ТРЕОНИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, РАЗГРАЖДАНЕ, ПОЛЗИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В треонин (Thr, Т) или киселина Ls-трео α-амино-β-маслена, е един от съставния амино киселини на клетъчни протеини. Тъй като човекът и другите гръбначни животни нямат биосинтетични пътища за неговото производство, треонинът се счита за една от 9-те основни аминокиселини, които трябва да бъдат набавени чрез диетата.

Треонинът е последната от 20-те най-често срещани аминокиселини, открити в протеините, факт, състоял се в историята повече от век след откриването на аспарагин (1806 г.), което е първата описана аминокиселина.

Структура на аминокиселината треонин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

Открит е от Уилям Куминг Роуз през 1936 г., който въвежда термина "треонин" поради структурното сходство, което той открива между тази аминокиселина и треонова киселина, съединение, получено от захарната дрена.

Като протеинова аминокиселина, треонинът има множество функции в клетките, сред които са мястото на свързване на типичните въглехидратни вериги на гликопротеините и разпознаваемостта на протеина кинази със специфични функции (протеини треонин / серин кинази).

По същия начин треонинът е основен компонент на протеини като емайла на зъбите, еластин и колаген, а също така има важни функции в нервната система. Използва се като хранителна добавка и като „облекчение“ на физиологичните състояния на тревожност и депресия.

характеристики

Треонинът принадлежи към групата на полярните аминокиселини, които имат R група или странична верига, лишена от положителни или отрицателни заряди (незаредени полярни аминокиселини).

Характеристиките на неговата R група я правят силно разтворима във вода аминокиселина (хидрофилна или хидрофилна), което е вярно и за останалите членове на тази група, като цистеин, серин, аспарагин и глутамин.

Заедно с триптофан, фенилаланин, изолевцин и тирозин треонинът е една от петте аминокиселини, които имат както глюкогенни, така и кетогенни функции, тъй като от неговия метаболизъм се получават съответните междинни съединения като пируват и сукцинил-КоА.

Тази аминокиселина има приблизително молекулно тегло от 119 g / mol; подобно на много незаредени аминокиселини, той има изоелектрична точка около 5,87, а честотата му в протеиновите структури е близка до 6%.

Някои автори групират треонин заедно с други аминокиселини с "сладък" вкус, сред които са например серин, глицин и аланин.

структура

Α-аминокиселини като треонин имат обща структура, тоест тя е обща за всички. Това се отличава с наличието на въглероден атом, известен като "α въглерод", който е хирален и към който са прикрепени четири различни типа молекули или заместители.

Този въглерод споделя една от връзките си с водороден атом, друга с R групата, която е характерна за всяка аминокиселина, а другите две са заети от амино (NH2) и карбоксилни (COOH) групи, които са общи за всички. аминокиселини.

R групата на треонин има хидроксилна група, която му позволява да образува водородни връзки с други молекули във водна среда. Идентичността му може да бъде определена като алкохолна група (етанол, с два въглеродни атома), която е загубила един от своите водородни съединения, за да се присъедини към атомния въглерод (-CHOH-CH3).

Тази -OH група може да служи като "мост" или свързващо място за голямо разнообразие от молекули (олигозахаридни вериги, например, могат да бъдат прикрепени към нея по време на образуването на гликопротеини) и следователно е една от тези, отговорни за образуването на модифицирани производни на треонин.

Биологично активната форма на тази аминокиселина е L-треонин и именно това участва както в конформацията на протеиновите структури, така и в различните метаболитни процеси, където тя действа.

Характеристика

Като протеинова аминокиселина, треонинът е част от структурата на много протеини в природата, където значението и богатството му зависят от идентичността и функцията на протеина, към който принадлежи.

В допълнение към структурните си функции в конформацията на пептидната последователност на протеини, треонин изпълнява и други функции както в нервната система, така и в черния дроб, където участва в метаболизма на мазнините и предотвратява натрупването им в този орган.

Треонинът е част от последователностите, разпознати от серин / треонин кинази, които са отговорни за многобройни процеси на фосфорилиране на протеини, от съществено значение за регулирането на множеството функции и вътрешноклетъчните сигнални събития.

Използва се и за лечение на някои чревни и храносмилателни разстройства и е доказано, че е полезен за намаляване на патологични състояния като тревожност и депресия.

L-треонинът също е една от аминокиселините, необходими за поддържане на плюрипотентното състояние на миши ембрионални стволови клетки, факт, който очевидно е свързан с метаболизма на метилацията на S-аденозил-метионина и хистона., които участват пряко в експресията на гени.

В индустрията

Общо свойство за много аминокиселини е способността им да реагират с други химически групи като алдехиди или кетони, за да образуват характерните „аромати“ на много съединения.

