20-ТЕ АМИНОКИСЕЛИНИ НА ПРОТЕИНИ И ТЕХНИТЕ ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На аминокиселини са органични съединения, които образуват протеини, които са аминокиселинни вериги. Както подсказва името им, те съдържат както основни групи (амино, NH2), така и киселинни групи (карбоксил, СООН).

Тези субединици са ключови за образуването на стотици хиляди различни протеини в организми, различни от бактерията и слона или гъбички и дърво.

Вен диаграма за аминокиселини (Източник: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeierderivative work: solde9 / Public domain, via Wikimedia Commons)

Описани са повече от 200 различни аминокиселини, но учени по темата са определили, че протеините на всички живи същества (прости или сложни) винаги са съставени от едни и същи 20, които се съединяват и образуват характерни линейни последователности.

Тъй като всички аминокиселини имат един и същ основен „гръбнак“, техните странични вериги са тези, които ги диференцират; следователно тези молекули могат да се смятат за „азбуката“, в която езикът на структурата на протеините е „написан“.

Общият гръбнак за 20-те аминокиселини се състои от карбоксилна група (COOH) и амино група (NH2), свързани чрез въглероден атом, известен като α-въглерод (20-те общи аминокиселини са α-аминокиселини).

20-те аминокиселини и техните структури

А-въглеродът също се присъединява от водороден атом (Н) и странична верига. Тази странична верига, известна още като R група, варира по размер, структура, електрически заряд и разтворимост според всяка въпросна аминокиселина.

Как се класифицират аминокиселините?

20-те най-често срещани аминокиселини, тоест протеинови аминокиселини, могат да бъдат разделени на две групи: основни и несъществени. Последните се синтезират от човешкото тяло, но първите трябва да се набавят с храна и са необходими за функционирането на клетките.

Основните аминокиселини за хората и другите животни са 9:

- хистидин (H, His)

- изолевцин (I, Ile)

- левцин (L, Leu)

- лизин (K, Lys)

- метионин (М, Met)

- фенилаланин (F, Phe)

- треонин (T, Thr)

- триптофан (W, Trp) и

- валин (V, Вал)

Несъществените аминокиселини са 11:

- Аланин (A, Ala)

- аргинин (R, Arg)

- аспарагин (N, Asn)

- аспарагинова киселина (D, Asp)

- цистеин (C, Cys)

- глутаминова киселина (E, Glu)

- глутамин (Q, Gln)

- глицин (G, Gly)

- proline (P, Pro)

- серин (S, Ser) и

- тирозин (Y, Tyr)

В допълнение към тази класификация, 20 протеинови аминокиселини (от тези, които образуват протеини) могат да бъдат разделени според характеристиките на техните R групи на:

- Неполярни или алифатни аминокиселини: глицин, аланин, пролин, валин, левцин, изолевцин и метионин.

- Аминокиселини с ароматни R групи: фенилаланин, тирозин и триптофан.

- Незаредени полярни аминокиселини: серин, треонин, цистеин, аспарагин и глутамин.

- Положително заредени полярни аминокиселини: лизин, хистидин и аргинин.

- Отрицателно заредени полярни аминокиселини: аспарагинова киселина и глутаминова киселина.

20-те протеинови аминокиселини

Ето кратко описание на основните характеристики и функции на всяко от тези важни съединения:

1. Глицин (Gly, G)

Това е аминокиселината с най-проста структура, тъй като нейната R група се състои от водороден атом (H), така че тя също е с малки размери. Той е изолиран за първи път през 1820 г. от желатин, но също така е много богат на протеин, който съставя коприна: фиброин.

Глицин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Тя не е основна аминокиселина за бозайниците, тъй като може да се синтезира от клетките на тези животни от други аминокиселини като серин и треонин.

Той участва директно в някои „канали“ в клетъчните мембрани, които контролират преминаването на калциеви йони от едната страна към другата. Това също има връзка със синтеза на пурини, порфирини и някои инхибиращи невротрансмитери в централната нервна система.

1. Аланин (Ala, A)

Тази аминокиселина, известна още като 2-аминопропанова киселина, има сравнително проста структура, тъй като нейната R група се състои от метилова група (-CH3), така че нейният размер също е доста малък.

Аланина (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Той е част от много протеини и тъй като може да се синтезира от клетките на тялото, той не се счита за съществен, но е метаболитно важен. Той е много изобилен от копринен фиброин, откъдето за първи път е изолиран през 1879г.

Аланинът може да бъде синтезиран от пируват, съединение, получено по метаболитен път, известен като гликолиза, който включва разграждането на глюкозата за получаване на енергия под формата на АТФ.

