ВАЛИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, БОГАТИ ХРАНИ, ПОЛЗИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В валин принадлежи на 22 аминокиселини, определени като "основни" компоненти на протеини; той се идентифицира с акронима „Val“ и с буквата „V“. Тази аминокиселина не може да бъде синтезирана от човешкото тяло, следователно тя е класифицирана в групата на деветте основни за човека аминокиселини.

Много кълбовидни протеини имат вътрешност, богата на остатъци от валин и левцин, тъй като и двете са свързани с хидрофобни взаимодействия и са от съществено значение за сгъването на структурата и триизмерната конформация на протеините.

Химична структура на аминокиселината валин (Източник: Clavecin via Wikimedia Commons)

Валинът се пречиства за първи път през 1856 г. от В. Груп-Безанез от воден екстракт от панкреаса. Името "валин" обаче е измислено от Е. Фишър през 1906 г., когато той успява да го синтезира изкуствено и забеляза, че структурата му е много подобна на тази на валериановата киселина, намираща се в растения, обикновено известни като "валериана".

Валинът е една от аминокиселините, намиращи се в запазени позиции в определени протеини, споделени от гръбначни животни, например в позиция 80 на гръбначни цитохром С, левцин, валин, изолевцин и метионин се намират в същия ред.

В тъканите или биоматериалите с устойчиви, твърди и еластични характеристики като връзки, сухожилия, кръвоносни съдове, конци или паяжини се откриват големи количества валин, което осигурява гъвкавост и устойчивост благодарение на хидрофобните си взаимодействия с други аминокиселини.

Замяната на глутаматния остатък с валинов остатък в β веригата на хемоглобина, протеинът, отговорен за транспортирането на кислород през кръвта, причинява лошо образуване в протеиновата структура, което води до хемоглобин "S".

Тази мутация причинява сърповидноклетъчна анемия или сърповидноклетъчно заболяване, патологично състояние, при което червените кръвни клетки придобиват характерна форма на полумесец или сърп, което ги отличава от нормалните кръвни клетки, със заоблен и сплескан вид.

Някои от най-използваните днес хербициди имат сулфонилурея и метил сулфометурон като активни съединения, които причиняват увреждане на ензима ацетолактат синтаза, необходим за първия етап на синтеза на валин, левцин и изолевцин. Вредите, причинени от тези пестициди, пречат на билките и плевелите да растат нормално.

характеристики

Валинът е аминокиселина с пет въглероден скелет и принадлежи към групата на аминокиселините с алифатни странични вериги. Нейният хидрофобен характер е такъв, че може да се сравни с този на фенилаланин, левцин и изолевцин.

Аминокиселините, които притежават въглеводородни вериги в своите R групи или странични вериги, обикновено са известни в литературата като разклонени или разклонени аминокиселини. Валин, фенилаланин, левцин и изолевцин са в тази група.

Като цяло аминокиселините от тази група се използват като вътрешни структурни елементи в синтеза на протеини, тъй като те могат да се свързват помежду си чрез хидрофобни взаимодействия, „бягайки“ от водата и установявайки структурните гънки, характерни за много протеини.

Неговото молекулно тегло е около 117 g / mol и тъй като неговата R група или странична верига е разклонен въглеводород, той няма заряд и относителното му изобилие в протеиновите структури е малко повече от 6%.

структура

Валинът споделя общата структура и трите типични химични групи на всички аминокиселини: карбоксилната група (СООН), амино групата (NH2) и водороден атом (-Н). В своята R група или странична верига той има три въглеродни атома, които му придават много хидрофобни характеристики.

Както е вярно за всички химични съединения, класифицирани като „аминокиселини“, валинът има централен въглероден атом, който е хирален и е известен като α-въглерод, към който са прикрепени четирите споменати химични групи.

Името на IUPAC за валин е 2-3-амино-3-бутанова киселина, но някои химици също го наричат ​​α-амино валерианова киселина и химическата му формула е C5H11NO2.

Всички аминокиселини могат да бъдат намерени във формата D или L и валинът не е изключение. Обаче, L-валиновата форма е много по-изобилна от D-валиновата форма и в допълнение е по-спектроскопски активна от D-валинната форма.

L-валинът е формата, която се използва за образуването на клетъчни протеини и следователно от двете е биологично активната форма. Той изпълнява функции като хранително лекарство, микроелемент за растенията, метаболит за хора, водорасли, дрожди и бактерии, сред много други функции.

