ВТОРИЧНА СТРУКТУРА НА ПРОТЕИНИ: ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

На вторичната структура на протеини е името, с което се определя локално сгънати конформацията на някои части на полипептидната верига. Тази структура се състои от няколко модела, които се повтарят редовно.

Има много начини, по които протеиновите вериги се сгъват. Само някои от тези форми обаче са много стабилни. В природата най-често срещаните форми, които протеините приемат, са α спирала, както и β лист. Тези структури могат да бъдат описани чрез ъглите на свързване ψ (psi) и φ (phi) на аминокиселинните остатъци.

Диаграма и модел на топки и пръчици от алфа спирала на протеини (вторична структура). Взето и редактирано от: Алехандро Порто.

Взаимодействията, установени между страничните вериги на аминокиселинните остатъци, могат да помогнат за стабилизиране или, обратно, дестабилизиране на вторичната структура на протеините. Вторичната структура може да се наблюдава в състава на много влакнести протеини.

история

През 30-те години на миналия век Уилям Атсбъри, работейки с рентгенови лъчи, открива, че протеинът на косата, както и този на дикобрана, има сегменти в структурата си, които редовно се повтарят.

Въз основа на тези резултати и със знанието на значението, което водородните връзки представляват в ориентацията на полярните групи пептидни връзки, Уилям Поллинг и сътрудниците, следователно, хипотетично определят възможните редовни конформации, които протеините могат да притежават.

Полинг и неговите сътрудници, през десетилетието на 50-те години, установяват няколко постулата, които трябва да бъдат изпълнени във връзките на полипептидните вериги, и на първо място, че два атома не могат да се приближават един до друг на разстояние, по-малко от това на техните съответните радиостанции на Van der Waals.

Те също така посочиха, че не-ковалентните връзки са необходими за стабилизиране на сгъването на веригите.

Въз основа на тези постулати и предишни знания и използвайки молекулярни модели, те бяха в състояние да опишат някои редовни конформации на протеини, включително тези, за които по-късно беше показано, че са най-чести в природата, като α спирала и β лист.,

Α спирала

Това е най-простата вторична структура, при която полипептидната верига е подредена във валцувана и уплътнена форма около въображаема ос. Освен това страничните вериги на всяка аминокиселина стърчат от този спирален гръбнак.

В този случай аминокиселините са подредени така, че да имат ъгли на свързване-от -45 ° до -50 ° и φ от -60 °. Тези ъгли се отнасят за връзката между α-въглерода и кислорода на карбонила и връзката между азота и α-въглерода на всяка аминокиселина, съответно.

Освен това, учените са определили, че при всяко завъртане на α спирала са налице 3.6 аминокиселинни остатъци и че този обрат винаги е декстротаторен в протеините. Освен че е най-простата структура, α-спиралата е преобладаващата форма в α-кератините, а около 25% от аминокиселините в глобуларни протеини приемат тази структура.

Α спиралата се стабилизира поради многобройните си водородни връзки. Така при всяко завъртане на спиралата се установяват три или четири връзки от този тип.

Във водородните връзки взаимодействат азотът на пептидната връзка и кислородният атом на карбонилната група на следващата четвърта аминокиселина в посока на амино-крайната страна на тази верига.

Учените показаха, че α-спирала може да се образува с полипептидни вериги, съставени от L- или D-аминокиселини, при условие че всички аминокиселини имат една и съща стереоизомерна конфигурация. В допълнение, естествените L-аминокиселини могат да образуват α-спирали, които се въртят както отдясно, така и отляво.

Не всички полипептиди обаче могат да образуват стабилни α-спирали, тъй като основната им структура влияе върху неговата стабилност. R веригите на някои аминокиселини могат да дестабилизират структурата, предотвратявайки конформацията на α спиралите.

Β лист

В β лист, или β сгънат лист, всеки един от аминокиселинните остатъци има въртене на 180 ° по отношение на предходния аминокиселинен остатък. По този начин резултатът е, че скелетът на полипептидната верига остава удължен и има форма на зигзаг или акордеон.

Полипептидните вериги, сгънати в акордеона, могат да бъдат поставени в близост една до друга и да произвеждат линейни водородни връзки между двете вериги.

Две съседни полипептидни вериги могат да бъдат разположени успоредно, тоест и двете могат да бъдат ориентирани в амино-карбоксилната посока, образувайки успоредния β-лист; или те могат да бъдат разположени в противоположни посоки, след което се образува антипаралелен β лист.

Страничните вериги от съседни аминокиселинни остатъци стърчат от верижния гръбнак в противоположни посоки, което води до променлив модел. Някои протеинови структури ограничават типовете аминокиселини на β структурите.

Например, в плътно опаковани протеини, аминокиселините с къса R верига, като глицин и аланин, са по-чести на техните контактни повърхности.

Β лист на вторичните структури на протеини. Взето и редактирано от: Preston Manor School + JFL.

Други съответствия на вторичната структура

Витло 3

Тази структура се характеризира с представяне на 3 аминокиселинни остатъка на оборот, вместо 3.6, представени от α спирала и водородна връзка, съставена от 10 елемента. Тази структура се наблюдава при някои протеини, но не е много често срещана в природата.

Π спирала

Тази структура, от друга страна, има 4,4 аминокиселинни остатъци на спиралния завой и 16-членна верига от водородни връзки. Въпреки че тази конфигурация е стерилно възможна, тя никога не е била наблюдавана в природата.

Възможна причина за това може да бъде кухият му център, твърде голям, за да позволи на силите на Ван дер Ваал да действат, което би спомогнало за стабилизиране на структурата и въпреки това е твърде малко, за да позволи преминаването на водни молекули.

Супер вторична структура

Свръхсекундните структури са комбинации от вторични структури на α-спирали и β-сгънати листове. Тези структури могат да се появят в много кълбовидни протеини. Има различни възможни комбинации, всяка от които има свои собствени характеристики.

Някои примери за свръхсекундни структури са: βαβ единица, в която два успоредни β листа са свързани с α-спирален сегмент; αα единицата, характеризираща се с две последователни α-спирали, но разделени от не-спирален сегмент, свързан със съвместимост на техните странични вериги.

Няколко β листа могат да бъдат сгънати върху себе си, като дават β варелна конфигурация, докато антипаралелен β лист, сгънат върху себе си, представлява свръх вторична структура, наречена гръцки ключ.

Препратки

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3-то издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Биохимия на Харпър. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5-то издание. WH Freeman и компания.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Цветен атлас на биохимията. 2-ро издание. Thieme.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Биохимия: молекулярната основа на живота. 3 ^-то издание. The McGraw-HiII Companies, Inc.