиза от гръцката дума "tiros", което означава сирене, тъй като тази аминокиселина е открита за първи път в тази храна. Терминът е въведен през 1846 г. от Либиг, който смесва сирене с калиев хидроксид и получава неизвестно съединение, трудно разтворимо във вода.

Химична структура на аминокиселината Тирозин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

След първоначалното описание, други изследователи като Уорън де ла Рю и Хинтербергер са го получили съответно от коккойдни насекоми и протеини от рог. Отделянето му от хидролизата на други протеини със солна киселина е описано през 1901 г. от Мьорнер.

По принцип тази аминокиселина се получава при бозайници благодарение на хидроксилирането на фенилаланин, въпреки че се абсорбира и в червата от протеини, консумирани с храна.

Тирозинът има множество функции в човешкото тяло и сред тях най-важните са, може би, субстратът за производството на невротрансмитери и хормони, като адреналин и хормон на щитовидната жлеза.

характеристики

Тирозинът тежи приблизително 180 g / mol и неговата R група или странична верига има константа на дисоциация pKa от 10.07. Относителното му изобилие в клетъчните протеини не надвишава 4%, но има множество функции, важни за човешката физиология.

Тази аминокиселина принадлежи към групата на ароматните аминокиселини, в която също се намират фенилаланин и триптофан. Членовете на тази група имат ароматни пръстени в своите R групи или странични вериги и обикновено са хидрофобни или аполарни аминокиселини.

Подобно на триптофана, тирозинът абсорбира ултравиолетовата светлина и е един от аминокиселинните остатъци, отговорен за абсорбцията на светлина при 280 nm много протеини, което го прави полезен за неговата характеристика.

Смята се за "условно" незаменима аминокиселина, тъй като нейната биосинтеза при хората зависи от фенилаланин, основна аминокиселина. Ако тялото отговаря на дневните си изисквания за фенилаланин, тирозинът може да се синтезира без проблем и не е ограничаваща аминокиселина.

Ако обаче в диетата липсва фенилаланин, тялото ще има не само дисбаланс на тази аминокиселина, но и на тирозин. Важно е също да се отбележи, че реакцията на синтез на тирозин от фенилаланин не е обратима, така че тирозинът не може да задоволи клетъчните нужди от фенилаланин.

Тирозинът също принадлежи към групата на аминокиселини с двойни роли в производството на гликогенни и кетогенни метаболитни междинни продукти, които участват в синтеза на глюкоза за мозъка и в образуването на кетонови тела в черния дроб.

структура

Подобно на останалите аминокиселини, тирозинът или β-парахидроксифенил-а-амино пропионовата киселина е α-аминокиселина, която има централен въглероден атом, наречен α въглерод и която е хирална, тъй като е свързана с четири различни заместители на атоми или молекули.

Този хирален въглерод е свързан към две характерни групи аминокиселини: амино група (NH2) и карбоксилна група (COOH). Той също така споделя една от връзките си с водороден атом, а останалата връзка е заета от R групата или правилната странична верига на всяка аминокиселина.

В случая на тирозин тази група се състои от ароматен пръстен, свързан с хидроксилна група (ОН), което му дава способността да образува водородни връзки с други молекули и което му придава съществени функционални характеристики за определени ензими.

Характеристика

Тирозинът е основен компонент на много протеини с голямо разнообразие от биологични дейности и функции.

При хора и други бозайници тази аминокиселина се използва в нервните и бъбречните тъкани за синтеза на допамин, епинефрин и норепинефрин, три свързани катехоламинергични невротрансмитери с голямо значение за функционирането на тялото.

Също така е от съществено значение за синтеза на протектори срещу ултравиолетово лъчение (UV) като меланин; някои болкоуспокояващи като ендорфини и антиоксидантни молекули като витамин Е.

По същия начин тази аминокиселина служи за синтеза на тирозин, октопамин и хормони на щитовидната жлеза чрез организиране на йод в тирозиновия остатък на тиреоглобулина.

Тираминът е вазоактивна молекула, намираща се в човешкото тяло, а октопаминът е амин, свързан с норепинефрин.

Всички тези функции на тирозин са възможни благодарение на получаването му от диетични протеини или чрез хидроксилиране на фенилаланин с черния дроб като основен орган на системното снабдяване на споменатата аминокиселина.

Функции в растенията

Тирозинът и някои от междинните съединения, генерирани по време на неговата биосинтеза, захранват биосинтетичните пътища на метаболити, специализирани в отбраната, в привличането на опрашители, в електронния транспорт и в структурната подкрепа.

