ОКСИДОРЕДУКТАЗИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На оксидоредуктази са протеини с ензимна активност, които са отговорни за катализиране окисляване - редукционни реакции, т.е. реакции, включващи отстраняването на водородни атоми или електрони в субстратите на които те действат.

Реакциите, катализирани от тези ензими, както показва името им, са окислително-редукционни реакции, тоест реакции, при които една молекула дарява електрони или водородни атоми, а друга ги получава, променяйки съответните им окислителни състояния.

Графична схема на реакцията на ЕС 1.2.1.40 тип оксидоредуктаза (Източник: akane700 Via Wikimedia Commons)

Пример за много често срещани в природата оксидоредуктазни ензими е този на дехидрогеназите и оксидазите. Може да се спомене ензима алкохолна дехидрогеназа, който катализира дехидрогенирането на етанол за получаване на ацеталдехид по начин, зависим от NAD + или обратната реакция, за да се получи етанол по време на алкохолна ферментация, извършена от някои важни търговски дрожди.

Ензимите на електронната транспортна верига в аеробните клетки са оксидоредуктази, отговорни за изпомпването на протоните, поради което те генерират електрохимичния градиент през вътрешната митохондриална мембрана, което позволява да се стимулира синтеза на АТФ.

Основни характеристики

Оксидоредуктазните ензими са ензими, които катализират окисляването на едно съединение и съпътстващото редуциране на друго.

Те обикновено изискват наличието на различни видове коензими за тяхната работа. Коензимите изпълняват функцията да даряват или приемат електрони и водородни атоми, които оксидоредуктазите добавят или премахват към субстратите им.

Тези коензими могат да бъдат двойката NAD + / NADH или двойката FAD / FADH2. В много аеробни метаболитни системи тези електрони и водородни атоми в крайна сметка се прехвърлят от коензимите, участващи в кислорода.

Те са ензими с изразена „липса“ на субстратната специфичност, което им позволява да катализират омрежаващи реакции в различни видове полимери, независимо дали са протеини или въглехидрати.

класификация

Много пъти номенклатурата и класификацията на тези ензими се основават както на основния субстрат, който те използват, така и на вида коензим, който им е необходим за функциониране.

Според препоръките на Комитета по номенклатурата на Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (NC-IUBMB), тези ензими принадлежат към клас EC 1 и включват повече или по-малко 23 различни типа (EC1.1-EC1.23), които са:

- ЕС 1.1: които действат върху CH-OH групите на донорите.

- ЕС 1.2: които действат върху алдехидната група или оксо групата на донорите.

- ЕО 1.3: които действат върху CH-CH групите на донорите.

- ЕС 1.4: които действат върху СН-NH2 групите на донорите.

- EC 1.5: които действат върху CH-NH групите на донорите.

- EC 1.6: които действат в NADH или в NADPH.

- EC 1.7: които действат върху други азотни съединения като донори.

- ЕО 1.8: които действат върху серните групи на донорите.

- ЕО 1.9: които действат в групите на донорите.

- ЕО 1.10: които действат на донори като дифеноли и други свързани вещества.

- ЕО 1.11: които действат върху пероксида като акцептор.

- ЕО 1.12: които действат на водорода като донор.

- ЕС 1.13: които действат на прости донори с включването на молекулен кислород (оксигенази).

- ЕС 1.14: които действат на „сдвоени“ донори с включването или намаляването на молекулния кислород.

- ЕС 1.15: които действат на супероксидите като акцептори.

- ЕС 1.16: които окисляват метални йони.

- ЕС 1.17: които действат на СН или СН2 групи.

- ЕС 1.18: които действат на протеини, които съдържат желязо и страдат като донори.

- ЕС 1.19: които действат на редуцирания флаводоксин като донор.

- ЕС 1.20: които действат върху донори като фосфор и арсен.

- ЕС 1.21: които действат в реакцията XH + YH = XY.

- ЕС 1.22: които действат върху халогена на донорите.

- ЕС 1,23: които намаляват групите на COC като акцептори.

- ЕО 1.97: други оксидоредуктази.

Всяка от тези категории освен това включва подгрупи, в които ензимите са разделени според предпочитанията на субстрата.

Например, в групата на оксидоредуктазите, които действат върху CH-OH групите на техните донори, има някои, които предпочитат NAD + или NADP + като акцептори, докато други използват цитохроми, кислород, сяра и др.

