ОКСИХЕМОГЛОБИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА И КРИВА НА СВЪРЗВАНЕ - БИОЛОГИЯ - 2025

Или ксихемоглобин е името, дадено на хемоглобина, когато той се свързва с кислород. Хемоглобинът е протеин, който се намира в червените кръвни клетки, чиято основна функция е да пренася кислород от белите дробове до тъканите.

Първите живи същества са били едноклетъчни и са живели в течна среда, от която са били подхранвани и от които са елиминирали отпадъците си, подобно на някои от организмите, които съществуват днес. При тези условия тези процеси се постигат чрез прости дифузионни механизми, тъй като клетъчната стена е в интимен контакт със средата, която я доставя.

Крива на дисоциация на оксихемоглобин (Източник: Ratznium в английската версия на WikipediaLater е качена от Aaronsharpe от en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Развитието на все по-сложни многоклетъчни организми предполагаше, че вътрешните клетки се отдалечават значително от околната среда, така че дифузионните механизми като единствен източник на доставки стават недостатъчни.

По този начин бяха разработени специализирани системи за получаване на хранителни вещества и газове, като храносмилателната и дихателната система, както и транспортни механизми за приближаване на тези хранителни вещества и газове до клетката: сърдечно-съдовата система.

За да произвеждат енергия под формата на ATP молекули, клетките се нуждаят от кислород. Тъй като ATP не може да се съхранява, той трябва непрекъснато да се синтезира, което означава постоянно търсене на кислород от клетките.

Хемоглобинът се появи, еволюционно казано, като транспортер на газ, който "реши" проблема с транспортирането на кислород от околната среда към клетката.

Характеристики и структура

За да се обсъдят характеристиките и структурата на оксихемоглобина, е необходимо да се обърнете към хемоглобина, тъй като оксихемоглобинът не е нищо повече от хемоглобин, свързан с кислорода. Следователно по-долу ще бъдат описани съвместните характеристики на молекулата в присъствието или не на въпросния газ.

За какво е хемоглобин?

Хемоглобинът е необходим за транспортиране на кислород до тъканите в количеството и скоростта, за които това е необходимо, като се има предвид, че кислородът има толкова малко разтворимост в кръвта, че транспортирането му чрез дифузия би било недостатъчно за осигуряване на нуждите на тъканите.

Какво представлява молекулата на хемоглобина?

Хемоглобинът е тетрамерен протеин (който има четири субединици), има сферична форма и молекулна маса от 64 kDa.

Четирите му субединици представляват една функционална единица, при която всяка една реципрочно влияе върху другата. Всяка субединица е съставена от полипептидна верига, глобин и протезна група, хема или група „хема“, която действа като кофактор и не е съставена от аминокиселини; тоест не е протеин в природата.

Глобинът се намира в две форми: алфа глобин и бета глобин. Хемоглобиновият тетрамер се състои от двойка алфа глобинови вериги (141 аминокиселини) и чифт бета глобинови вериги (146 аминокиселини).

Всяка от четирите полипептидни вериги е прикрепена към група хеми, която има в центъра железен атом в железно състояние (Fe2 +).

Какво представлява групата на хема?

Хемовата група е порфиринов пръстен, който е съставен от четири пиролови пръстена (хетероциклични ароматни съединения с формула C4H5N), свързани с метилови мостове. Желязото в железно състояние в центъра е свързано със структурата чрез координирани азотни връзки.

Всяка група хема е способна да се свърже с една кислородна молекула, така че всяка молекула на хемоглобина може да свърже само 4 молекули от газа.

Човешкото тяло съдържа приблизително 2,5 х 1013 еритроцити, които са кръвните клетки, които създават и транспортират хемоглобин. Всеки еритроцит има около 280 милиона молекули хемоглобин и по този начин може да носи повече от 1 милиард молекули кислород.

Как се образува оксихемоглобин?

Оксихемоглобинът се образува след свързването на кислороден атом към всеки железен атом в железно състояние, намиращ се във всяка група на хема на молекулата на хемоглобина.

След това терминът оксихемоглобин се отнася до оксигениран и не химически окислен хемоглобин, тъй като той не губи електрон при комбиниране с кислород и желязо остава в железно състояние.

Оксигенирането води до промяна в кватернерната структура на молекулата, тоест промяна в конформацията, която може да бъде предадена от веригите на глобин към групата на хема и обратно.

Какво е максималното количество кислород, който хемоглобинът може да носи?

Хемоглобинът може да свързва най-много четири молекули кислород в своята структура. Ако молният обем на идеалните газове е 22,4 L / mol, един мол хемоглобин (64 500 g) ще се свърже с 89,6 литра кислород (4 мола на O2 x 22,4 L / mol).

Така че всеки грам хемоглобин трябва да се свърже с 1,39 мл О2, за да бъде 100% наситен (89,6L / 64500g x (1000ml / L)).

На практика кръвните тестове дават малко по-ниски резултати, тъй като има малки количества метхемоглобин (окислен хемоглобин) и карбоксихемоглобин (хемоглобин + въглероден окис (СО)), които не могат да свържат кислорода.

Като се има предвид това, правилото "Hüfner" гласи, че в кръвта 1 g хемоглобин има максимален капацитет да свързва кислород от 1,34 ml.

Крива на свързване на оксихемоглобин

Броят на кислородните молекули, които могат да се свържат с молекула на хемоглобин, зависи от парциалното налягане на кислорода или PO2. При липса на кислород хемоглобинът се дезоксигенира, но с повишаване на PO2 се увеличава броят на оксигените, които се свързват с хемоглобина.

Процесът на свързване на кислорода с хемоглобина зависи от парциалното налягане на кислорода. Когато се начертае, резултатът се нарича "крива на оксихемоглобин" и има характерна "S" или сигмоидна форма.

В зависимост от PO2, хемоглобинът ще бъде по-малко или по-способен да „освободи” или „достави” кислорода, който носи, както и да се зареди с него.

Например в областта между 10 и 60 mmHg налягане се получава най-стръмната част на кривата. При това състояние хемоглобинът може лесно да се откаже от големи количества O2. Това е състоянието, което се постига в тъканите.

Когато PO2 е между 90 и 100 mmHg (12 до 13 kPa), хемоглобинът е почти 100% наситен с О2; и когато артериалният PO2 е 60 mmHg (8 kPa), наситеността с O2 все още е висока 90%.

В белите дробове това са преобладаващите условия (налягане между 60 и 100 mmHg) и именно това позволява молекулите на хемоглобина, присъстващи в еритроцитите, да се зареждат с кислород.

Тази сигмоидна форма, която очертава кривата на оксихемоглобин, гарантира, че този протеин се държи като отличен белодробен товарач, много ефективен преносител в артериална кръв и отличен донор на О2 в тъканите, пропорционално на местната метаболитна скорост. тоест при поискване.

Препратки

1. Fox, SI (2006). Човешка физиология 9-то издание (стр. 501-502). McGraw-Hill press, Ню Йорк, САЩ.
2. Мъри, RK, Granner, DK, Mayes, PA и Rodwell, VW (2014). Илюстрираната биохимия на Харпър. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Биохимия (1989). Бърлингтън, Северна Каролина: Нийл Патерсън Publishers (в) Н. Лалиоти, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Робърт М. Берн, Матю Н. Леви. (2001) Физиология. (3-то изд.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Физиологична основа на медицинската практика. Уилямс и Уилкинс