Той участва в глюкозо-аланиновия цикъл, който се осъществява между черния дроб и други тъкани на животни и който е катаболитен път, който зависи от протеина за образуването на въглехидрати и за производството на енергия.

Той също е част от реакциите на трансаминация, в глюконеогенезата и в инхибирането на гликолитичния ензим пируват киназа, както и при чернодробна автофагия.

1. Proline (Pro, P)

Пролин (пиролидин-2-карбоксилна киселина) е аминокиселина, която има особена структура, тъй като неговата R група се състои от пиролидинов пръстен, образуван от пет въглеродни атома, свързани заедно, включително α въглероден атом.

Proline (Източник: Оригиналният качител беше Paginazero в италианската Уикипедия. / Обществено достояние, чрез Wikimedia Commons)

В много протеини, твърдата структура на тази аминокиселина е много полезна за въвеждане на „обрати“ или „гънки“. Такъв е случаят с колагеновите влакна при повечето гръбначни животни, които са съставени от много остатъци от пролин и глицин.

В растенията е доказано, че той участва в поддържането на клетъчната хомеостаза, включително редокс баланс и енергийни състояния. Той може да действа като сигнална молекула и да модулира различни митохондриални функции, да влияе на клетъчната пролиферация или смърт и т.н.

1. Валин (Val, V)

Това е друга аминокиселина с алифатна R група, която е съставена от три въглеродни атома (CH3-CH-CH3). Името му IUPAC е 2-3-амино-3-бутанова киселина, въпреки че в литературата може да се намери и като α-аминовалерийска киселина.

Valine (Източник: Borb, чрез Wikimedia Commons)

Валинът се пречиства за първи път през 1856 г. от воден екстракт от панкреаса на човек, но името му е монтирано през 1906 г. поради структурно сходство с валеринова киселина, извлечена от някои растения.

Това е основна аминокиселина, тъй като тя не може да бъде синтезирана от тялото, въпреки че изглежда не изпълнява много други функции, освен че е част от структурата на много кълбовидни протеини.

От неговото разграждане могат да се синтезират други аминокиселини като глутамин и аланин, например.

1. Левцин (Leu, L)

Левцинът е друга незаменима аминокиселина и е част от групата аминокиселини с разклонена верига, заедно с валин и изолевцин. R групата, която характеризира това съединение, е изобутилова група (CH2-CH-CH3-CH3), така че е много хидрофобна (отблъсква водата).

Левцин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Открит е през 1819 г. като част от протеините от животински мускулни влакна и овча вълна.

Той е много изобилен от протеини като хемоглобин и участва пряко в регулацията на протеиновия оборот и синтез, тъй като е активна аминокиселина от гледна точка на вътреклетъчната сигнализация и генетичната експресия. В много случаи това е подобрител на вкуса на някои храни.

1. Изолевцин (Ile, I)

Също аминокиселина с разклонена верига, изолевцин е открит през 1904 г. от фибрин, протеин, който участва в съсирването на кръвта.

Изолевцин (Източник: Taekyubabo, чрез Wikimedia Commons)

Подобно на левцина, тя е основна аминокиселина, чиято странична верига се състои от разклонена верига от 4 въглеродни атома (CH3-CH-CH2-CH3).

Изключително често се среща в клетъчните протеини и може да представлява повече от 10% от теглото им. Той също така работи в синтеза на глутамин и аланин, както и в баланса на аминокиселини с разклонена верига.

1. Метионин (Met, M)

Метионинът, наричан още γ-метилтиол-а-аминомаслена киселина, е аминокиселина, открита през първото десетилетие на 20 век, изолирана от казеин, протеин, присъстващ в краве мляко.

Метионин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Тя е основна аминокиселина, тя е хидрофобна, тъй като нейната R група се състои от алифатна верига със серен атом (-CH2-CH2-S-CH3).

Той е от съществено значение за синтеза на много протеини, включително хормони, протеини от кожата, косата и ноктите на животните. Той се предлага под формата на таблетки, които действат като естествени релаксанти, полезни за сън и в допълнение за поддържане на доброто състояние на косата и ноктите.

1. Фенилаланин (Phe, F)

Фенилаланин или β-фенил-а-аминопропионова киселина е ароматна аминокиселина, чиято R група е бензолов пръстен. Открит е през 1879 г. в растение от семейство Fabaceae и днес се знае, че е част от много естествени смоли като полистирола.

Фенилаланин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Като хидрофобна аминокиселина, фенилаланинът присъства практически във всички хидрофобни области на протеини. В много растения тази аминокиселина е от съществено значение за синтеза на вторични метаболити, известни като фенилпропаноиди и флавоноиди.

При животните фенилаланинът се намира и във изключително важни пептиди като вазопресин, меланотропин и енкефалин, всички от съществено значение за невронната функция.