структура

Тъй като групата на оксидоредуктазите е изключително разнообразна, установяването на определена структурна характеристика е доста трудно. Структурата му варира не само от ензим до ензим, но и между видове или група живи същества и дори от клетка до клетка в различни тъкани.

Биоинформатичен модел на структурата на ензим оксидоредуктаза (Източник: Jawahar Swaminathan и MSD персонал от Европейския институт по биоинформатика чрез Wikimedia Commons)

Ензимът пируват дехидрогеназа, например, е комплекс, състоящ се от три последователно свързани каталитични субединици, известни като Е1 субединица (пируват дехидрогеназа), Е2 субединица (дихидролипоамид ацетилтрансфераза) и Е3 субединица (дихидролипоамид дехидрогеназа).

Всяка от тези субединици, от своя страна, може да бъде съставена от повече от един протеинов мономер от същия тип или от различни типове, тоест могат да бъдат хомодимерни (тези със само два еднакви мономера), хетеротримерни (тези с три мономера) различни) и т.н.

Те обаче обикновено са ензими, съставени от алфа спирали и β-сгънати листове, подредени по различни начини, със специфични вътрешно- и междумолекулни взаимодействия от различни видове.

Характеристика

Оксидоредуктазните ензими катализират окислително-редукционните реакции на практика във всички клетки на всички живи същества в биосферата. Тези реакции обикновено са обратими, при които окислителното състояние на един или повече атоми в една и съща молекула се променя.

Обикновено оксидоредуктазите се нуждаят от два субстрата, един, който действа като водороден или електронен донор (за окисляване) и друг, който действа като акцептор на водород или електрон (за намаляване).

Тези ензими са изключително важни за много биологични процеси в различни видове клетки и организми.

Те работят например при синтеза на меланин (пигмент, който се образува в клетките на кожата на хората), при образуването и разграждането на лигнин (структурно съединение на растителните клетки), в сгъването протеин и т.н.

Те се използват индустриално за промяна на текстурата на някои храни и примери за тях са пероксидази, глюкозни оксидази и други.

Освен това, най-известните ензими от тази група са тези, които участват като електронни преносители в транспортните вериги на митохондриалната мембрана, хлоропластите и вътрешната плазмена мембрана на бактериите, където те са трансмембранни протеини.

Примери за оксидоредуктази

Има стотици примери за оксидоредуктаза ензими в природата и в промишлеността. Тези ензими, както беше обсъдено, имат изключително важно значение за функционирането на клетките и следователно за живота сами по себе си.

Оксидоредуктазите не включват само ензимите пероксидази, лакази, глюкозни оксидази или алкохолни дехидрогенази; Те също така комбинират важни комплекси като ензима глицералдехид 3-фосфат дехидрогеназа или пируват дехидрогеназа комплекс и др., Които са съществени от гледна точка на глюкозния катаболизъм.

Той също така включва всички ензими на електронно-транспортния комплекс във вътрешната митохондриална мембрана или във вътрешната мембрана на бактериите, подобно на някои от ензимите, открити в хлоропластите на растителните организми.

Пероксидази

Пероксидазите са много разнообразни ензими и използват водороден пероксид като акцептор на електрон, за да катализират окисляването на голямо разнообразие от субстрати, включително феноли, амини или тиоли. В своите реакции те намаляват водородния пероксид до получаване на вода.

Те са много важни от индустриална гледна точка, като пероксидазата от хрян е най-важната и най-проучваната от всички.

Биологично казано, пероксидазите са важни за отстраняването на реактивните кислородни съединения, които могат да причинят значителни щети на клетките.

Препратки

1. Енциклопедия Британика. (2019). Произведено на 26 декември 2019 г. от www.britannica.com
2. Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Ензиматична модификация на текстурата на млечните продукти. В Промяна на текстурата на храните (с. 71-97). Издателство Woodhead
3. Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Биохимия. Добавяне. Уесли Лонгман, Сан Франциско.
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Принципите на Ленингер в биохимията. Macmillan.
5. Комитет по номенклатурата на Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (NC-IUBMB). (2019). Извлечено от www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
6. Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., & Jordan, F. (2014). Комплексите от пируват дехидрогеназа: базирана на структурата функция и регулиране. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.