Характеристика

Валинът, въпреки че е една от деветте основни аминокиселини, не играе съществена роля в допълнение към участието си в синтеза на протеини и като метаболит в собствения си път на разграждане.

Обаче обемните аминокиселини като валин и тирозин са отговорни за гъвкавостта на фиброин - основния протеинов компонент на копринените нишки, произвеждан от червеи от вида Bombyx mori, обикновено известен като копринени червеи или копринени червеи. черница.

Тъкани като връзки и артериални кръвоносни съдове са изградени от фиброзен протеин, известен като еластин. Това е съставено от полипептидни вериги с многократни последователности на аминокиселините глицин, аланин и валин, като валинът е най-важният остатък по отношение на удължаването и гъвкавостта на протеина.

Валинът участва в основните пътища за синтез на съединенията, отговорни за характерната миризма на плодовете. Валиновите молекули се трансформират в разклонени и метилирани производни на естери и алкохоли.

В хранително-вкусовата промишленост

Има много химически добавки, които използват валин в комбинация с глюкоза, за да получат приятни миризми в определени кулинарни препарати.

При температура 100 ° C тези добавки имат характерна ръжена миризма, а над 170 ° C миришат на горещ шоколад, което ги прави популярни в производството на храни в производството на хлебни и сладкиши.

Тези химически добавки използват изкуствено синтезиран L-валин, тъй като пречистването им от биологични източници е тромаво и обикновено не се получава необходимата степен на чистота.

Биосинтеза

Всички аминокиселини с разклонена верига като валин, левцин и изолевцин се синтезират главно в растенията и бактериите. Което означава, че животни като хора и други бозайници трябва да ядат храни, богати на тези аминокиселини, за да отговарят на хранителните си нужди.

Биосинтезата на валин обикновено започва с прехвърлянето на два въглеродни атома от хидроксиетилтиамин пирофосфат към пируват чрез ензима ацетохидрокси изомерна киселина редуктаза.

Двата въглеродни атома са получени от втора пируватна молекула чрез TPP-зависима реакция, много подобна на тази, катализирана от ензима пируват декарбоксилаза, но която се катализира от дихидрокси киселината дехидратаза.

Накрая ензимът валинова аминотрансфераза включва амино група към кетокиселинното съединение, получено от предишното декарбоксилиране, като по този начин образува L-валин. Аминокиселините левцин, изолевцин и валин имат голямо структурно сходство и това е така, защото те споделят много междинни продукти и ензими в своите биосинтетични пътища.

Кетокиселината, получена по време на биосинтеза на L-валин, регулира някои ензимни стъпки чрез отрицателна обратна връзка или алостерична регулация в биосинтетичния път на левцина и другите свързани аминокиселини.

Това означава, че биосинтетичните пътища се инхибират от генериран в тях метаболит, който при натрупване дава на клетките специфичен сигнал, който показва, че определена аминокиселина е в излишък и следователно нейният синтез може да бъде спрян.

Деградация

Първите три етапа на разграждане на валин се споделят по пътя на разграждането на всички аминокиселини с разклонена верига.

Валинът може да влезе в цикъла на лимонената киселина или цикъла на Krebs, за да се трансформира в сукцинил-CoA. Пътят на разграждане се състои в първоначална трансаминация, катализирана от ензим, известен като аминокиселинна аминокиселина с разклонена верига (BCAT).

Този ензим катализира обратимо трансаминиране, което превръща аминокиселини с разклонена верига в техните съответни α-кетокиселини с разклонена верига.

В тази реакция участието на двойката глутамат / 2-кетоглутарат е от съществено значение, тъй като 2-кетоглутаратът получава аминогрупата, която се отстранява от аминокиселината, която се метаболизира и става глутамат.

Този първи етап на реакция на валинов катаболизъм произвежда 2-кетоизовалерат и се придружава от превръщането на пиридоксал 5'-фосфат (PLP) в пиридоксамин 5'-фосфат (PMP).

На следващо място, 2-кетоизовалерат се използва като субстрат за митохондриален ензимен комплекс, известен като разклонена верига α-кетокиселина дехидрогеназа, която добавя част на CoASH и образува изобутирил-CoA, който впоследствие се дехидрогенира и се превръща в метакрилил-CoA.

Метакрилил-КоА се преработва надолу по веригата в 5 допълнителни ензимни стъпки, включващи хидратация, отстраняване на частта на CoASH, окисляване, добавяне на друга част на COASH и молекулно пренареждане, завършващо с производството на сукцинил-КоА, който веднага влиза в цикъла на Кребс.