Сред тези аминокиселини е треонин, който подобно на серина, реагира със захарозата по време на печенето на определени храни и поражда „пиразини“, типични ароматни съединения на печени продукти като кафе.

Треонинът присъства в много лекарства с естествен произход, а също и в много хранителни добавки, които се предписват на пациенти с недохранване или които имат диети, бедни на тази аминокиселина.

Друга от най-известните функции на L-треонина, която нараства с течение на времето, е тази на добавката при приготвянето на концентриран фураж за свине и птицевъдство.

L-треонин се използва в тези индустрии като хранителна добавка в лоши формулировки от гледна точка на протеина, тъй като осигурява икономически предимства и облекчава недостатъците в консумирания от тези селскостопански животни суров протеин.

Основната форма на производство на тази аминокиселина обикновено е чрез микробна ферментация, а световните данни за производството за селскостопански цели за 2009 г. надхвърлят 75 тона.

Биосинтеза

Треонинът е една от деветте основни аминокиселини за човека, което означава, че той не може да бъде синтезиран от клетките на тялото и следователно, че трябва да се набавя от протеини от животински или растителен произход, които се доставят с него. ежедневна диета.

Растенията, гъбичките и бактериите синтезират треонин по подобни пътища, които могат да се различават донякъде една от друга. Въпреки това, повечето от тези организми започват от аспартат като прекурсор, не само за треонин, но и за метионин и лизин.

Биосинтетичен път в микробите

Пътят на биосинтеза на L-треонин в микроорганизми като бактерии се състои от пет различни етапа, катализирани от ензими. Изходният субстрат, както беше обсъдено, е аспартат, който се фосфорилира от АТФ-зависимата ензима аспартат киназа.

Тази реакция произвежда метаболита L-аспартил фосфат (L-аспартил-Р), който служи като субстрат за ензима аспартил сеалделдехид дехидрогеназа, който катализира превръщането му в аспартил семиалдехид по NADPH-зависим начин.

Аспартил семиалдехид може да се използва както за биосинтеза на L-лизин, така и за биосинтеза на L-треонин; в този случай молекулата се използва от NADPH-зависим хомосерин дехидрогеназа ензим за производството на L-хомосерин.

L-хомосеринът се фосфорилира до L-хомосерин фосфат (L-хомосерин-Р) от АТФ-зависима хомосерин киназа и споменатият реакционен продукт от своя страна е субстрат за ензима треонин синтаза, способен да синтезира L-треонин.

L-метионинът може да бъде синтезиран от L-хомосерина, получен в предишния етап, следователно той представлява "конкурентен" път за синтеза на L-треонин.

Синтезираният по този начин L-треонин може да се използва за синтез на протеин или също така може да се използва надолу по веригата за синтеза на глицин и L-левцин, две аминокиселини, които също са от гледна точка на протеина.

регулиране

Важно е да се подчертае, че три от петте ензима, които участват в биосинтезата на L-треонин в бактериите, се регулират от продукта на реакцията чрез отрицателна обратна връзка. Това са аспартат киназа, хомосерин дехидрогеназа и хомосерин киназа.

Освен това, регулирането на този биосинтетичен път също зависи от клетъчните изисквания на другите свързани с него биосинтетични продукти, тъй като образуването на L-лизин, L-метионин, L-изолевцин и глицин зависи от производствения път на L-треонин.

Деградация

Треонинът може да се разгради по два различни пътя за получаване на пируват или сукцинил-КоА. Последният е най-важният продукт на катаболизма на треонин при хората.

Метаболизмът на треонин се осъществява главно в черния дроб, но панкреасът, макар и в по-малка степен, също участва в този процес. Този път започва с транспортирането на аминокиселината през плазмената мембрана на хепатоцитите чрез специфични транспортери.

Производство на пируват от треонин

Превръщането на треонин в пируват се осъществява благодарение на превръщането му в глицин, което протича в два каталитични етапа, които започват с образуването на 2-амино-3-кетобутират от треонин и от действието на ензима треонин дехидрогеназа.

При хората този път представлява само между 10 и 30% от катаболизма на треонин, но неговото значение е относително към организма, който се разглежда, тъй като при други бозайници например той е много по-катаболично значим говорене.

Получаване на сукцинил-КоА от треонин

Както при метионина, валина и изолевцина, въглеродните атоми на треонина също се използват за производството на суккунил-КоА. Този процес започва с превръщането на аминокиселината в α-кетобутират, който впоследствие се използва като субстрат за ензима α-кетокиселина дехидрогеназа, за да се получи пропионил-CoA.

Превръщането на треонин в α-кетобутират се катализира от ензима треонин дехидратаза, който включва загуба на водна молекула (H2O) и друг от амониев йон (NH4 +).

