ТРЕТИЧНАТА СТРУКТУРА НА ПРОТЕИНИТЕ: ОСНОВНИ ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В третичната структура на протеини е триизмерна конформация че полипептидни вериги придобиват когато пъти обратно на себе си. Тази конформация се появява чрез взаимодействие между страничните вериги на аминокиселинните остатъци на полипептида. Страничните вериги могат да взаимодействат независимо от позицията им върху протеина.

Тъй като зависи от взаимодействията между R групите, третичната структура показва не повтарящи се аспекти на веригата, тъй като тези групи са различни за всеки аминокиселинен остатък. Вторичната структура, от друга страна, зависи от карбоксилните и амино групите, които присъстват във всички аминокиселини.

Третичната структура на фосфатазата на протеин киназата, с вторични структури в алфа спирала и бета лист. Взето и редактирано от: A2-33. Модифицирано от Алехандро Порто.,

Някои автори предполагат, че влакнестите протеини имат проста третична структура, но въпреки това други автори изтъкват, че тази структура е типична за глобуларни протеини.

Фиброзни протеини

Във влакнести протеини полипептидните вериги са подредени под формата на дълги нишки или дълги листове; те обикновено се състоят от един тип вторична структура. Тази вторична структура в повечето случаи е по-важна от третичната структура при определяне на формата на протеина.

Биологичната му функция е структурна, придава сила и / или еластичност на органите и структурите, където се намират, като ги поддържа заедно. Всички влакнести протеини са неразтворими във вода, поради голямото количество хидрофобни аминокиселинни остатъци, които те представят.

Сред тези влакнести протеини са кератините и колагенът. Първите се намират в съединителните тъкани и в структури като косми, нокти (α-кератини), люспи и пера (β-кератини). Колагенът от своя страна се намира сред костите, сухожилията и кожата.

α-кератини

Тези протеини са част от така наречените междинни нишки от нишки, които играят важна роля в цитоскелета на многоклетъчните организми. В допълнение, те са основната съставка на косата, ноктите, вълната, рогата, копита и един от основните протеини в кожата на животните.

Структурата на молекулата е α спирала. Две нишки на α-кератин могат да бъдат подредени успоредно и да се навиват една върху друга, като техните хидрофобни R групи взаимодействат помежду си. По този начин се създава суперхелична структура или топка с лява намотка.

Третичната структура на α-кератина е проста и е доминирана от вторичната структура на α-спиралата. От друга страна, присъства и четвъртичната структура, тъй като две молекули участват в суперхеличната структура, които взаимодействат чрез нековалентни връзки.

β-кератини

Първичната структура е подобна на тази на α-кератините, но вторичната им структура е доминирана от β листа. Те са основната съставка на люспите на влечуги и птичи пера.

колаген

Този протеин може да представлява повече от 30% от общата протеинова маса на някои животни. Той се намира в хрущялите, костите, сухожилията, роговицата и кожата, сред другите тъкани.

Вторичната структура на колаген е уникална, представена от лява спирала с 3,3 аминокиселинни остатъци за всеки завой. Три леви спираловидни вериги (α-вериги) се обвиват една около друга, като дават дясна свръхвита молекула, наречена от някои автори тропоколаген.

Молекулите на тропоколаген се събират, за да образуват колагенови влакна, които имат висока якост, по-добра от тази на стоманата и сравнима с тази на медта с висока якост.

Други фиброзни протеини

Други видове фиброзни протеини са фиброин и еластин. Първият е съставен от β листове, състоящи се главно от глицин, аланин и серин.

Страничните вериги на тези аминокиселини са с малки размери, така че могат да бъдат плътно опаковани. Резултатът е влакно, което е едновременно много устойчиво и много малко разтегливо.

От своя страна валинът замества серина сред основните му аминокиселини. За разлика от фиброин, еластинът е много разтеглив, оттук и името му. В състава на молекулата действа и лизинът, който може да участва в кръстосани връзки, които позволяват на еластин да възстанови формата си, когато напрежението престане.

Глобуларни протеини

Кълбовидните протеини, за разлика от влакнестите, са разтворими и обикновено имат няколко вида вторични структури. При тях обаче триизмерните конформации, които придобиват при сгъване върху себе си, са по-важни (третична структура).

Тези конкретни триизмерни конформации придават специфична биологична активност на всеки протеин. Основната функция на тези протеини е регулаторна, както се случва с ензимите.

Характеристики на третичната структура на кълбовидните протеини

Третичната структура на кълбовидните протеини има някои важни характеристики:

- Глобуларните протеини са компактни благодарение на опаковането чрез сгъване на полипептидната верига.

- Отдалечените аминокиселинни остатъци в основната структура на полипептидните вериги са близо една до друга, като могат да взаимодействат помежду си поради сгъване.

- По-големите кълбовидни протеини (от повече от 200 аминокиселини) могат да имат няколко компактни сегмента, независими един от друг и с определени функции и всеки от тези сегменти се нарича домейн. Един домейн може да има между 50 и 350 аминокиселинни остатъци.

Третичната структура на миоглобина. Взето и редактирано от: Thomas Splettstoesser. Модифицирано от Алехандро Порто.,

Общи правила за сгъване на кълбовидни протеини

Както вече беше посочено, протеините представят определени форми на сгъване, които също им придават особени характеристики. Това сгъване не е случайно и се благоприятства както от първичната и вторичната структура, така и от някои нековалентни взаимодействия, а има и някои физически ограничения за сгъването, за които са формулирани някои правила:

- Всички кълбовидни протеини имат дефинирани модели на разпределение, като хидрофобните R групи са насочени към вътрешността на молекулата и хидрофилните остатъци във външния слой. Това изисква най-малко два слоя вторична структура. В β-α-β контура и α-α връх могат да осигурят тези два слоя.

- β листовете обикновено са подредени под формата на ляво навити.

- В полипептидна верига могат да възникнат различни завои, които преминават от една вторична структура към друга, като β или γ завои, които могат да обърнат посоката на веригата с четири аминокиселинни остатъка или по-малко.

- Глобуларните протеини имат α спирали, β листове, завои и неправилно структурирани сегменти.

Денатурация на протеини

Ако един протеин загуби своята естествена (естествена) триизмерна структура, той губи биологичната си активност и повечето си специфични свойства. Този процес е известен с името на денатурация.

Денатурацията може да възникне, когато естествените условия на околната среда се променят, например чрез промяна на температурата или pH. Процесът е необратим в много протеини; други обаче могат да възвърнат спонтанно естествената си структура при възстановяване на нормалните условия на околната среда.

Препратки

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3-то издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Биохимия на Харпър. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5-то издание. WH Freeman и компания.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6-то издание. Pearson Education Inc.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Биохимия: молекулярната основа на живота. 3-то издание. The McGraw-HiII Companies, Inc.