Храни, богати на валин

Протеините, съдържащи се в сусамово или сусамово семе, са богати на валин, с почти 60 mg аминокиселина за всеки грам протеин. Поради тази причина сусамовите бисквитки, торти и барове или нуга се препоръчват за деца с диети, които имат дефицит на тази аминокиселина.

По принцип соята е богата на всички незаменими аминокиселини, включително валин. Те обаче са бедни на метионин и цистеин. Соевият протеин или текстурирането има много сложни кватернерни структури, но те се разтварят лесно и се разделят на по-малки субединици в присъствието на стомашни сокове.

Казеинът, който обикновено се намира в млякото и неговите производни, е богат на многократни последователности на валин. Подобно на соевия протеин, този протеин лесно се разгражда и абсорбира в чревния тракт на бозайниците.

Изчислено е, че на всеки 100 грама соев протеин се приемат около 4,9 грама валин; докато на всеки 100 ml мляко се приемат около 4,6 ml валин.

Други храни, богати на тази аминокиселина са говеждо месо, риба и различни видове зеленчуци и зеленчуци.

Ползи от приема му

Валинът, подобно на голяма част от аминокиселините, е глюкогенна аминокиселина, тоест може да бъде включена в глюконеогенния път и много невролози твърдят, че приемът му помага за поддържане на психичното здраве, мускулна координация и намаляване на стреса.

Много спортисти консумират таблетки, богати на валин, тъй като спомагат за регенерирането на тъканите, особено мускулните тъкани. Като аминокиселина, способна да се включи в глюконеогенезата, тя помага в производството на енергия, която е важна не само за физическата активност, но и за нервната функция.

Храни, богати на валин, помагат да се поддържа балансът на азотните съединения в организма. Този баланс е от съществено значение за генерирането на енергия от приетите протеини, за растежа на тялото и за изцелението.

Консумацията му предотвратява увреждането на черния дроб и жлъчния мехур, както и допринася за оптимизирането на много телесни функции.

Една от най-популярните хранителни добавки сред спортистите за увеличаване на мускулния обем и възстановяване на мускулите са BCAA.

Този тип таблетки се състоят от таблетки със смеси от различни аминокиселини, които обикновено включват аминокиселини с разклонена верига, като L-валин, L-изолевцин и L-левцин; те също са богати на витамин В12 и други витамини.

Някои експерименти, проведени със свине, показват, че изискванията за валин са много по-високи и ограничаващи майките по време на етапа на лактация, тъй като тази аминокиселина подпомага секрецията на мляко и води до подобряване на скоростта на растеж на кърмещите новородени.

Нарушения на дефицита

Препоръчителният дневен прием на валин за кърмачета е около 35 mg за всеки грам консумиран протеин, докато за възрастни количеството е малко по-ниско (около 13 mg).

Най-често срещаната болест, свързана с аминокиселини с валин и други разклонени вериги, е известна като "болест на урината от кленов сироп" или "Кетоацидурия".

Това е наследствено състояние, причинено от дефект в гените, кодиращи ензимите дехидрогеназа на α-кетокиселините, получени от левцин, изолевцин и валин, които са необходими за техния метаболизъм.

При това заболяване организмът не може да усвои нито една от тези три аминокиселини, когато са получени от диетата, следователно, получените кетоациди се натрупват и се изхвърлят с урината (те могат да бъдат открити и в кръвния серум и в цереброспиналната течност).

От друга страна, диетата с недостиг на валин е свързана с неврологични патологии като епилепсия. Той може също да причини загуба на тегло, болест на Хънтингтън и дори може да доведе до развитието на някои видове рак, тъй като системата за възстановяване на тъканите и синтеза на биомолекули са компрометирани.

Препратки

1. Абу-Бейкър, С. (2015). Преглед на биохимията: концепции и връзки
2. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципите на Ленингер в биохимията. Macmillan.
3. Plimmer, RHA, & Phillips, H. (1924). Анализът на протеини. III. Оценка на хистидин и тирозин чрез бромиране. Биохимичен вестник, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). Химическата конституция на протеините (том 1). Longmans, Green.
5. Torii, KAZUO, & Iitaka, Y. (1970). Кристалната структура на L-валин. Acta Crystallographica Раздел Б: Структурна кристалография и кристална химия, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B., & Fontana, L. (2017). Ползи за здравето на средиземноморската диета: метаболитни и молекулярни механизми. The Journals of Gerontology: Series A, 73 (3), 318-326.