Най- яйчен албумин е по количество протеин в "ясни" яйцата на птиците. Той принадлежи към семейството на протеини, известни като "серпин" или "инхибитор на серин протеаза", което е силно разнообразна група еукариотни протеини (включва повече от 300 хомоложни протеина).
Той беше един от първите протеини, изолирани с голяма чистота и благодарение на изненадващото си изобилие в репродуктивните структури на птиците, той се използва широко като "модел" при подготовката на "стандарти" за изследване на структурата, свойствата и др. синтеза и секрецията на много протеини.
Молекулярна структура на овалбумин (Източник: Jawahar Swaminathan и служители на MSD от Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)
В процентно отношение овалбуминът съдържа между 60 и 65% от общото съдържание на протеини в яйчния белтък, но за разлика от останалите членове на семейството на протеини Serpin, той няма активност като протеазен инхибитор.
Бялото на пилешките яйца има и други протеини:
- Овотрансферин, наричан още коналбумин, който представлява 13% от общото съдържание на протеини в бялото
- Ovomucoid, гликопротеин, който представлява 11% от общия брой
- Ovomucin, друг сулфатиран гликопротеин, който представлява 3,5%
- Лизозим или мурамидаза, която също включва 3,5% от общия протеин на бялото
- глобулини, които представляват 4%
Синтезът на овалбумин се осъществява от смес от междинни пептиди по време на транзита на яйцеклетката през яйцепровода на птици и има съобщения, че транскрипцията на участващите гени става само в отговор на наличието на естроген, полов хормон.
структура
Овалбуминът е мономерен фосфогликопротеин с молекулно тегло около 45 kDa и изоелектрична точка, близка до 4,5. Следователно в структурата му има множество места за фосфорилиране и гликозилиране, които са много често срещани посттранслационни модификации в протеините.
Този протеин е кодиран от 7 700 базови генни двойки, характеризиращи се с присъствието на 8 екзона, интерпресирани със 7 интрона, така че се подозира, че неговият пратеник претърпя множество пост-транскрипционни модификации, за да се получи зрелият протеин.
Овалбуминът от пилешките яйца има 386 аминокиселинни остатъци и е показано, че чистата форма на този протеин се състои от три подкласа, известни като А1, А2 и А3, характеризиращи се с това, че съдържат съответно две, една и никаква фосфатна група.
По отношение на третичната структура, аминокиселинната последователност на овалбумин разкрива наличието на 6 цистеинови остатъка, между които се образуват четири дисулфидни моста. Освен това някои структурни проучвания показват, че N-крайният край на този протеин е ацетилиран.
С-
Когато яйцата се съхраняват, структурата на овалбумина се променя, образувайки това, което е известно в литературата като S-овалбумин, който е по-стабилна форма срещу топлина и който се образува благодарение на обменните механизми между дисулфиди и сулфхидрили.
В допълнение към температурата на съхранение, тази "форма" на овалбумин се формира и в зависимост от вътрешното pH на яйцата, което може да се очаква във всеки вид протеин в природата.
Следователно S-овалбуминът се приписва на някои реакции на свръхчувствителност, които някои хора страдат след поглъщане на яйца.
Характеристика
Въпреки факта, че овалбуминът принадлежи към семейство протеини, характеризиращи се с активността си като протеазни инхибитори, той няма инхибиторна активност и неговата функция не е изяснена напълно.
Въпреки това се предположи, че потенциалната функция на този ензим е транспортирането и съхранението на метални йони до и от ембриона. Други автори предполагат, че той също функционира като хранителен източник на ембриона по време на неговия растеж.
От експериментална гледна точка, овалбуминът представлява един от основните "моделни" протеини за различни структурни, функционални, синтезни и изследвания на протеиновата секреция системи, поради което е много важен за напредъка в научните въпроси.
Функции за хранителната промишленост
Освен това, тъй като е един от най-обилните протеини в пилешкия яйчен белтък, това е изключително важен протеин за храненето на хората и други животни, които ядат яйцата на различни птици.
В кулинарния аспект, овалбуминът, както и останалите протеини в яйчен белтък, се използват за техните функционални свойства, особено за способността да се пени, процес, по време на който полипептидите се денатурират, образувайки въздушния интерфейс. / стабилна течност, характерна за споменатото състояние на дисперсия.
Денатури
Тъй като овалбуминът има множество сулфхидрилни групи, той е доста реактивен и лесно денатуриран протеин.
Температурата на денатурация на овалбумина е между 84 и 93 ° С, като 93 е тази, която характеризира формата на S-овалбумин, която е по-стабилна при по-високи температури. Денатурирането на овалбумин чрез топлина води до образуването на характерните белезникави "гелове", които се наблюдават по време на готвене на яйца.
Пържени яйца (Източник: WhatamIdoing чрез Wikimedia Commons)
PH също е важен фактор, когато се има предвид денатурацията на този протеин, както и вида и концентрацията на солите. За овалбумин денатуриращото pH е около 6,6.
При различни условия на денатурация молекулите на овалбумин имат висока тенденция към агрегиране, процес, който обикновено може да бъде ускорен с добавяне на соли и повишаване на температурата.
Способността на овалбумин и други протеини от яйчен белтък да образуват гелообразни структури при нагряване, както и способността им да се свързват с водни молекули и да функционират като емулгатори, са това, което им дава най-важните им функционални характеристики и поради което те са толкова експлоатирани особено в хранително-вкусовата промишленост.
Процесът на денатурация на този протеин е много полезен за изследване на механизмите на преход между твърди и гел състояния, както и за изследване на ефекта, който различните видове соли имат в различни концентрации (йонна сила) върху целостта от протеини.
Препратки
- Huntington, JA, и Stein, PE (2001). Структура и свойства на овалбумина. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Необратима термична денатурация и образуване на линейни агрегати от овалбумин. Хранителни хидроколоиди, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Пълната аминокиселинна последователност на кокошен овалбумин. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO и Williams, PA (ред.). (2011 г.). Наръчник с хранителни протеини. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Семейството на овалбумините от серпинови протеини. FEBS писма, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Биосинтез на овалбумин. Природа, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Наука за хранителни материали в производството на яйчен прах. В ролята на материалознанието в хранителното биоинженерство (стр. 505-537). Академична преса.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Индуцираната от топлината денатурация и агрегация на овалбумин при неутрално pH, описана от необратима кинетика от първи ред. Протеин наука: публикация на Протеиновото общество, 12 (12), 2693–2703.