Биосинтеза

При хората, тирозинът се получава от диетата или се синтезира в един етап от чернодробни клетки от фенилаланин, основна аминокиселина, чрез реакцията, катализирана от ензимния фенилаланин хидроксилазен комплекс.

Този комплекс има оксигеназна активност и присъства само в черния дроб на хора или други бозайници. След това реакцията на синтез на тирозин включва прехвърлянето на кислороден атом в пара положение на ароматния пръстен на фенилаланин.

Тази реакция възниква в същото време, когато водната молекула се образува чрез редукцията на друг молекулен кислороден атом и редуциращата мощност се осигурява директно от NADPH, конюгирана с тетрахидроптеринова молекула, която е подобна на фолиевата киселина.

Биосинтез в растенията

В растенията тирозинът се синтезира de novo след течението на пътя на "шикимат", който захранва други биосинтетични пътища за други ароматни аминокиселини като фенилаланин и триптофан.

В тези организми синтезът започва от съединение, известно като „коризмат“, което е крайният продукт на шикиматния път и освен това, общият предшественик на всички ароматни аминокиселини, някои витамини и растителни хормони.

Хоризматът се превръща в префенат чрез каталитичното действие на ензима хоризмата мутаза и това е първият „ангажиран“ етап в синтеза на тирозин и фенилаланин в растенията.

Фенатът се преобразува в тирозин чрез окислително декарбоксилиране и трансаминиране, което може да се случи във всеки ред.

В един от биосинтетичните пътища, тези етапи могат да бъдат катализирани от специфични ензими, известни като префенатоспецифична тирозин дехидрогеназа (PDH) (която превръща префената в 4-хидроксифенилпируват (HPP)) и тирозин аминотрансфераза (която произвежда тирозин от HPP), съответно.

Друг начин на синтез на тирозин от префенат включва трансаминиране на префенат до непротеиногенна аминокиселина, наречена L-хидрогенат, катализирана от ензима префенат аминотрансфераза.

Впоследствие L-арогенатът се подлага на окислително декарбоксилиране до образуване на тироксин, реакция, насочена от специфичния за арогената ензим тирозин дехидрогеназа, известен също като ADH.

Растенията за предпочитане използват хидрогенатния път, докато повечето микроби синтезират тирозин от получената от префенат ВЕЦ.

регулиране

Както е вярно за повечето биосинтетични пътища на аминокиселините, растенията имат строга система за регулиране на синтеза на ароматни аминокиселини, включително тирозин.

При тези организми регулацията се осъществява на много нива, тъй като механизмите, които контролират шикиматния път, също така контролират производството на тирозин, път, за който има и собствени механизми за регулиране.

Изискванията на тирозина и следователно твърдостта в регулирането на неговата биосинтеза са специфични за всеки вид растение.

Деградация

Разграждането или катаболизмът на тирозин води до образуването на фумарат и ацетоацетат. Първата стъпка по този път е превръщането на аминокиселината в 4-хидроксифенилпируват чрез цитозолен ензим, известен като тирозин аминотрансфераза.

Тази аминокиселина може също да бъде трансаминирана в митохондриите на хепатоцитите чрез ензим аспартат аминотрансфераза, въпреки че този ензим не е много важен при нормални физиологични условия.

Чрез разграждането на тирозин може да се получи сукцинил ацетоацетат, който може да бъде декарбоксилиран до сукцинилацетат. Сукцинил ацетатът е най-мощният инхибитор на ензима, отговорен за синтеза на хема групата, ензима 5-аминолевулинова киселина дехидратаза.

Синтез на епинефрин и норепинефрин

Както споменахме, тирозинът е един от основните субстрати за синтеза на два много важни за човешкото тяло невротрансмитери: адреналин и норадреналин.

Първоначално това се използва от ензим, известен като тирозин хидроксилаза, способен да добави допълнителна хидроксилна група към ароматния пръстен на R групата на тирозин, като по този начин образува съединението, известно като допа.

Допата поражда допамин, след като е ензимно обработен от ензим допа декарбоксилаза, който отстранява карбоксилната група от изходната аминокиселина и се присъединява към молекулата на пиридоксал фосфат (FDP).

Впоследствие допаминът се превръща в норепинефрин чрез действието на ензима допамин β-оксидаза, който катализира добавянето на хидроксилна група към -СН, която е част от R групата на тирозин и функционира като "мост" между ароматния пръстен и α въглерод.

Епинефринът се получава от норепинефрин под действието на фенилетаноламин N-метилтрансфераза, която е отговорна за S-аденозил-метионина-зависимия трансфер на метилова група (-CH3) към свободната амино група норепинефрин.