Пропионил-КоА се карбоксилира в метилмалонил-КоА чрез двуетапна реакция, която изисква навлизането на въглероден атом под формата на бикарбонат (HCO3-). Този продукт служи като субстрат за зависим метилмалонил-CoA мутаза-коензим В12, който "епимеризира" молекулата за получаване на сукцинил-CoA.

Други катаболни продукти

Освен това въглеродният скелет на треонин може да се използва катаболно за производството на ацетил-КоА, което също има важно значение от енергийната гледна точка в клетките на тялото.

В някои организми треонинът функционира също като субстрат за някои биосинтетични пътища, като изолевцин, например. В този случай, чрез 5 каталитични стъпки, α-кетобутират, получен от катаболизъм на треонин, може да бъде насочен към образуването на изолевцин.

Храни, богати на треонин

Въпреки че повечето богати на протеини храни съдържат определен процент от всички аминокиселини, яйцата, млякото, соята и желатинът са установени като особено богати на аминокиселината треонин.

Треонин има и в месото на животни като пилешко, свинско, заешко, агнешко и различни видове домашни птици. В храните от растителен произход той е в изобилие от зеле, лук, чесън, сирене и патладжани.

Той се намира и в ориз, царевица, пшенични трици, бобови зърна и много плодове като ягоди, банани, грозде, ананас, сливи и други богати на протеини ядки като орехи или шам-фъстък, наред с други.

Ползи от приема му

Според експертния комитет на Световната здравна организация по храните и земеделието (СЗО, ФАО), дневната потребност от треонин за средно възрастен човек е около 7 mg на килограм телесно тегло, което трябва да бъде придобити от храна, погълната с диетата.

Тези цифри са получени от експериментални данни, получени от проучвания, проведени с мъже и жени, където това количество треонин е достатъчно за постигане на положителен азотен баланс в клетките на тялото.

Въпреки това, проучвания, проведени с деца на възраст между 6 месеца и една година, показват, че за тях минималните изисквания на L-треонин са между 50 и 60 mg на килограм тегло на ден.

Сред основните ползи от приема на хранителни добавки или лекарства със специални състави, богати на L-треонин, са лечението на амиотрофична латерална склероза или болест на Лу Гериг.

Допълнителното снабдяване с треонин благоприятства усвояването на хранителни вещества в червата и също допринася за подобряване на функциите на черния дроб. Също така е важно за транспортирането на фосфатни групи през клетки.

Нарушения на дефицита

При малки деца има вродени дефекти в метаболизма на треонин, които причиняват забавяне на растежа и други свързани с него метаболитни нарушения.

Недостигът на тази аминокиселина е свързан с някои неуспехи в напълняването на бебето, както и други патологии, свързани с липсата на задържане на азот и загубата му в урината.

Хората на диети с ниско съдържание на треонин може да са по-предразположени към мастни черния дроб и някои чревни инфекции, свързани с тази аминокиселина.

Препратки

1. Barret, G., Elmore, D. (2004). Аминокиселини и пептиди. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Изискване за треонин на здрави възрастни, получено с 24-часов индикатор за аминокиселинен баланс. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Историята на откриването на аминокиселините. II. Преглед на аминокиселините, описани от 1931 г. като компоненти на коренните протеини. Напредък в протеиновата химия, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Аминокиселини Аминокиселини. В „Илюстрирани рецензии на Липинкот“: Биохимия (3-то издание, стр. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Влияние на приема на треонин върху отлагането на протеини в цялото тяло и използването на треонин при отглеждани прасета, хранени с пречистени диети. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Протеинови серинови / треонинови кинази. Annu. Откр., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Аминокиселини, протеини и биохимия на рака (том 241). Лондон: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Метаболизъм на треонин в изолирани хепатоцити на плъхове. Американско списание по физиология - ендокринология и метаболизъм, 281, 1300–1307.
9. Хъдсън, Б. (1992). Биохимия на хранителните протеини. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Биосинтеза на треонин. По пътя на гъбичките и бактериите и механизма на реакцията на изомеризация. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-треонин за домашни птици: преглед. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Изискването за треонин на нормалното бебе. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Оптимален прием на треонин за недоносени деца, хранени с орално или парентерално хранене. Списание за парентерално и ентерално хранене, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Влияние на метаболизма на треонин върху S-аденозилметионин и метилация на хистон. Наука, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Историята на откриването на аминокиселините. Химически рецензии, 9 (2), 169-318.
16. Уеб МД. (Ро). Произведено на 10 септември 2019 г. от www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Регулиране на биосинтезата на треонин в Ешерихия коли. Архив по биохимия и биофизика, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Портал за изследвания. Произведено на 10 септември 2019 г. от www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671