ХИДРОЛИТИЧНИ ЕНЗИМИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ, КЛАСИФИКАЦИЯ, ФУНКЦИИ - АНАТОМИЯ И ФИЗИОЛОГИЯ - 2026

На хидролитични ензими или хидролазите, са молекули, които катализират реакции на хидролиза (хидро = вода; лизис = разкъсване), т.е. катализират химическа реакция между молекула вода и друга молекула.

Хидролазите, като повечето ензими, са протеинови по своя характер, което означава, че са съставени от една или повече вериги от полипептиди или аминокиселини.

Диаграма на лента на хидролитичен ензим на панкреас алфа-амилаза. Взето и редактирано от собствена творба., чрез Wikimedia Commons.

Ензимите присъстват в почти всички биохимични реакции в живите организми. Те са отговорни за ускоряването на тези реакции чрез намаляване на енергийното ниво на реакцията.

Например, повечето храносмилателни ензими са хидролитични. Те са отговорни за ускоряването на разграждането на сложни молекули в болуса.

Разлагането води до по-прости форми, които лесно се абсорбират от организмите. Ензимите изпълняват не само жизнените функции в организмите, но имат и медицинско и икономическо значение.

характеристики

Ензимите обикновено са големи протеинови молекули с регулирана активност. Всички те имат специфична 3D форма. Те работят в ниски концентрации.

Те не се променят по време на реакцията, така че могат да бъдат възстановени без промени в молекулната или протеиновата им структура. Те могат да обработват субстрати с променлива скорост, която може да включва хиляди молекули в минута.

Те са специфични и могат да бъдат денатурирани и / или повлияни от промените в температурата, pH, концентрациите на субстратите, наред с други.

От своя страна, хидролитичните ензими са най-голямата група от ензими, известни. Има повече от 200 хидролази, които катализират реакции, които разрушават връзките въглерод - кислород, въглерод - азот, въглерод - въглерод, фосфор - кислород (фосфорен анхидрид), дори фосфорно-азотни връзки.

Други важни характеристики на хидролитичните ензими са тяхната широка субстратна специфичност и това, че те са стереоселективни.

класификация

Класификацията на хидролитичните ензими се основава главно на естеството на хидролизираната връзка и субстрата. Таксономичната терминология нарича този вид ензимни хидролази или хидролитични ензими.

От друга страна, често срещаните наименования на ензимите се състоят от суфикс -азата, например холинестераза, естерази и протеази.

И накрая, според Международния съюз по биохимия и молекулярна биология, ензимите се класифицират по числа, наречени EC (ензимна комисия).

Хидролазите принадлежат към група 3 (EC3). Те от своя страна се подразделят според вида на връзката, която те хидролизират. Например, ако ензимите хидролизират линейни амиди, техният брой е EC3.5.1 и ако те хидролизират серинови протеази, техният брой е EC3.4.16.21.

Функции в човешкото тяло

холинстеараза

Холинестеразата е един от най-важните известни хидролитични ензими. Той хидролизира ацетилхолин и го превръща в холин и оцетна киселина.

Тази специфична реакция действа след предаването на нервния импулс, спира действието на невротрансмитерните молекули (ацетилхолин).

Храносмилателни ензими

Една от най-изследваните ензимни реакции е тази на разграждането на храната в организмите. Известно е, че по време на храносмилането ензимите липаза са отговорни за хидролизирането на липидите, а протеазите причиняват разграждането на протеините за получаване на аминокиселини.

Хидролитичните ензими са отговорни за разбиването или разделянето на големи молекули и превръщането им в по-прости форми. Тези молекули ще бъдат използвани при синтеза, отделянето на отпадъци или като източници на въглерод за получаване на енергия.

Изключителна характеристика на храносмилателните хидролитични ензими е, че те са извънклетъчни и че се смесват с храната, докато преминават през храносмилателния тракт.

Тези ензими се произвеждат от клетки, които очертават стомаха, червата и други органи като панкреаса.

Клетъчно храносмилане

Лизозомите са главните действащи лица на клетъчното храносмилане. Има повече от 50 специфични хидролитични ензими, съдържащи се в тези клетъчни структури.