Храни, богати на тирозин

Както беше обсъдено по-горе, тирозинът е "условно" незаменима аминокиселина, тъй като се синтезира в човешкото тяло чрез хидроксилиране на фенилаланин, основна аминокиселина.

Следователно, ако приемът на фенилаланин отговаря на изискванията на организма, тирозинът не е ограничаващ фактор за нормалното функциониране на клетките. Тирозинът обаче се набавя и от протеини, които се консумират с ежедневна храна.

Някои проучвания съобщават, че минималният дневен прием както на тирозин, така и на фенилаланин трябва да бъде между 25 и 30 mg на килограм тегло, така че средностатистическият човек трябва да консумира повече или по-малко 875 mg тирозин на ден.

Храните с най-високо съдържание на тирозин са сиренето и соята. Те също включват говеждо, агнешко, свинско, пилешко и риба.

Някои семена и ядки като орехи също осигуряват значителни количества от тази аминокиселина, както яйцата, млечните продукти, зърнените храни и зърнените култури.

Ползи от приема му

Тирозинът обикновено се консумира под формата на хранителни или хранителни добавки, специално за лечение на патологията, известна като фенилкетонурия, страдаща от пациенти, които не могат да обработят адекватно фенилаланин и следователно не произвеждат тирозин.

Смята се, че увеличаването на количеството консумиран тирозин на ден може да подобри когнитивните функции, свързани с учене, памет и бдителност при стресови условия, тъй като неговият катаболизъм е свързан със синтеза на невротрансмитерите адреналин и норадреналин.

Някои хора приемат богати на тирозин таблетки, за да останат нащрек през деня, ако са загубили значително количество сън.

Тъй като тази аминокиселина участва в образуването на хормон на щитовидната жлеза, нейната консумация може да има положителни ефекти върху системната метаболитна регулация.

Нарушения на дефицита

Албинизмът и алкаптонурията са две патологии, свързани с метаболизма на тирозин. Първото условие е свързано с дефектния синтез на меланин от тирозин, а второто е свързано с дефекти при разграждането на тирозин.

Албинизмът се характеризира с липса на пигментация в кожата, тоест пациентите, които страдат от нея, имат бяла коса и розовата кожа, тъй като меланинът е пигментът, който отговаря за предоставянето на цвят на тези структури.

Тази патология е свързана с дефицит на специфичния за меланоцитите ензим тирозиназа, който е отговорен за превръщането на тирозин в DOPA-хинон, междинен продукт в синтеза на меланин.

Симптомите на алкаптонурията са очевидни като преувеличена (тъмна) пигментация на урината и късноразвиващ се артрит.

Други метаболитни патологии

В допълнение има и други нарушения, свързани с метаболизма на тирозин, сред които са:

- Наследствена тирозинемия тип I: характеризира се с прогресивна чернодробна дегенерация и бъбречна дисфункция

- Наследствена тирозинемия тип II или синдром на Рихнер-Ханхарт: което е очевидно като кератит и ампуларни лезии по дланите на ръцете и ходилата на стъпалата

- Тирозинемия тип III: която може да бъде безсимптомна или да се прояви като умствена изостаналост

- "Hawkinsinuria": характеризира се с метаболитна ацидоза в детска възраст и невъзможността да процъфтява в растежа

Съществуват и други вродени дефекти в метаболизма на тирозин, които са свързани с дефицит на ензимите, отговорни за неговото разграждане, като тирозин хидроксилаза, отговорна за първата стъпка в синтеза на допамин от тирозин.

Препратки

1. Aders Plimmer, R. (1908). Химическата конституция на протеините. Част I. Лондон, Великобритания: Longmans, Green и CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Нарушения в метаболизма на тирозин. При вродени метаболитни заболявания: диагностика и лечение (стр. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Определени аспекти на метаболизма на тирозина при младите. I. Развитието на оксидиращата система на тирозин в черния дроб на човека. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Природата на дефекта в метаболизма на тирозина в Алкаптонурия. Списание за биологична химия, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Илюстрирана биохимия на Harper (28 изд.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Принципи на биохимията на Ленингер. Омега издания (5-то издание).
7. Schenck, CA, & Maeda, HA (2018). Тирозин биосинтеза, метаболизъм и катаболизъм в растенията. Фитохимия, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-тирозин и L-дихидроксифенилаланин като хормоноподобни регулатори на функциите на меланоцитите. Изследване на пигментни клетки и меланом, 25 (1), 14–27.
9. Ван де, Ж. (2018). Здравна линия Произведено на 16 септември 2019 г. от www.healthline.com
10. Уеб МД. (Ро). Произведено на 15 септември 2019 г. от www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Моите данни за храните. Произведено на 15 септември 2019 г. от www.myfooddata.com