1. Тирозин (Tyr, Y)

Тирозин (β-парахидроксифенил-а-аминопропионова киселина) е друга ароматна аминокиселина, чиято R група е ароматен пръстен, свързан с хидроксилна група (-OH), поради което е способен да взаимодейства с различни елементи. Открит е през 1846 г. и обикновено се получава от фенилаланин.

Тирозин (Източник: NEUROtiker / Public domain, чрез Wikimedia Commons)

Това не е основна аминокиселина, но може да бъде, ако нейните биосинтетични пътища се провалят. Той има много функции в човешкото тяло, сред които се откроява участието му като субстрат за синтеза на невротрансмитери и хормони като адреналин и хормон на щитовидната жлеза.

Той е от съществено значение за синтеза на меланин, молекула, която ни осигурява защита срещу слънчевите ултравиолетови лъчи. Освен това допринася за производството на ендорфини (ендогенни обезболяващи) и антиоксиданти като витамин Е.

Действа директно във фосфорилирането на протеини, както и при добавянето на азотни и серни групи.

1. Триптофан (Trp, W)

Тази аминокиселина, известна още като 2-амино-3-индолилпропионова киселина, е част от групата на незаменими аминокиселини и също е ароматна аминокиселина, тъй като нейната R група се състои от индолова група.

Триптофан (Източник: Оригиналният качител е Paginazero в Италианската Уикипедия. / Обществено достояние, чрез Wikimedia Commons)

Основните му функции при животните трябва да изпълняват освен синтеза на протеини и със синтеза на серотонин, невротрансмитер и мелатонин, антиоксидант, който също функционира в циклите на съня и събуждането.

Тази аминокиселина се използва и от клетките като прекурсор за образуването на кофактор NAD, който участва в множество окислително-редукционни ензимни реакции.

В растенията триптофанът е един от основните прекурсори за синтеза на растителния хормон ауксин, който участва в регулирането на растежа, развитието и други физиологични функции в тези организми.

1. Серин (Ser, S)

Серин, или 2-амино-3-хидроксипропанова киселина, е несъществена аминокиселина, която може да бъде произведена от глицин. R групата му е алкохол с формула -CH2OH, така че е полярна аминокиселина без заряд.

Серина (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Той е функционално важен за много основни протеини и е необходим за метаболизма на мазнините, мастните киселини и клетъчните мембрани. Участва в растежа на мускулите и здравето на имунната система на бозайниците.

Техните функции са свързани също със синтеза на цистеин, пурини и пиримидини (азотни основи), серамид и фосфатидилсерин (мембранен фосфолипид). В бактериите той участва в синтеза на триптофан, а в преживните в глюконеогенезата.

Той е част от активния сайт на ензими с хидролитична активност, известен като серинови протеази и също така участва във фосфорилирането на други протеини.

1. Треонин (Thr, T)

Треонин или трео-Ls-α-амино-β-маслена киселина е друга незаменима аминокиселина, която е част от голям брой клетъчни протеини при животни и растения. Това беше една от последните открити аминокиселини (1936 г.) и има много важни функции в клетките, включително:

- Това е свързващо място за въглехидратните вериги на гликопротеините

- Това е място за разпознаване на протеин кинази със специфични функции

- Той е част от важни протеини като тези, които образуват зъбния емайл, еластин и колаген, както и други от нервната система

- Фармакологично се използва като хранителна добавка, анксиолитичен и антидепресант

Треонин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

R групата на треонин, подобно на тази на серина, съдържа -OH група, така че това е алкохол със структурата -CH-OH-CH3.

1. Цистеин (Cys, C)

Тази несъществена аминокиселина е открита през 1810 г. като основна съставка на протеина, открит в рогата на различни животни.

Cysteine ​​(Източник: Оригиналният качител е Paginazero в Италианската Уикипедия. / Обществено достояние, чрез Wikimedia Commons)

Неговата R група се състои от тиолова или сулфхидрилна група (-CH2-SH), така че е от съществено значение за образуването на вътрешно- и междумолекулни дисулфидни мостове в протеините, където се намира, което е много важно за установяването на структурата. триизмерна от тях.

Тази аминокиселина също участва в синтеза на глутатион, метионин, липоева киселина, тиамин, коензим А и много други биологично важни молекули. В допълнение, той е част от кератините, структурни протеини, които са много в изобилие при животни.

1. Аспарагин (Asn, N)

Аспарагинът е несъществена аминокиселина, принадлежаща към групата на незаредените полярни аминокиселини. Това беше първата открита аминокиселина (1806 г.), изолирана от аспержи сок.