Тези ензими изпълняват функцията на усвояване на сложна органична материя, превръщането й в по-прости молекули, например като: монозахариди или аминокиселини.

Приложения

-Промишлени

Фармацевтичен

Технологичният и научният напредък през последните 20 години доведоха до важни открития в молекулярното поле на механизмите на работа на съединенията.

От шестте вида известни ензими хидролитичните са най-използваните (60%) в биокаталитичните процеси на фармацевтичната индустрия.

Липазите са хидролитични ензими, които трансформират триацилглицерола в глицерол и свободни мастни киселини. Тези ензими се използват във фармацевтичната индустрия за разработване на пророни (противовъзпалителни лекарства), които действат срещу ревматоидни заболявания, артрит, болки в долната част на гърба и др.

Други липази се използват за разработване на съединения като хирален синтетон (противогъбично) и лотрафибан, което е лекарство, използвано за предотвратяване на тромботични епизоди.

Храна

В момента хидролазите са основни ензими в производството на различни хранителни продукти, поради множеството приложения, които имат в почти всички индустриални процеси днес.

Област на интерес, свързана с използването на хидролитични ензими, е синтезът или производството на лигноцелулозна биомаса. Тази биомаса има голям потенциал в индустрията за получаване на биогорива.

От друга страна, протеазите, ензимите, които катализират хидролизата на пептидните съединения, имат голямо приложение в хранително-вкусовата промишленост, особено при получаването на хидролизати на соев протеин.

Те също така служат за подобряване на качеството на хляба, в подсладителите, за намаляване на горчивите аромати на различни храни, дори и като месни продукти.

Селскостопанската индустрия използва пектинази. Това са група ензими, способни да разграждат силно разклонена киселина и неутрални полимери (пектинови групи), открити в растителните клетъчни стени.

Най-широко използваните пектинази на индустриално земеделско ниво идват от микроорганизма, наречен Aspergillus niger и се използват за ферментация в потопени култури и ферментация на твърди субстрати.

Пектиназите се използват и при производството на плодови сокове или сокове и служат за понижаване на мътността или избистряне, подобряване на тяхното качество. Използват ги и за производството на конфитюри и плодови каши.

Aspergillus niger видове микроорганизми, използвани за получаване на пектинази. Взето и редактирано от: Mogana Das Murtey и Patchamuthu Ramasamy, чрез Wikimedia Commons.

Почистващи препарати

За храносмилателните протеази е известно, че почистват дрехите от началото на миналия век. До края на миналия век повечето почистващи препарати съдържат храносмилателни ензими като амилази и липази.

Добре известно е, че използването на тези ензими в производството на почистващи препарати прави процеса на измиване по-ефективен. Те намаляват консумацията на вода, са биоразградими и гарантират цялостно почистване.

Bacillus licheniformis и Aspergillus flavus произвеждат протеази, използвани за производството на детергенти. Полученият продукт се използва за отстраняване на петна от протеинов произход, като кръв например.

Гъбичките произвеждат целулази. Целулазите служат като детергент за отстраняване на петна от почвата или растителни остатъци. Други ензими като липази се използват за отстраняване на петна от олеинов произход, като мазнина или червило. Гъбата Aspergillus oryzae се използва индустриално за производството на тези ензими.

Препратки

1. Ензими. Възстановено от en.wikipedia.org.
2. Ензим, биохимия. Възстановени от britannica.com.
3. Въведение в клас 3 на ензимите: Хидролази. Възстановен от chem.uwec.edu.
4. Хидролаза, възстановена от chemistryexplained.com.
5. T. McKee & JR McKee (2003). Биохимия, 3-то издание. Бостън: McGraw-Hill.
6. Храносмилателни ензими. Възстановено от sciencelearn.org.nz
7. М. Ернаис. Биокатализа, прилагана за получаване на лекарства и продукти с висока добавена стойност. Глава VI. Възстановени от analesranf.com.
8. Ензими в сапуни за пране. Възстановено от argenbio.org