Аспарагин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

Характеризира се с група R е карбоксамид (-CH2-CO-NH2), така че лесно може да образува водородни връзки.

Активен е в клетъчния метаболизъм и физиологията на тялото на животните. Той работи в регулирането на генната експресия и имунната система, в допълнение към участието в нервната система и в детоксикацията на амоняка.

1. Глутамин (Gln, G)

R групата на глутамин се описва от някои автори като амид на страничната верига на глутаминовата киселина (-CH2-CH2-CO-NH2). Това не е основна аминокиселина, тъй като в животинските клетки има пътища за нейната биосинтеза.

Глутамин (Източник: Borb, чрез Wikimedia Commons)

Участва пряко в оборотите на протеини и в клетъчната сигнализация, в генната експресия и в имунната система на бозайниците. Той се счита за "гориво" за пролифериращите клетки и има функции като инхибитор на клетъчната смърт.

Глутаминът също участва в синтеза на пурини, пиримидини, орнитин, цитрулин, аргинин, пролин и аспарагин.

1. Лизин (Lys, K)

Лизин или ε-аминокапронова киселина е основна аминокиселина за хората и другите животни. Открит е през 1889 г. като част от казеин, желатин, яйчен албумин и други животински протеини.

Лизин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

В своята R група лизинът има положително заредена аминогрупа (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), характеризираща се с хидрофобността си.

Той не само действа като микроелемент за клетките в тялото, но е и метаболит за различни видове организми. Той е от съществено значение за растежа и ремоделирането на мускулите, а също така изглежда, че има антивирусна активност, при метилиране на протеини и други модификации.

1. Хистидин (His, H)

Това е "полуесенциална" аминокиселина, тъй като съществуват пътища за нейния синтез при възрастни хора, но те не винаги отговарят на изискванията на организма.

Хистидин (Източник: NEUROtiker / Public domain, чрез Wikimedia Commons)

Това е полярна аминокиселина, която има R група, известна като имидазолиум, която има циклична структура с два азотни атома, чиито характеристики й позволяват да участва в различни ензимни реакции, където се осъществява пренос на протони.

Хистидинът участва в метилирането на протеини, е част от структурата на хемоглобина (протеинът, който носи кислород в кръвта на животните), съдържа се в някои антиоксидантни дипептиди и е предшественик на други важни молекули като хистамин.

1. Аргинин (Arg, R)

Тази положително заредена аминокиселина за първи път е изолирана през 1895 г. от мравоядните протеини на някои животни. Не е основна аминокиселина, но е много важна за синтеза на урея, един от начините, по които азотът се отделя при животни.

Аргинин (Източник: Борб, чрез Wikimedia Commons)

R-групата му е -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 и действа като антиоксидант, регулатор на хормоналната секреция, амониев детоксикатор, регулатор на генната експресия, азотен резервоар, при метилиране на протеини и др.,

1. Аспарагинова киселина (Asp, D)

Аспарагиновата киселина има една R група с втора карбоксилна група (-CH2-COOH) и е част от групата на отрицателно заредените аминокиселини.

Аспарагинова киселина (Източник: Оригиналният качител е Paginazero в Италианската Уикипедия. / Обществено достояние, чрез Wikimedia Commons)

Основните му функции са свързани със синтеза на пурини, пиримидини, аспарагин и аргинин. Той участва в трансаминационни реакции, в цикъла на уреята и в синтеза на инозитол.

1. Глутаминова киселина (Glu, E)

Той също принадлежи към групата на отрицателно заредените аминокиселини, с R група със структура -CH2-CH2-COOH, много подобна на тази на аспарагиновата киселина. Открит е през 1866 г. от хидролизиран пшеничен глутен и е известно, че е част от много общи протеини в много живи същества.

Глутаминова киселина (Източник: Borb, чрез Wikimedia Commons)

Тази несъществена аминокиселина има много важни функции в животинските клетки, особено в синтеза на глутамин и аргинин, две други протеинови аминокиселини.

Освен това той е важен медиатор за предаването на възбудителни сигнали в централната нервна система на гръбначните животни, така че присъствието му в определени протеини е от решаващо значение за мозъчната функция, за когнитивното развитие, паметта и ученето.

Препратки

1. Fonnum, F. (1984). Глутамат: невротрансмитер в мозъка на бозайниците. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
2. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципите на Ленингер в биохимията. Macmillan.
3. Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Пролин: многофункционална аминокиселина. Тенденции в науката за растенията, 15 (2), 89-97.
4. Ву, Г. (2009). Аминокиселини: метаболизъм, функции и хранене. Аминокиселини, 37 (1), 1-17.
5. Ву, Г. (2013). Аминокиселини: биохимия и хранене. CRC Press.